Znajdź zawartość
Wyświetlanie wyników dla tagów 'enzym' .
Znaleziono 54 wyników
-
Czterdziestodwuletniej Amerykance, która w ramach diety odchudzającej codziennie rano jadła grejpfruta, niemal amputowano lewą nogę, ponieważ utworzył się w niej niebezpieczny skrzep. Kobieta zgłosiła się na ostry dyżur do szpitala w Olympii w listopadzie 2008 roku. Uskarżała się na spłycony oddech, zawroty głowy i problemy z chodzeniem. USG ujawniło, co jest przyczyną jej objawów. Istniało ryzyko, że kończyna zostanie uszkodzona przez gangrenę, dlatego do zaczopowanego naczynia wprowadzono lek rozpuszczający zakrzepy. Na szczęście wszystko skończyło się dobrze. Dzień wcześniej Amerykanka odbyła 1,5-godzinną podróż samochodem, a że od jakiegoś czasu zażywała pigułki antykoncepcyjne, już samo to zwiększało ryzyko zakrzepicy żył głębokich. Prześladował ją jednak chyba prawdziwy pech, ponieważ okazało się, że występuje u niej mutacja czynnika V Leiden. Oznacza to, że jej organizm wytwarza zmutowany czynnik układu krzepnięcia. Wada jest dziedziczona autosomalnie dominująco. Jakby tego było mało, kobieta przeszła na dietę grejpfrutową. Na szczęście stosowała się do niej zaledwie przez 3 dni, lecz nawet to wystarczyło. Owoce te zawierają enzym CYP3A4 (cytochrom P450 3A4), który hamuje rozkład estrogenu z tabletek hormonalnych. Nasilało to krzepliwość krwi. Sok z grejpfruta jest metabolizowany wolno, co oznacza, że efekty jego codziennego spożycia się kumulują.
-
Japońscy naukowcy znaleźli alternatywę dla odbarwiania włosów wodą utlenioną przed właściwym farbowaniem np. na jasny kolor. Wykorzystano enzym z grzybów, który naturalnie rozkłada melaninę. Dr Kenzo Koike z Kao Corporation's Beauty Research Center w Tokio podkreśla, że używanie wody utlenionej wiąże się z efektami ubocznymi. Ponieważ włosy rosną mniej więcej centymetr na miesiąc, zabieg trzeba powtarzać, a H2O2 uszkadza włosy, przez co stają się one łamliwe i pozbawione połysku. Poza tym związek ten podrażnia skórę. Wydaje się, że naukowcy znaleźli na to sposób – enzym z grzybów Basidiomycete ceriporiopsis (rodzaju białej zgnilizny), które jak dotąd okazały się przydatne np. podczas usuwania zanieczyszczeń gleby. Enzym ma jeszcze jeden plus. Doskonale radzi sobie z wolnymi rodnikami, a woda utleniona prowadzi do ich powstania, dlatego jej stosowanie wiąże się z uszkodzeniem włosów. Koike zaznacza, że wyizolowany enzym może uzupełnić skład tradycyjnych odbarwiaczy, dzięki czemu produkty koloryzujące będą zawierać mniej H2O2. Japończycy właśnie nad nimi pracują. Ponieważ enzym potrzebuje odrobiny wody utlenionej, by dokończyć reakcję chemiczną, nie da się całkowicie zrezygnować z roztworu nadtlenku wodoru. Testy laboratoryjne wykazały, że enzym rozkłada zarówno sztuczną melaninę, jak i naturalny barwnik ludzkiego włosa. Na razie sporą przeszkodą jest dostęp do niewielkich ilości enzymu. Z grzybów udaje się pozyskać ok. miligrama enzymu, dlatego kiedy naukowcy zdołali zidentyfikować kodujący go gen, został on wprowadzony do Escherichia coli. Niestety, ta "fabryka" się nie sprawdziła i badacze poszukują lepszych mikroorganizmów, które można by wykorzystać do tego celu. Niedługo chemicy zamierzają zidentyfikować mechanizm, za pośrednictwem którego enzym rozkłada melaninę. "Chociaż spodziewam się, że melanina jest degradowana przez utlenianie, nie znamy dokładnego mechanizmu reakcji".
-
Choć teoria ewolucji została powszechnie zaakceptowana przez naukowców, od wielu lat nie ustalono, w jaki sposób powstały pierwsze formy życia na naszej planecie. Teraz, dzięki eksperymentowi przeprowadzonemu przez badaczy z Uniwersytetu Rzymskiego, poznaliśmy istotne fakty na temat powstawania ważnych związków organicznych. Doświadczenie pokazało, w jaki sposób może dojść do samoistnej syntezy długich fragmentów RNA - jednego z nośników informacji genetycznej, posiadającego także właściwości katalizatora (substancji ułatwiającej zachodzenie niektórych reakcji chemicznych). Uważa się, że właśnie takie cząsteczki mogły być najważniejszym składnikiem pierwszych, niezwykle prymitywnych komórek. W normalnych warunkach cząsteczki RNA mogą co prawda powstawać samoistnie, lecz wiązania pomiędzy tworzącymi je podjednostkami (nukleotydami) są bardzo niestabilne. Z tego powodu samoczynna synteza długich nici RNA wydaje się mało prawdopodobna. Jak się jednak okazuje, w odpowiednich warunkach kilka wytworzonych osobno łańcuchów może się ze sobą łączyć, tworząc znacznie dłuższą cząsteczkę. Głównym autorem eksperymentu jest Ernesto Di Mauro. Badacz testował zdolność RNA do ligacji, czyli łączenia się ze sobą całych nici, w zależności od pH oraz temperatury środowiska. Okazuje się, że przy lekko zakwaszonym środowisku oraz temperaturze nieco poniżej 70 stopni Celsjusza wystarczy zaledwie kilkanaście godzin, by w roztworze powstały stosunkowo długie cząsteczki. Na podstawie doświadczenia Di Mauro wykazał, że powstające molekuły mogą osiągać długość około stu nukleotydów. Jest to niezwykle istotne, gdyż właśnie taka długość łańcucha jest uznawana za swoistą granicę: cząsteczki dłuższe od stu podjednostek są w stanie tworzyć struktury trójwymiarowe. Powstawanie tych złożonych form jest konieczne, by cząsteczka RNA zyskała zdolności katalityczne i była w stanie przeprowadzać niektóre reakcje chemiczne. Wykonany eksperyment jest pierwszym, który potwierdza doświadczalnie możliwy mechanizm powstania pierwszych katalizatorów biologicznych. Ich obecność jest uznawana za czynnik niezbędny do funkcjonowania organizmów żywych, co może oznaczać, że włoscy naukowcy odkryli właśnie prawdopodobny mechanizm powstania zalążków życia na Ziemi.
-
Enzymy, naturalne katalizatory pracujące nieustannie we wszystkich organizmach żywych, są niezbędne dla przetrwania życia na Ziemi. Ich zdolność do przyśpieszania przebiegu wielu reakcji chemicznych od dawna zadziwia naukowców. Badacz z Uniwersytetu Nowej Karoliny odkrył właśnie właściwości białka, które bije pod tym względem wszelkie znane dotychczas rekordy. Omawiana proteina to dekarboksylaza uroporfirynogenu - enzym kluczowy dla produkcji m.in. hemoglobiny oraz chlorofilu. Jego zadaniem jest rozkład cząsteczki uroporfirynogenu z oddzieleniem czterech cząsteczek ditlenku węgla (CO2). Enzym ten jest w stanie przeprowadzić w ciągu kilkudziesięciu milisekund reakcję, która w normalnych warunkach zachodzi w czasie... 2,3 miliarda lat! To mniej więcej połowa wieku Ziemi. Autorem odkrycia jest prof. Richard Wolfenden, specjalista z zakresu biochemii, biofizyki i chemii. Trzynaście lat temu ten sam badacz odkrył inny wyjątkowo "szybki" enzym, biorący udział w syntezie RNA i DNA, który jest w stanie przeprowadzać reakcję, na której zajście w normalnych warunkach potrzeba 78 milionów lat. Teraz odkryliśmy reakcję, która pod nieobecność enzymu zachodzi trzydziestokrotnie wolniej, tłumaczy naukowiec. Jak twierdzi, czas półtrwania substratu, czyli "surowca" rozkładanego w tej reakcji, wynosi właśnie 2,3 miliarda lat. Oznacza to, że po takim czasie rozpadłaby się co druga cząsteczka uroporfirynogenu w danej próbce. Prof. Wolfenden podkreśla, że dekarboksylaza uroporfirynogenu jest enzymem kluczowym dla roślin i zwierząt. Jego zdaniem odkrycie skłania także do refleksji na temat złożoności procesu ewolucji: to sprawia, że zastanawiasz się nad tym, w jaki sposób dobór naturalny działał w taki sposób, że doszło do wytworzenia proteiny, która stała się katalizatorem dla tak niezwykle powolnej reakcji. Badania z zakresu enzymologii mogą być bardzo istotne nie tylko z czysto poznawczego punktu widzenia. Mogą one także wspierać wysiłki na rzecz tworzenia coraz lepszych leków. Przykładem takiego działania było np. zdefiniowanie przez prof. Wolfendena struktury konwertazy angiotensyny, enzymu kluczowego dla rozwoju nadciśnienia tętniczego. Dzięki badaniom naukowca z Uniwersytetu Nowej Karoliny udało się zrozumieć działanie tego białka, co pozwoliło na stworzenie skuteczniejszych leków przywracających prawidłowe ciśnienie krwi. Z podobnych odkryć mogą skorzystać także inne gałęzie przemysłu. Jeżeli uda nam się odkryć kluczowe cechy sprawnie działających enzymów, możemy posiąść technologie pozwalające na niezwykle wydajną produkcję wielu potrzebnych nam na codzień substancji.
-
Siarkowodór, który odpowiada za nieprzyjemną woń gazów jelitowych i zbuków, powstaje także w wyściółce naczyń krwionośnych, co prowadzi do ich rozkurczu i spadku ciśnienia (Science). Naukowcy z Uniwersytetu Johnsa Hopkinsa zaobserwowali to zjawisko, eksperymentując na myszach. Teraz mają nadzieję, że na tej podstawie uda się opracować nowe metody leczenia nadciśnienia. Siarkowodór powstaje w komórkach pod wpływem enzymu CSE. Kiedy wyhodowano gryzonie pozbawione CSE, stężenie H2S spadło niemal do zera. Co więcej, zwierzęta te miały o 20% wyższe ciśnienie od myszy niezmodyfikowanych. Wg Amerykanów, stan ten można porównać do poważnego nadciśnienia u ludzi. Gdy zmodyfikowanym myszom podano metacholinę, substancję, która rozluźnia normalne naczynia krwionośne, nie zaobserwowano żadnej różnicy. Oznacza to, że za rozkurcz odpowiada siarkowodór. Wcześniej poznano inny gaz regulujący napięcie naczyń krwionośnych – tlenek azotu (II). Jak widać siarkowodór, który w większych ilościach jest dla nas toksyczny (wywołuje stan podobny do hibernacji, poraża oddychanie komórkowe, a w większych stężeniach prowadzi do śmierci przez uduszenie), przy mniejszych dawkach pozwala kontrolować stan pacjentów z określonymi chorobami sercowo-naczyniowymi.
-
Umiejętne "projektowanie" enzymów odpowiedzialnych za smak i zapach mogłoby być dla ludzi bardzo przydatne. Pozwoliłoby na poprawę smaku żywności lub zwalczanie szkodników upraw w bezpieczny dla ludzi sposób. Jest to zadanie bardzo złożone, lecz naukowcy ze szkoły medycznej Uniwersytetu Teksańskiego twierdzą, że uczynili ważny krok naprzód ku jego realizacji. Eksperyment, prowadzony przez dr. C.S. Ramana, polegał na modyfikacji genetycznej rzodkiewnika (Arabidopsis thaliana) - rośliny powszechnie stosowanej w badaniach naukowych. Badacze wprowadzili zmiany w genie kodującym enzym syntazę tlenków alkenów (AOS, ang. allene oxide synthase), odpowiedzialną za produkcję związków zapachowych z grupy jasmonianów. W wyniku modyfikacji uzyskano białko o właściwościach identycznych z innym enzymem, liazą wodoronadtlenkową (HPL, ang. hydroperoxide lyase), zdolną do produkcji związków lotnych odpowiedzialnych za zapach owoców i warzyw. Przeprowadzone przez naukowców badania mają nie tylko wartość czysto poznawczą. Jak tłumaczy dr Raman, substancje wytwarzane po modyfikacji genetycznej mogą być korzystne dla roślin: pamiętajmy, że rośliny nie mogą uciec przed robakami i innymi szkodnikami. Muszą sobie z nimi radzić. Jednym ze sposobów jest wydzielanie lotnych związków wabiących naturalnych wrogów tych szkodników. Oznacza to, że możliwe jest genetyczne modyfikowanie roślin w taki sposób, by zwalczały one robaki w sposób całkowicie bezpieczny dla człowieka. Opanowanie sztuki "projektowania" enzymów pozwoli także m.in. na wydajne wytwarzanie pożądanych związków odpowiedzialnych za smak roślin mających zastosowanie w przemyśle spożywczym. Kluczem do przeprowadzenia udanej modyfikacji genetycznej były precyzyjne dane na temat struktury enzymów. Dzięki zastosowaniu technik komputerowych możliwe było zaplanowanie modyfikacji genetycznej w taki sposób, by wzajemne ułożenie atomów w cząsteczce AOS zmienić tak, by białko to nabrało właściwości enzymu HPL. Obie te proteiny są ze sobą spokrewnione - należą do grupy tzw. cytochromów P450. Enzymy z tej grupy występują także w organizmie człowieka, gdzie odpowiadają m.in. za metabolizm niemal połowy przyjmowanych przez nas leków oraz ogromnej liczby innych wchłanianych przez nasze organizmy związków. Przełożony dr. Ramana, prof. Rodney E. Kellems, podkreśla istotę odkrycia: ważną zaletą tej pracy jest zastosowanie dziedziny biologii strukturalnej i ewolucyjnej w celu pogłębienia wiedzy na temat funkcji enzymów. Wiedza ta umożliwiła nam zademonstrowanie, że zmiana pojedynczego aminokwasu [cząsteczki budulcowej wchodzącej w skład łańcucha białkowego - przyp. red.] powoduje zamianę jednego enzymu w inny. Pokazuje to, że nawet pojedyncza mutacja może wpływać na ewolucję nowych szlaków biosyntezy. Zaczynamy w ten sposób odpowiadać na pytanie, w jaki sposób pojedynczy związek może być przekształcany w zupełnie różne produkty za pomocą uderzająco podobnych do siebie enzymów. Eksperci z Uniwersytetu Teksańskiego dokonali jeszcze jednego odkrycia. Zaobserwowali, że enzymy odpowiedzialne za produkcję bardzo podobnych związków zapachowych są wytwarzane także w organizmach zwierząt morskich. Na razie nie wiadomo jednak, jaką dokładnie pełnią u nich funkcję.
-
Zespół francuskich naukowców zidentyfikował mutację genetyczną, która odpowiada za piękny zapach herbacianych róż. Na początku XIX wieku Brytyjczycy sprowadzili je do Europy z Chin. Później francuscy ogrodnicy krzyżowali rośliny na różne sposoby, by uzyskiwać trwalsze kwiaty w coraz większej gamie kolorów (Proceedings of the National Academy of Sciences). Dopiero teraz akademikom pracującym pod przewodnictwem doktora Philippe'a Hugueneya z Laboratorium Rozmnażania i Rozwoju Roślin Ecole Normale Superieure De Lyon udało się rozszyfrować, dzięki czemu róże mogą wytwarzać zapach czarnej herbaty. Subtelną woń zawdzięczamy pewnemu lotnemu związkowi, a mianowicie dimetoksytoluenowi (DMT). Pierwotnie występował on w gatunkach dzikich róż chińskich. Odziedziczyły go rośliny uzyskane przez krzyżowanie róż europejskich z chińskimi. DMT jest wytwarzany w obecności dodatkowego enzymu, który powstał u róż chińskich w wyniku niewielkiej modyfikacji już istniejącego białka. Wzrost aktywności jest wynikiem podstawienia tylko jednego aminokwasu. Piękny zapach powstaje tylko wtedy, gdy w roślinie współwystępują oba warianty enzymu. Rekonstrukcja historii ewolucyjnej róż wykazała, że drugi z opisanych enzymów pojawił się ostatnio wyłącznie w różach chińskich. Kiedy? Trudno powiedzieć – podsumowuje Hugueney.
-
Zespół naukowców z Leicester School of Pharmacy odkrył, że związek ekstrahowany ze skórki mandarynek zabija pewne typy komórek nowotworowych. Mechanizm działania jest prosty. Okazało się bowiem, że Salvestrol Q40 przekształca się w ich wnętrzu w toksyczną substancję. Salvestrol Q40 jest rodzajem fitoaleksyny, czyli substancji używanej przez rośliny do odstraszania szkodników, np. owadów i grzybów. Enzym P450 CYP1B1, znajdowany w wyższych stężeniach właśnie w komórkach rakowych, przekształca Salvestrol w związek 20-krotnie bardziej toksyczny dla nich niż dla zdrowych komórek. Naturalne antidotum na raka można znaleźć nie tylko w mandarynkach, ale także w innych owocach i warzywach, zwłaszcza w tych z rodziny krzyżowych (np. w brokułach i brukselce). Z oczywistych względów uprawy wytwarzają więcej Salvestrolu Q40, gdy rośliny zostaną zaatakowane przez szkodniki. Ze zdrowotnego punktu widzenia, oczywiście ludzkiego, byłoby więc lepiej, gdyby rolnicy zrezygnowali ze stosowana pesty- czy fungicydów... W skórce mandarynek występują wyższe stężenia Salvestrolu Q40 niż w miąższu owoców. Badacze sugerują, że współczesna moda na obieranie wszystkiego ze skórki mogła doprowadzić do wzrostu częstości występowania niektórych nowotworów. Dr Hoon Tan założył ze współpracownikami firmę, by prowadzić dalsze badania nad naturalnymi metodami leczenia nowotworów.
-
Grupa badaczy z hiszpańskiego Uniwersytetu Oviedo donosi o nowym odkryciu dotyczącym rozwoju stwardnienia rozsianego (MS, od ang. Multiple Sclerosis). Dowiedli oni na podstawie badań z zakresu genetyki oraz farmakologii, że znaczącą rolę w przebiegu tej nieuleczalnej obecnie choroby odgrywa enzym zwany kolagenazą 2. Daje to nową nadzieję dla pacjentów cierpiących na to schorzenie. Kolagenaza 2 należy do grupy protein zwanych metaloproteinazami (MMP). Ich rola w zdrowym organizmie polega na niszczeniu struktury tzw. macierzy pozakomórkowej w celu jej późniejszej reorganizacji w zależności od bieżących potrzeb organizmu. Hiszpańscy naukowcy informują na podstawie swojego odkrycia, że u osób cierpiących na MS enzym ten podlega nadmiernej, szkodliwej dla organizmu syntezie i aktywacji. W wyniku jego działania niszczona jest naturalna bariera, która w sprawnie funkcjonującym ustroju oddziela przepływającą w nazyniach krew od mózgu przepuszczając wyłącznie niektóre, ściśle wyselekcjonowane cząsteczki. W wyniku uszkodzenia tej ochronnej błony dochodzi do nacieku komórek odpornościowych (głównie tzw. limfocytów T CD8+, zwanych limfocytami cytotoksycznymi), które sukcesywnie niszczą neurony. Właśnie degradacja tych ostatnich jest bezpośrednią przyczyną pojawiania się objawów SM, do których należą, pośród wielu innych, m.in. zaburzenia motoryczne, upośledzenie wzroku oraz funkcji pęcherza moczowego. Swoje badania Hiszpanie przeprowadzili na myszach, u których wywołano mysi odpowiednik SM, czyli tzw. eksperymentalne zapalenie mózgowia z autoagresji (EAE, od ang. Experimental Autoimmune Encephalitis). Aby zbadać wpływ kolagenazy 2 na rozwój stwardnienia rozsianego, wykonano analogiczny eksperyment na zwierzętach, u których metodami inżynierii genetycznej uniemożliwiono syntezę tego enzymu. Wyniki porównania wskazują, że gryzonie z zablokowaną aktywnością metaloproteinazy wykazują znaczne zmniejszenie ilości komórek atakujących mózg, mniejszą ilość uszkodzonych neuronów oraz wyraźnie łagodniejszy przebieg choroby. Analogiczne osłabienie symptomów choroby uzyskano także po podaniu myszom leku blokującego funkcję kolagenazy. Na razie nie przeprowadzono badań na ludziach, jednak biorąc pod uwagę podobieństwo wspomnianego enzymu u ludzi oraz gryzoni istnieje duża szansa, że może on stać się atrakcyjnym celem dla terapii tej wyniszczającej choroby.
-
Mięsożerne rośliny zawsze fascynowały swymi niepospolitymi umiejętnościami chwytania i "przetwarzania" zdobyczy. Organizmy te potrafią być jednak interesujące nie tylko dla botaników - enzymy odkryte w ich sokach trawiennych mogą stać się podstawą nowej generacji środków bakteriobójczych. Prognozy te są zasługą japońskich badaczy, którym udało się dokonać analizy substancji produkowanych przez dzbaneczniki (Nepenthes Alata). Do niedawna wiedza o składzie wspomnianych soków była raczej ogólna. Potwierdzono obecność w nich enzymów trawiennych, jednak ze względu na złożone procesy chemiczne, nie udało się ustalić dokładnie jakie to enzymy, ani jakie jeszcze substancje im towarzyszą. Dzięki pracy naukowców z Harima Institute w Riken oraz Ishikawa Prefectural University, udało się rozpoznać siedem białek produkowanych przez zielonego mięsożercę. Japończycy zbierali do badań świeży sok, który nie został jeszcze "skażony" schwytanymi owadami, po czym poddali go dokładnym badaniom. Okazało się, że część analizowanych związków w niczym nie przypomina enzymów trawiennych. Ich budowa sugeruje jednak, że pełnią one rolę w utrzymaniu zdobyczy w jak najlepszym stanie. Podobne substancje służą innym roślinom do ochrony przed zakażeniami bakteryjnymi i grzybami. Jest zatem wysoce prawdopodobne, że dzięki tym substancjom, dzbanecznik zawsze może trawić "świeżą" ofiarę, mimo iż proces taki jest bardzo powolny. Jeśli przewidywania naukowców potwierdzą się, otrzymamy kolejne środki zapobiegające niekontrolowanemu wzrostowi bakterii i grzybów. Istnieje też prawdopodobieństwo, że enzymy te pełnią jakąś inną, nieznaną do tej pory rolę.
-
Amerykańscy naukowcy informują o udanym połączeniu enzymów z przewodnikami. Dzięki temu osiągnięciu możliwe będzie budowanie bardzo sprawnych, a zarazem tanich katalizatorów do ogniw paliwowych – urządzeń uznawanych za jedno z najważniejszych źródeł "czystej" energii elektrycznej niedalekiej przyszłości. Badacze połączyli enzymy z grupy hydrogenaz – które choć przyspieszają wytwarzanie wodoru, nie tworzą dobrych połączeń elektrycznych – z węglowymi nanorurkami, znanymi m.in. z doskonałego przewodzenia prądu. Powstający przy udziale enzymów wodór jest następnie utleniany, w efekcie czego otrzymujemy wodę oraz ładunki elektryczne. Powstałe hybrydy mają szanse zastąpić kosztowne katalizatory używane we współczesnych ogniwach paliwowych. Elementy te zazwyczaj są wykonywane z platyny, bądź innych drogich materiałów. Obniżenie cen wytwarzania ogniw oznacza możliwość wyeliminowania wielu technologii, które choć tanie, są szkodliwe dla środowiska naturalnego. Mowa tu zarówno o akumulatorkach stosowanych w urządzeniach przenośnych, silnikach spalinowych samochodów czy kosiarek, jak i źródłach energii dla innych przedmiotów codziennego użytku.
-
Mieszkańcy Ameryki Południowej piją duże ilości herba mate (hiszp. yerba mate), dziennie od 2 do 3 litrów naparu. W zależności od pory dnia jest to napój pobudzający lub orzeźwiający. Przygotowuje się go z suszonych i sproszkowanych liści ostrokrzewu paragwajskiego (Ilex paraguariensis). Teraz okazuje się, że nasila on aktywność enzymu obniżającego poziom złego i zwiększającego stężenie dobrego cholesterolu. Elvira de Mejia z University of Illinois nawiązała współpracę z La Universidad Nacional de Misiones (UNaM). Jej efektem ma być zbadanie 84 genotypów herbaty paragwajskiej, zarówno tej uprawnej, jak i dziko rosnącej. Naukowcy chcą się też ubiegać o dofinansowanie z Narodowego Instytutu Herba Mate. Poszczególne odmiany ostrokrzewu zostaną scharakteryzowane oraz porównane. Biologom i lekarzom zależy też na sprawdzeniu, jak warunki, w jakich wzrastają (nasłonecznienie, zacienienie itp.), wpływają na zawartość bioaktywnych składników. Doświadczenie Argentyńczyków z UNaM pozwoli ulepszyć metody ich uzyskiwania, z czego na pewno ucieszą się przedstawiciele przemysłu spożywczego. Ekstrakty z herbacianego krzewu byłyby dodawane do soków, napojów gazowanych, a nawet piwa. Wszystko po to, by zwiększyć ich wartość odżywczą. W eksperymentach dotyczących cholesterolu dwukrotnie mierzono stężenie paraoksonazy-1 (PON-1): przed i po wypiciu przez zdrowych wolontariuszy 0,5 l herba mate, mleka lub kawy. W porównaniu do innych napojów, po spożyciu mate aktywność surowiczej proteazy wzrosła o 10%. Działanie PON-1 polega na wiązaniu się z cząsteczką HDL. Zapobiega to utlenieniu HDL do LDL. Niska aktywność enzymu zwiększa podatność na rozwój miażdżycy indukowanej dietą. Herba mate, którą wypijano podczas eksperymentu parzono na sposób południowoamerykański (do uzyskania identycznych stężeń). Jak to zrobić? Tykwę albo drewniany kubek z metalową rurką do picia (bombillą) napełniamy do 2/3 wysokości liśćmi. Zawartość zalewamy wodą o temperaturze 80 stopni. Gdy liście wciągną całą wodę, dolewamy jej trochę (2-3 łyki). Zabieg kilkakrotnie powtarzamy. Uzupełniając wiele razy płyn, w sumie wypijamy go ok. litra. Dzięki takiemu postępowaniu antyutleniacze uwalniają się powoli. Aby uzyskać ten sam efekt z torebkami herbaty ekspresowej, trzeba ich zużyć kilka, nie jedną. Napar będzie mocny, ale wiele osób wspomina przecież o goryczce kawy. Caleb Heck (również z University of Illinois) prowadził badania laboratoryjne mate. Twierdzi, że herbata ta zawiera dużo ksantyn (głównie kofeiny, zwanej tutaj mateiną). W zależności od regionu uprawiania, występują w niej też różne stężenia 12 polifenoli.
-
Naukowcy odkryli bakterie, które odżywiają się... naturalnym asfaltem i olejami ciężkimi. Dwadzieścia osiem tysięcy lat temu zostały uwięzione w złożu łupków bitumicznych Rancho La Brea. Jak tłumaczą badacze z Uniwersytetu Kalifornijskiego w Riverside, dysponują enzymem umożliwiającym rozkładanie ropy naftowej (Applied and Environmental Microbiology). Takie enzymy to prawdziwa żyła złota. Można by je wykorzystać chociażby do usuwania skutków katastrof ekologicznych, tworzenia nowych leków czy produkcji paliw. Asfalt jest ekstremalnym i nieprzyjaznym życiu środowiskiem — podkreśla Jong-Shik Kim. Te organizmy potrafią przetrwać w mieszaninie olejów ciężkich, która zawiera wiele wysokotoksycznych substancji, zero wody i niewiele tlenu. Produktem ubocznym działalności niezwykłych bakterii jest metan. To na jego ślad natrafili naukowcy. Zobaczyli wydobywające się z gleby bąbelki gazu. Kim i Dave Crowley zsekwencjonowali genom mikroorganizmów. Wcześniej natrafiano już na ślad asfaltowych bakterii, ale nie udawało się wyekstrahować ich DNA [...]. Panowie zamrozili kawałek smoły w ciekłym azocie, a następnie sproszkowali go. Odsłonili w ten sposób bakterie i uzyskali do nich dostęp. Uznali, że zidentyfikowane bakterie to organizmy glebowe, schwytane tysiące lat temu w asfaltową pułapkę, albo zmienieni przez ewolucję mieszkańcy podziemnych zbiorników oleju.
-
Witamina C pomaga nie tylko nam, ludziom, jest także niezbędna dla wzrostu roślin. Do takich wniosków doszli naukowcy z Uniwersytetu w Exeter (Wielka Brytania) i Shimane University (Japonia). W artykule opublikowanym na łamach pisma The Plant Journal opisano nowo odkryty enzym, fosforylazę GDP-L-galaktozy, który odpowiada za wytwarzanie witaminy C. Do tej pory wiedziano, że jest ona ważnym przeciwutleniaczem roślin, który pomaga im w walce ze stresem, czyli np. suszą, ozonem czy promieniami UV. Botanicy nie mieli jednak pojęcia, że bez witaminy C rośliny nie mogą rosnąć. Kiedy odkryliśmy, że enzym jest kodowany w dwóch genach, mogliśmy wyhodować rośliny, w których nie występowała witamina C. Odkryliśmy, że są niezdolne do wzrostu – wyjaśnia szef badań, profesor Nicholas Smirnoff z Uniwersytetu w Exeter. Okazało się też, że nieznana dotąd fosforylaza odpowiada za akumulację witaminy C w naświetlanych tkankach. Kwas askorbinowy chroni roślinę przed efektami ubocznymi takiej ekspozycji, bez której jednak nie dałoby się prowadzić fotosyntezy. Dzięki odkryciom brytyjsko-japońskiego zespołu można wyhodować rośliny odporniejsze na zmiany klimatyczne. To także ciekawy sposób na usprawnienie produkcji witaminy C. Obecnie kwas askorbinowy uzyskuje się w wyniku połączenia fermentacji i syntezy chemicznej. Tymczasem proces ten dałoby się znacznie uprościć...
-
Rozdzielczość obecnie stosowanych technik drukarskich ograniczona jest fizycznymi właściwościami tuszy. We współczesnej technice nanodruku nie można uzyskać kropki o średnicy mniejszej niż 100 nanometrów. Tusz rozpływa się bowiem na papierze. Eric J. Toone, Robert L. Clark i ich zespół zaproponowali technologię o nazwie biokatalityczny druk mikrokontaktowy. Polega on na wykorzystaniu enzymów zamiast tuszu. Dzięki temu pojedyncza kropla może mieć średnicę 1 nanometra, co znakomicie poprawi rozdzielczość wydruku. Enzym, nałożony na papier, rozpuszcza jego fragment, pozostawiając nadruk przypominający znaki pozostawiane przez stare, gumowe pieczątki. Enzym nie rozprzestrzenia się w papierze, więc rozdzielczość tak uzyskanego druku jest bardzo duża.
-
Po zbadaniu 94 chorych naukowcy z Uniwersytetu w Warwick zauważyli, że wiele powiązanych z cukrzycą komplikacji to efekt niedoboru witamin. Diabetycy wydalają 15-krotnie więcej witaminy B1 (tiaminy) niż osoby zdrowe. Lekarze uważają, że stosując zwykłą suplementację, można np. zapobiec problemom z układem sercowo-naczyniowym czy wzrokiem (Diabetologia). Niedobór tiaminy u ludzi z cukrzycą udało się zaobserwować po raz pierwszy. Witaminę tę można znaleźć m.in. w wieprzowinie, nerkach, wątrobie, drożdżach, ziarnach zbożowych, makaronach czy gruboziarnistych wyrobach zbożowych. Jest szczególnie przydatna w metabolizmie węglowodanów. Ochrania komórki przed szkodliwym wpływem wysokiego poziomu glukozy. W przeszłości nie zauważono opisanych braków ze względu na sposób określania stężenia witaminy. Tradycyjnie za wskaźnik poziomu B1 uznawano aktywność enzymu zwanego transketolazą w czerwonych krwinkach. Pracujący pod przewodnictwem profesora Paula Thornalleya Anglicy zauważyli jednak, że zwiększona aktywność enzymu to nie tylko świadectwo dużego stężenia, ale i niedoboru tiaminy. W tym drugim przypadku normalna aktywność transkelotazy jest skutkiem zwiększonej ilości białek THTR-1 oraz RFC-1, które pomagają transportować brakującą witaminę B1 do erytrocytów. Po zmierzeniu zawartości witaminy B1 w plazmie krwi okazało się, że u osób z cukrzycą typu 1. występuje jej o 76, a u chorych z cukrzycą typu drugiego o 75% mniej. Obecnie badacze sprawdzają, czy zażywając suplementy lub stosując odpowiednią dietę, można wyrównać braki. Już teraz wiadomo na pewno, że niedobór tiaminy to marker zarówno mikro-, jak i makroangiopatii.
-
Aspiryna jest lekiem obecnym we wszystkich apteczkach. Poleca się ją na ból głowy, rozrzedzenie krwi lub przy gorączce czy stanach zapalnych. Jej zużycie stale wzrasta. Niestety, niektórzy ludzie traktują aspirynę jak cukierki i łykają jej zbyt dużo, podczas gdy u innych pojawiają się zaburzenia pracy przewodu pokarmowego o różnym nasileniu: od lekkiego bólu brzucha poczynając, a na krwawieniu z wrzodów kończąc. Do tej pory za rozwiązanie problemu uważano zażywanie aspiryny powlekanej. Raport naukowców z Harvardu pokazuje jednak, że jedna i druga postać leku dokładnie tak samo wpływają na żołądek. W zamyśle otoczka powlekanej tabletki zapobiega rozpuszczaniu w żołądku. Substancja czynna ma się uwalniać dopiero w jelicie cienkim. Sądzono, że w ten sposób nie dopuszcza się do uszkodzenia błony śluzowej. Po rozpuszczeniu w jelicie cienkim kwas acetylosalicylowy trafia jednak do krwioobiegu, a razem z krwią do każdej części ciała, w tym także do żołądka. Tutaj zaś hamuje działanie enzymu COX-1. COX-1 odgrywa ważną rolę w rozkładaniu kwasów żołądkowych. Z powodu różnic genetycznych enzym jest u poszczególnych osób mniej lub bardziej wrażliwy na oddziaływanie aspiryny.
-
Zamachowców samobójców można znaleźć nie tylko wśród ludzi, ale także w świecie zwierząt. Okazuje się, że do takiej metody ochrony przed drapieżnikami, m.in. biedronkami, uciekają się mszyce. Środek rażenia, olejek gorczyczny, uzyskują ze zjadanych roślin. Zawiera on silnie drażniący napastnika izotiocyjanian allilu. Niestety, osobnik, który przeprowadza atak z jego użyciem, także ginie. Poświęca się jednak dla dobra całej kolonii. W sokach wyssanych z kapusty znajdują się nietoksyczne glukozynolaty. Krążą one potem we krwi owadów. Podobnie jak roślina, mszyce dysponują ważnym dla metabolizmu glukozynolatów enzymem: myrozynazą. Magazynują ją w mięśniach głowy i klatki piersiowej. Kiedy pojawia się niebezpieczeństwo, myrozynaza jest wprowadzana do krwioobiegu, gdzie katalizuje gwałtowną reakcję, w wyniku której powstaje broń chemiczna w postaci izotiocyjanianu allilu. Brytyjsko-norweski zespół entomologów podzielił mszyce na grupy, które karmiono na 4 różne sposoby. Podczas gdy mszyce pozbawione glukozynolatów często padały ofiarą biedronek, owady trzymane na diecie bogatej w te substancje świetnie radziły sobie z odstraszaniem drapieżników. Biolodzy zaobserwowali ponadto, że ilość przechowywanego glukozynolatu zależała od tego, czy dany gatunek mszycy rozwijał skrzydła, czy nie. W przypadku owadów latających stężenie tego związku spadało od momentu pojawienia się zawiązków skrzydeł. Nasze badanie wykazało, że mszyce posiadające skrzydła przestają magazynować ten związek w krwi, kiedy stają się dorosłe. Podczas obrony przed drapieżnikami nie muszą się uciekać do olejku gorczycznego, ponieważ mogą po prostu odlecieć – opowiada dr Glen Powell z Wydziału Biologii Imperial College London.
-
Naukowcy z Uniwersytetu w Granadzie i Szpitala Carlosa III w Madrycie ustalili, że kwas 2-alfa-hydroksyoleanolowy (ang. maslinic acid lub crataegolic acid), który występuje w wosku pokrywającym skórkę oliwek, hamuje działanie proteazy serynowej. Jest to enzym wykorzystywany przez wirusa HIV do uwolnienia się z już zakażonych komórek i rozprzestrzeniania na kolejne. Zespół prowadzony przez profesora Andresa Garcię-Granadosa uważa, że olej z miazgi oliwkowej może aż o 80% spowolnić rozwój AIDS. Kwas 2-alfa-hydroksyoleanolowy jest pentacyklicznym terpenem o właściwościach zarówno antyutleniających, jak i przeciwnowotworowych. Podobnie jak kwas oleanolowy, występuje w wosku pokrywającym skórkę oliwek. W wyniku opisanych badań Uniwersytet w Granadzie stał się właścicielem dwóch patentów: 1) na lek przeciwko chorobom powodowanym przez pierwotniaka Cryptosporidium (kryptosporydioza obejmuje jelito cienkie, wskutek czego pojawia się biegunka) oraz 2) na lek zwalczający wirusa HIV. Właściwości kwasu 2-alfa-hydroksyoleanolowego wykorzystuje się w leczeniu zakażeń oportunistycznych u pacjentów zakażonych wirusem ludzkiego braku odporności.
-
Naukowcy stworzyli enzym, który potrafi odwrócić proces zarażenia wirusem HIV. W przyszłości na bazie tego lub podobnego enzymu może powstać lekarstwo na HIV, które będzie wycinało DNA wirusa z zarażonych komórek. Podczas laboratoryjnych testów na ludzkich komórkach zmutowany enzym, tre rekombinaza, wyciął DNA wirusa z chromosomów komórek. Uczeni z Instytutu Maxa Plancka i Uniwersytetu w Hamburgu rozpoczęli swoje eksperymenty z enzymem Cre rekombinazy. Poddali go odpowiednim mutacjom, w wyniku którego otrzymali enzym Tre, a ten z kolei w ciągu trzech miesięcy usunął z kolonii ludzkich komórek wszystkie fragmenty HIV. To pierwsze udane usunięcie z komórek zintegrowanego z nimi wirusa – mówi Alan Engelman z Dana-Farber Cancer Institute w Bostonie. Uważa on, że wyniki prac Niemców są obiecujące, jednak naukowcy powinni jeszcze upewnić się, że technikę tę można wykorzystać poza laboratorium oraz znaleźć sposób na bezpieczne i precyzyjne nadzorowanie działania nowej metody.
-
Wyłączanie genu wiązanego z chorobą Alzheimera korzystnie wpływało na inteligencję laboratoryjnych myszy. Były one o wiele wrażliwsze na zmiany zachodzące w otoczeniu, wyczuwały je dużo szybciej, niż "zwykłe" gryzonie (Nature Neuroscience). Naprawdę rzadko udaje się stworzyć mądrzejsze zwierzę — powiedział szef badań, dr James Bibb z University of Texas Southwestern Medical Center. Posługując się inżynierią genetyczną, zespół Bibba wyhodował myszy, u których można było wyłączyć gen Cdk5, kontrolujący produkcję pewnego mózgowego enzymu. Białko to powiązano z chorobami neurodegeneracyjnymi, charakteryzującymi się śmiercią neuronów. Wykazaliśmy, że można wyłączyć gen u dorosłych zwierząt. Kiedy wyhodowaliśmy młode, które urodziły się bez niego, zmarły tuż po przyjściu na świat. Amerykanie przeprowadzili ze zmienionymi genetycznie i przeciętnymi myszami serię testów. Te pierwsze osiągały lepsze rezultaty. Dla tych myszy wszystko było bardziej znaczące. Najwyraźniej zwiększenie wrażliwości na otaczający świat sprawiło, że stały się mądrzejsze. Bibb podkreślił, że gryzonie poprawiły wyniki osiągane w zadaniach wymagających uczenia bazującego na skojarzeniach. Mądre myszy szybciej uczyły się poruszania po wodnym labiryncie i zapamiętywały, że w określonej klatce rażono je prądem. Co naprawdę interesujące, nie tylko lepiej zapamiętywały, ale następnego dnia, kiedy powtarzały się te same okoliczności, zauważały, że nie porażono ich prądem. Dr Bibb wyjawił, że zainspirowały go odkrycia naukowców z Uniwersytetu w Princeton. W 1999 roku wyhodowali oni tzw. myszy Doogie'ego (od bohatera serialu wyświetlanego także w Polsce, Doogie'ego Housera, który był geniuszem i już jako dziecko został lekarzem). W przypadku tych zwierząt manipulowano innym genem pamięci asocjacyjnej: NR2B. Okazało się, że Cdk5 kontrolował NR2B. Ekipa Bibba pracuje nad nowymi lekami na pamięć. Naukowcy chcieliby, aby wpływały one nie tylko na chorych z alzheimeryzmem. Mogłyby one włączać i wyłączać gen bez konieczności uciekania się do metod inżynieryjnych. Wpływając selektywnie, pomagałyby modulować wspomnienia pacjentów z zespołem stresu pourazowego, uzależnionych czy cierpiących na depresję. Na razie nie wiadomo, jakie są długoterminowe skutki takiej terapii. Jeśli wszystkie synapsy są cały czas magicznie wzmacniane, to może być dobre na krótszą, ale już chyba nie na dłuższą metę.
-
Eksperyment przeprowadzony na myszach wykazał, że w przyszłości ludzie będą najprawdopodobniej mogli jeść wszystkie rodzaje tłuszczów, nie martwiąc się o swoje serce. Prowadzony przez profesora Lawrence'a Rudela zespół z Wake Forest University usunął zwierzętom gen kodujący pewien enzym. Dzięki temu zabiegowi gryzonie jadły wszystkie tłuszcze i nie cierpiały na choroby układu sercowo-naczyniowego. Jeśli jesteś myszą, nie ma problemu. Nie wiemy, oczywiście, czy podobnie się stanie w przypadku ludzi — tłumaczy badacz. Usunięty myszom gen koduje enzym ACAT2, który zmienia strukturę molekularną cholesterolu w taki sposób, aby mógł on być transportowany do komórek ciała. Bez względu na rodzaj występujących w diecie kwasów tłuszczowych, nawet jeśli są to tłuszcze typu trans, gdy brakuje enzymu ACAT2, nie rozwija się arterioskleroza. Nasze badania na zwierzętach wykazały, że ACAT2 powinien być potencjalnym celem terapii zapobiegającej chorobom serca. O pracach genetyków można przeczytać więcej na łamach pisma Arteriosclerosis.
-
Szkoccy naukowcy odkryli, że zespół nagłej śmierci łóżeczkowej ma związek z niskim poziomem glukozy we krwi. Zespół naukowców zaobserwował zaburzenia w produkcji glukozy, które występowały głównie u małych i przedwcześnie urodzonych dzieci. Dzieci z niską wagą urodzeniową są szczególnie zagrożone niskim poziomem glukozy we krwi, a zatem i nagłą śmiercią łóżeczkową. W skład szkockiego zespołu weszli naukowcy z Uniwersytetu w Edynburgu, Dundee University oraz Szpitala Królewskiego dla Chorych Dzieci w Glasgow. Podczas badań zauważono, że u niektórych niemowląt geny wątroby, które odpowiadają za produkcję i transport glukozy po organizmie, nie włączają się wkrótce po narodzinach. Ta część naszej pracy koncentrowała się na układzie wątrobowej glukozo-6-fosfatazy, który mamy wszyscy. Niestety, u części dzieci układ ten nie funkcjonuje prawidłowo i nie zaczyna pracować odpowiednio wcześnie — tłumaczy profesor Robert Hume. Glukozo-6-fosfataza jest enzymem markerowym (markerem) retikulum endoplazmatycznego, niezbędnym w procesie glukoneogenezy, czyli tworzenia glukozy z metabolitów niebędących węglowodanami (np. glicerolu czy aminokwasów).
-
Czosnek przeciskany przez praskę czy miażdżony w inny sposób jest zdrowszy od ząbków zjadanych w całości. Dlaczego? Ponieważ zgniatanie niszczy błony komórkowe i uwalnia enzym zwany alliinazą. Rozkłada on bezwonną alliinę do związku charakteryzującego się silnym działaniem antybiotycznym i zapobiegającego tworzeniu się zakrzepów. To alliicyna (sulfotlenek disiarczku diallilu), bo o niej mowa, odpowiada za ostry zapach czosnku. Odkryli ją i opisali w 1944 roku Cavallito i Beiley. Dla uzyskania najlepszych rezultatów kucharze, zarówno profesjonalni, jak i znani w wąskich kręgach, powinni po zmiażdżeniu odstawiać czosnek na mniej więcej 10 minut, a potem zjadać go w postaci surowej albo gotować nie dłużej niż 6 minut — tłumaczy Claudio Galmarini, konsultant ds. żywienia z Mendozy w Argentynie. Jego eksperymenty ujawniły, że odraczanie gotowania daje enzymowi czas na działanie, a przegotowywanie czosnku po prostu niszczy alliinazę. W różnych kulturach czosnek jest używany już od ponad 5 tys. lat. Stosuje się go jako przyprawę, środek leczniczy i wspomagający kondycję tak psychiczną, jak i fizyczną. W przeszłości ceniono także jego właściwości magiczne. W starożytnym Egipcie był rośliną świętą. Pospólstwo nie mogło uprawiać Allium sativum w przydomowym ogrodzie (groziła za to kara), a kapłanom zabraniano jedzenia potraw z dodatkiem czosnku, ponieważ był to dla nich pokarm nieczysty. Roślinę chowano razem ze zmarłymi faraonami. Egipcjanie wierzyli, że czosnek pomaga usuwać zmęczenie, dlatego robotnicy pracujący przy budowie piramidy Cheopsa co miesiąc dostawali solidny jego zapas. Rzymianie jadali czosnek przed bitwą. Ponoć legioniści zsyłani na rubieże cesarstwa nosili na szyi wieńce z ząbków Allium sativum. Naturalne inhalacje miały ich chronić przed chorobami. Starożytni Grecy zjadali czosnek przed wzięciem udziału w igrzyskach olimpijskich. W czasie drugiej wojny światowej, gdy brakowało antybiotyków, czosnek umieszczano w ranach. Współcześnie naukowcy cenią go za zdolność obniżania poziomu cholesterolu i ciśnienia krwi oraz pozytywny wpływ na układ odpornościowy. Udowodniono, że u pacjentów kardiologicznych zapobiega on kolejnym zawałom serca. US National Cancer Institute prowadzi badania nad właściwościami antyrakowymi czosnku.
-
Zidentyfikowano geny wpływające na jakość kawy
KopalniaWiedzy.pl dodał temat w dziale Nauki przyrodnicze
Chcąc zachować dochody, wytwórcy kawy pracują nad ulepszeniem swojego produktu. Aby to zrobić, trzeba jednak pogłębić wiedzę o biologii gatunku: kwitnieniu, dojrzewaniu owoców itp. To one wpływają bowiem na cechy ziaren. Jakość kawy zależy od kilku składników, m.in.: cukrów, tłuszczów i kofeiny. Ich stężenie w roślinie, zwłaszcza w nasionach, jest decydującym czynnikiem. Najważniejsza dla wrażeń organoleptycznych jest prawdopodobnie sacharoza (nazywana inaczej cukrem trzcinowym), gdyż jej rozkład podczas palenia ziaren uwalnia szereg prekursorów smaku i zapachu. Od 2001 roku CIRAD i Agricultural Institute of Paraná (Brazylia) pracują razem nad dojrzewaniem owoców kawy. Udało się już scharakteryzować enzymy kluczowe dla metabolizmu sacharozy podczas omawianego procesu. Badacze, wspierani przez naukowców z University of Campinas, posłużyli się nowoczesnymi technikami typowymi dla biologii molekularnej i biochemii. Okazało się, że enzym syntetaza sacharozowa odpowiada za akumulację cukru trzcinowego w ziarnach Coffea arabica. Inaczej niż u pozostałych roślin, inwertaza odgrywa w metabolizmie pomniejszą rolę. Syntetaza występuje w postaci co najmniej dwóch izomerów (izomery to cząsteczki związków chemicznych o jednakowym składzie atomowym, ale o różnej budowie). Pełnią one podobne funkcje biologiczne, ale są kodowane przez dwa różne geny: SUS1 oraz SUS2. Akademicy przyglądali się ekspresji tych genów w różnych tkankach dojrzewających owoców (miąższu, obielmie i bielmie). Za stężenie sacharozy pod koniec dojrzewania i tuż przed zerwaniem odpowiada izomer SUS2. SUS1 jest zaangażowany w rozkład cukru trzcinowego, a więc w produkcję energii. Jego wzmożoną aktywność obserwuje się na wczesnych etapach podziału komórek i rozwoju młodych tkanek. W drugiej fazie eksperymentu zaczęto porównywać zróżnicowanie nukleotydów w wymienionych wyżej genach. Jak wiadomo, może to wpływać na zawartość cukru trzcinowego w obrębie jednej i w pozostałych odmianach kawy. Mapowanie genów pomogłoby w zidentyfikowaniu wczesnych markerów stężenia sacharozy.