Jump to content
Forum Kopalni Wiedzy
Sign in to follow this  
KopalniaWiedzy.pl

Bakterie produkują przewody elektryczne

Recommended Posts

Nieznane dotychczas właściwości bakterii z rodziny Geobacter mogą przyczynić się do rewolucji w nanotechnologii i bioelektronice. Naukowcy z University of Massachusetts Amherst odkryli, że produkowane przez bakterię włókna świetnie przewodzą prąd. Dlatego też uczeni zaczęli o nich mówić „bakteryjne nanoprzewody". Naturalne włókna są równie efektywne jak przewodzące polimery, a ładunek elektryczny podróżuje nimi na znaczne odległości - tysiące razy większe niż długość samej bakterii.

Możliwość przewodzenia w ten sposób prądu przez białkowe włókna to zwrot w biologii, który pozwoli nam zrozumieć, w jaki sposób zachodzą różne procesy naturalne. Będzie to można również wykorzystać w praktyce - mówi mikrobiolog Derek Lovley.

Zdaniem fizyka Nikhila Malvankara odkrycie to zrewolucjonizuje naszą wiedzę o bakteryjnych biofilmach. U tego gatunku biofilm zawiera proteiny, które zachowują się jak metale, przewodząc prąd na bardzo duże odległości - mówi Malvankar.

To odkrycie jest bardzo istotne nie tylko z punktu widzenia biologii, ale również materiałoznawstwa. Możemy teraz badać różne nanomateriały, które są naturalne, nietoksyczne, łatwiejsze w produkcji i tańsze niż materiały wytwarzane przez człowieka. Niewykluczone, że pozwolą one nawet na wykorzystywanie elektroniki w wodzie i wilgotnych środowiskach. Otwiera to nowe możliwości zarówno w dziedzinie biologii jak i produkcji energii - stwierdził inny fizyk, Mark Tuominen.

Dotychczas sądzono, że aby białkowe włókna zachowywały się jak metale, konieczna jest obecność dodatkowych protein, zwanych cytochromami. Uczeni z UMass Amherst zauważyli występowanie bardzo dobrego przewodnictwa bez obecności cytochromów.

W naturze Geobacter wykorzystuje białkowe nanowłókna w czasie procesu podobnego do oddychania. To, co Geobacter robi ze swoimi nanowłóknami można porównać z oddychaniem przez rurkę o długości 10 kilometrów - mówi Malvankar.

Już w 2005 roku uczeni z University of Massachusetts stwierdzili na łamach „Nature", że nanowłókna produkowane przez Geobacter mogą charakteryzować się nieznanymi dotychczas właściwościami. Nie potrafili jednak dokładnie określić natury i mechanizmu działania włókien, przez co ich twierdzenia spotkały się ze znacznym sceptycyzmem.

Podczas eksperymentów laboratoryjnych naukowcy zauważyli, że Geobacter rozmnażają się na elektrodach i wytwarzają tam gruby, przewodzący prąd biofilm. Dalsze badania wykazały, że przewodnictwo jest możliwe dzięki produkowanej przez bakterie siatce białkowych nanowłókien. Okazało się również, że ich strukturę można łatwo zmieniać w zależności od potrzeb. Wystarczy bowiem zmiana temperatury otoczenia lub manipulowanie ekspresją genów, by uzyskać nanowłókna o różnych właściwościach.

Share this post


Link to post
Share on other sites

Ciekawie musi wyglądać zatrucie krwio-obiegu tymi bakteriami , halucynacje??

 

Żeby były halucynacje z powodu dodatkowych połączeń elektrycznych między neuronami, bakterie musiałyby się namnażać w mózgu - tkance szarej a nie w układzie krwionośnym.

Share this post


Link to post
Share on other sites

Create an account or sign in to comment

You need to be a member in order to leave a comment

Create an account

Sign up for a new account in our community. It's easy!

Register a new account

Sign in

Already have an account? Sign in here.

Sign In Now
Sign in to follow this  

  • Similar Content

    • By KopalniaWiedzy.pl
      Miomezyna to małe białko, które jest jednym z czynników stabilizujących miofibryle - włókienka kurczliwe mięśni. Wykorzystując kilka różnych technik, naukowcy z European Molecular Biology Laboratory (EMBL) w Hamburgu wykazali, że w pracujących mięśniach elastyczna część tego białka rozciąga się aż 2,5-krotnie.
      Ogony dwóch cząsteczek miomezyny tworzą elastyczne mostki między pęczkami włókien mięśniowych. Na każdym z ogonów znajdują się domeny immunoglobulinopodobne rozmieszczone na helisie alfa - trójwymiarowej strukturze w kształcie taśmy skręconej wzdłuż poprzecznej osi (całość przypomina koraliki nanizane na nitkę). Gdy białko jest rozciągane, wstęga się rozplata.
      Podczas badań zachowania miomezyny Niemcy posłużyli się krystalografią rentgenowską, niskokątowym rozpraszaniem promieniowania X (SAXS – Small Angle X-ray Scattering), a także mikroskopami elektronowym i sił atomowych.
      W przyszłości zespół Matthiasa Wilmannsa chce odtworzyć budowę całego filamentu miomezynowego oraz zbadać jego działanie w żywym organizmie.
       
       
    • By KopalniaWiedzy.pl
      Nasz język wykazuje powinowactwo do tłuszczu, co umożliwia jego wykrywanie. Osoby z różnymi wariantami genu CD36 wykazują różną wrażliwość na "tłusty" smak (Journal of Lipid Research).
      Ostatecznym celem jest zrozumienie, jak nasze postrzeganie tłuszczu w pokarmach może wpłynąć na to, jakie produkty/dania wybieramy i w jakich ilościach je spożywamy. W ramach omawianego studium odkryliśmy, że jedną z potencjalnych przyczyn zmienności osobniczej jest to, jak ludzie wyczuwają tłuszcz. Jak wykazano ostatnio, może być tak, że konsumując więcej tłuszczu, stajemy się na niego mniej wrażliwi i by osiągnąć satysfakcję, musimy zwiększać konsumpcję - opowiada dr Nada A. Abumrad ze Szkoły Medycznej Uniwersytetu Waszyngtona w St. Louis.
      Amerykanie ustalili, że osoby, które wytwarzają więcej odpowiadającego za wychwyt kwasów tłuszczowych białka CD36, łatwo wyczuwają obecność tłuszczu. Okazało się, że badani produkujący najwięcej CD36 byli 8-krotnie bardziej wrażliwi, jeśli chodzi o wykrywanie tłuszczu niż osoby produkujące go o połowę mniej.
      W studium wzięło udział 21 ludzi ze wskaźnikiem masy ciała wynoszącym 30 lub więcej. Poproszono ich o spróbowanie roztworów z 3 kubków. Jeden zawierał niewielką ilość oleju. Pozostałe napełniono substancjami przypominającymi konsystencją olej, które w rzeczywistości nim nie były. Zadanie polegało na wytypowaniu zawartości różniącej się od reszty.
      Z każdym z ochotników wielokrotnie przeprowadzaliśmy ten sam 3-kubkowy test, by określić próg, przy którym identyfikuje tłuszcz w roztworze - wyjaśnia dr M. Yanina Pepino. By wyeliminować wskazówki wzrokowe i zapachowe, eksperyment przebiegał przy czerwonym świetle, a badani mieli na nosie klamerkę.
      Wcześniej naukowcy sądzili, że ludzie rozpoznają tłuszcz dzięki konsystencji, ale wyniki studium zespołu z Uniwersytetu Waszyngtona sugerują, że tłuszcz wpływa na język tak samo, jak substancje odpowiadające za smaki.
      Badania nad funkcją CD36 u ludzi poprzedziły eksperymenty na zwierzętach. Wykazały one, że gdy wyhodowano zwierzęta pozbawione działającego CD36, nie preferowały one tłustych pokarmów. Brak białka sprawiał też, że miały problemy z trawieniem tłuszczów. Uważa się, że do 20% ludzi dysponuje wariantem genu CD36 warunkującym wytwarzanie mniejszych ilości białka CD36.
      U zwierząt dieta oddziałuje na ilość produkowanego CD36. Jeśli u ludzi byłoby tak samo, wysokotłuszczowa dieta mogłaby prowadzić do ograniczenia produkcji CD36 i spadku wrażliwości na tłuszcz - wyjaśnia Pepino. Ilość powstającego w organizmie CD36 zależy zatem zarówno od genów, jak i od diety.
      Podczas testów Pepino i Abumrad podawały ludziom wolne kwasy tłuszczowe i trójglicerydy. Podczas badań na zwierzętach ustalono, że białko CD36 jest aktywowane przez kwasy tłuszczowe, ale nie przez trójglicerydy, jednak ludzie wyczuwali smak i tych, i tych. Pepino sądzi, że przyczyną jest działalność enzymu śliny lipazy, który rozkłada trójglicerydy, uwalniając kwasy tłuszczowe w momencie, gdy pokarm pozostaje jeszcze w ustach. Gdy badanym podano orlistat, lek blokujący enzymy trawienne należące do lipaz, nadal mogli oni wyczuwać kwasy tłuszczowe, ale utrudniało to detekcję trójglicerydów.
    • By KopalniaWiedzy.pl
      Naukowcy z Wake Forest Baptist Medical Center odkryli białko - proteinę homeostazy wysp (ang. Islet Homeostasis Protein, IHoP) - które prawdopodobnie odgrywa krytyczną rolę w procesie regulowania poziomu cukru we krwi przez organizm. Te dane mogą zmienić aktualnie obowiązujący sposób myślenia o przyczynach cukrzycy typu 1. - uważa dr Bryon E. Petersen, podkreślając, że trzeba jeszcze przeprowadzić wiele pogłębionych badań, zanim zostaną opracowane ewentualne leki na tę nieuleczalną chorobę.
      Jak dotąd IHoP wyizolowano z trzustek gryzoni i ludzi. Jak sama nazwa wskazuje, występuje w wyspach trzustkowych, czyli tam, gdzie produkowana jest zarówno insulina, jak i glukagon. U zdrowej osoby glukagon podwyższa poziom cukru we krwi, a insulina go obniża.
      Amerykanie stwierdzili, że IHoP znajduje się w wytwarzających glukagon komórkach alfa wysp trzustkowych. U myszy i ludzi, u których nie rozwinęła się cukrzyca, występowały wysokie stężenia IHoP. Gdy jednak pojawiała się choroba, nie zachodziła ekspresja białka. Sugeruje to, że IHoP reguluje wzajemny poziom insuliny i glukagonu, odpowiada więc za homeostazę.
      Kiedy zespół z Wake Forest Baptist Medical Center zablokował u gryzoni produkcję proteiny, zmniejszyła się ekspresja glukagonu. Uruchomiło to cały ciąg niekorzystnych zjawisk, które ostatecznie doprowadziły do spadku poziomu insuliny, wzrostu stężenia glukagonu i obumarcia komórek beta wysp Langerhansa.
      Dotąd uważano, że u genetycznie podatnych osób cukrzyca typu 1. jest wywoływana przez wirus lub czynnik środowiskowy. Wskutek tego komórki układu odpornościowego atakują komórki beta wysp trzustkowych. W ciągu 10-15 lat od postawienia diagnozy dochodzi do całkowitego ich zniszczenia. Badania ekipy Petersena także wskazują na proces niszczenia komórek beta, ale jednocześnie sugerują, że na proces ten wpływają zdarzenia związane z IHoP.
      W kolejnym etapie badań akademicy zamierzają ustalić, w jaki sposób IHoP kontroluje interakcje między insuliną a glukagonem.
    • By KopalniaWiedzy.pl
      Wydajność mięśni zależy m.in. od zdolności wykorzystania węglowodanów jako źródła energii. Ćwiczenia wpływają na nią korzystnie, a otyłość czy przewlekłe choroby wręcz przeciwnie. Naukowcy z Sanford-Burnham Medical Research Institute odkryli mechanizm, dzięki któremu można u myszy przeprogramować geny metaboliczne mięśni, wpływając na ich umiejętność zużywania cukrów. Niewykluczone, że w ten sposób będzie się w przyszłości zapobiegać bądź leczyć cukrzycę, zespół metaboliczny i otyłość.
      Zasadniczo te transgeniczne myszy są w stanie magazynować węglowodany i spalać je w stopniu występującym tylko u wytrenowanych sportowców - wyjaśnia dr Daniel P. Kelly.
      Mięśnie wyhodowanych przez Amerykanów myszy wytwarzają białko PPARβ/δ. Jest ono receptorem jądrowym, a więc czynnikiem transkrypcyjnym, który przez przyłączanie ligandów reguluje ekspresję genów metabolicznych mięśni w odpowiedzi na bodźce zewnętrzne.
      Wcześniejsze badania pokazały, że gryzonie z wyższym poziomem PPARβ/δ w mięśniach cechuje większa wydolność wysiłkowa. Jak napisali w artykule opublikowanym na łamach Genes & Development członkowie zespołu Kelly'ego, mięśnie zwierząt z grupy PPARβ/δ przewyższają mięśnie zwykłych zwierząt pod względem zdolności wychwytywania cukru z krwiobiegu, a także magazynowania go i wykorzystywania w formie energii. Myszy PPARβ/δ są supersprawne. W porównaniu do przeciętnych gryzoni, biegną dłużej i szybciej, a w ich mięśniach powstaje mniej kwasu mlekowego.
      Główną rolę w mechanizmie odkrytym przez ekipę z Sanford-Burnham Medical Research Institute odgrywają kompleksy tworzone przez 3 białka: 1) PPARβ/δ, 2) AMPK (kinazę aktywowaną 5'AMP) oraz 3) czynnik transkrypcyjny MEF2A, który pomaga w aktywowaniu miocytospecyficznych genów. Wspólnie białka włączają ekspresję genu kodującego dehydrogenazę mleczanową - enzym kierujący cukropochodne metabolity do mitochondriów, gdzie możliwe jest całkowite spalanie "surowca".
    • By KopalniaWiedzy.pl
      Norowirusy, które wywołują tzw. grypę żołądkową, powiązano ostatnio z alergiami pokarmowymi (The Open Immunology Journal).
      Zespół doktora Mitchella H. Graysona z Medical College of Wisconsin nakarmił białkami jaja kurzego myszy zainfekowane norowirusem. Następnie monitorowano stężenie swoistych przeciwciał IgE dla alergenów jajek.
      W 2007 r. na łamach Journal of Experimental Medicine ukazał się artykuł Graysona, w którym wspominano, że u myszy, u których później wystąpiły objawy astmy, podczas zakażenia wirusem podobnym do wirusa RSV produkowane były przeciwciała i sygnały przypominające te występujące podczas reakcji alergicznej. Niewykluczone zatem, że u predysponowanych genetycznie jednostek reakcja typu alergicznego może stanowić część antywirusowej reakcji immunologicznej. Sugeruje to pewien mechanizm rozwoju chorób alergicznych, np. astmy, u dzieci. Na podobnej zasadzie reakcja immunoglobulin E na zarażenie norowirusem zwiększa prawdopodobieństwo rozwoju alergii pokarmowej po ustąpieniu zatrucia.
      Alergie pokarmowe są niebezpieczne i kosztowne [...]. To studium stanowi dodatkowe poparcie dla idei, że choroba alergiczna może mieć związek z antywirusową reakcją immunologiczną. Planowane są kolejne badania, które pozwoliłby prześledzić dokładny ciąg wydarzeń wiążących odpowiedź antywirusową z chorobami alergicznymi - podkreśla dr Grayson.
      W kontekście badań z tej dziedziny warto przypomnieć, że przed paroma laty pojawiały się opracowania dotyczące związku zakażenia wirusem EBV z występowaniem chorób atopowych. U pacjentów, którzy przeszli infekcję wirusem Epsteina-Barr, choroby atopowe występują częściej, poza tym w sezonie ekspozycji na alergeny dochodzi do zaostrzenia objawów chronicznego aktywnego zakażenia EBV.
×
×
  • Create New...