Skocz do zawartości
Forum Kopalni Wiedzy

Rekomendowane odpowiedzi

Badacze z Uniwersytetów w Sheffield i Warwick zaprzęgli komputer do zobrazowania tworzenia się skorupki jajka. Wygląda też na to, że przynajmniej częściowo udało im się udzielić odpowiedzi na pytanie: co było pierwsze – jajko czy kura? Wg nich, kura...

Brytyjczycy tłumaczą, że pierwsze i ostatnie słowo we wzmiankowanym procesie należy do kurzego białka zwanego owokledydyną-17 (OC-17). Dzięki niemu zespół mógł zdobyć więcej informacji o kontroli wzrostu kryształów, bez którego nie sposób wyobrazić sobie formowania skorupki.

Biolodzy od dawna wiedzieli, że owokledydyna musi odgrywać jakąś rolę w tworzeniu skorupki. Proteina ta występuje wyłącznie w mineralnej części jaja. Testy laboratoryjne wykazały, że wpływa na tworzenie z węglanu wapnia kryształów kalcytu (istnieją też inne odmiany polimorficzne CaCO3, np. aragonit, dlatego ważne jest, by odpowiednio pokierować krystalizacją). Długo nie było jednak wiadomo, jak można wykorzystać ten proces podczas formowania skorupki.

Brytyjczycy odwołali się do tzw. metadynamiki, która bazuje na zdolności systemu do zapamiętywania, a więc uczenia się po zaprezentowaniu nowych danych. Wykorzystali też moce obliczeniowe superkomputera z Edynburga. Nic zatem dziwnego, że owocem ich prac jest dokładna symulacja "jajecznych" wydarzeń krok po kroku. Okazało się, że na początku OC-17 wiąże się na powierzchni amorficznego węglanu wapnia. Jest to możliwe dzięki dwóm klastrom reszt argininowych, które znajdują się w pętlach. W ten sposób tworzą się nanokleszcze na CaCO3. Później OC-17 "nakłania" węglan wapnia do przekształcenia w krystalit kalcytu. Na takim jądrze będą się nadbudowywać kolejne warstwy minerału. Akademicy zauważyli, że czasami białkowe szczypce nie działają i OC-17 odłącza się od nanocząstki.

W doskonale zorganizowanym mechanizmie dochodzi do swoistego recyklingu OC-17. Białko to działa jak katalizator, rozpoczynając tworzenie się sieci krystalicznej. Gdy wiadomo, że konkretne jądro jest już wystarczająco duże i proces będzie przebiegał bez zakłóceń, dochodzi do odłączenia proteiny. Udaje się ona w inne rejony, aby tam wspomóc krystalizację kolejnych ziarenek. W ten oto sposób skorupka kurzego jaja tworzy się w ciągu zaledwie jednej nocy.

Zrozumienie, jak kury wytwarzają skorupki, jest fascynujące samo w sobie, lecz daje też wskazówki dotyczące projektowania nowych materiałów i procesów – podsumowuje prof. John H. Harding z Wydziału Inżynierii Materiałów Uniwersytetu w Sheffield.

Udostępnij tę odpowiedź


Odnośnik do odpowiedzi
Udostępnij na innych stronach

A skąd wzięła się kura? Przecież ot tak nie mogła się zmaterializować. Musiała zostać wyluta z jaja. Proste związki tworzyły się w coraz bardziej skomplikowane i tak musiało powstać jajo.

Udostępnij tę odpowiedź


Odnośnik do odpowiedzi
Udostępnij na innych stronach

Oto moja teoria:

Kura wykluła się z jajka, które wcześniej złożyła i wysiedziała :D

Udostępnij tę odpowiedź


Odnośnik do odpowiedzi
Udostępnij na innych stronach

Jej, przecież macie rozwiązanie podane na tacy:

na początku była komórka jajowa, która później dzięki set mutacjom zaczęła funkcjonalnością przypominać kurę, o ile początkowo rozmnażanie mogło wyglądać zupełnie inaczej, skończyło się na znoszeniu jaja ;D

Udostępnij tę odpowiedź


Odnośnik do odpowiedzi
Udostępnij na innych stronach

Ja nie wiem nad czym sie tu zastanawiac,

Po pierwsze co za roznica co bylo pierwsze.

Po drugie chyba logiczne ze powstal organizm ktory zlozyl jajko.

 

Byl sobie jedno komorkowiec, polaczyl sily z innym a potem z jeszcze innym i tak powstal organizm ktory byl poczatkowo zdolny do prokreacji w postaci dzielenia sie komorek, z biegiem czasu (czyt. 2 mln lat) uformowal sie do postaci, ze potomostwo rodzilo sie z Jaj az doszlo do tego ze stal sie Kura Pospolita znoszaca jajka z ktorych mozna robic pyszna jajecznice.

 

Tyle na ten temat.

Udostępnij tę odpowiedź


Odnośnik do odpowiedzi
Udostępnij na innych stronach

[...] z biegiem czasu (czyt. 2 mln lat) [...]

 

Wychodząc z jedynie słusznego paradygmatu kreacjonizmu można udowodnić, że proces ten zajął mniej niż 7 dni.

Zachowały się ustne przekazy co do kolejności tworzenia. Powszechnie znana fraza "ab ovo.." jest ostatecznym dowodem na pierwszeństwo jajka. To dość oczywiste. Również, zaprogramowanie złożonego organizmu w postaci małej kulki kilkunastu podstawowych składników jest większym wyzwaniem intelektualnym niż zrobienie kury z funkcją składania jaj. Jeśli miałbym Wieczność do spędzenia nie szedłbym na łatwiznę.

 

Niniejszą wiadomość sponsorują: paradygmat i liczba 7.

Pozdrawiam po dłuuugiej przerwie!

:)

Udostępnij tę odpowiedź


Odnośnik do odpowiedzi
Udostępnij na innych stronach
na początku była komórka jajowa, która później dzięki set mutacjom zaczęła funkcjonalnością przypominać kurę, o ile początkowo rozmnażanie mogło wyglądać zupełnie inaczej, skończyło się na znoszeniu jaja 

A skąd kogut?? i jak to się stało że ona ma dziurkę a on górkę?? to też uzgodnili na etapie wyładowań w elektrycznej zupie??  :):D :D

Udostępnij tę odpowiedź


Odnośnik do odpowiedzi
Udostępnij na innych stronach

A skąd kogut?? i jak to się stało że ona ma dziurkę a on górkę?? to też uzgodnili na etapie wyładowań w elektrycznej zupie??  :D :D :D

To jest na tym samym poziomie co "dlaczego ludzie muszą się produkować przy prokreacji, zamiast prostego pocałunku czy uścisku dłoni" - tak wyszło :)

Udostępnij tę odpowiedź


Odnośnik do odpowiedzi
Udostępnij na innych stronach

Jeśli chcesz dodać odpowiedź, zaloguj się lub zarejestruj nowe konto

Jedynie zarejestrowani użytkownicy mogą komentować zawartość tej strony.

Zarejestruj nowe konto

Załóż nowe konto. To bardzo proste!

Zarejestruj się

Zaloguj się

Posiadasz już konto? Zaloguj się poniżej.

Zaloguj się

  • Podobna zawartość

    • przez KopalniaWiedzy.pl
      Szybką i bezbłędną klasyfikację białek, wykrywanie w nich miejsc wiążących potencjalne leki, identyfikowanie białek występujących na powierzchni wirusów, a także badania np. RNA, umożliwia nowe narzędzie bioinformatyczne opracowane przez naukowców z Wydziału Biologii UW.
      BioS2Net, czyli Biological Sequence and Structure Network, jest zaawansowanym algorytmem wykorzystującym uczenie maszynowe, pozwalającym na klasyfikację nowo poznanych białek nie tylko na podstawie podobieństwa sekwencji aminokwasowych, ale także ich struktury przestrzennej. Publikacja na jego temat ukazała się na łamach pisma International Journal of Molecular Sciences.
      Narzędzie opracował zespół kierowany przez dr. Takao Ishikawę z Zakładu Biologii Molekularnej Wydziału Biologii UW we współpracy z naukowcem z Wydziału Matematyki, Informatyki i Mechaniki UW. Jak mówią sami autorzy, jego głównym zastosowaniem jest usprawniona klasyfikacja białek, ponieważ obecnie stosowany system klasyfikacji strukturalnej opiera się na żmudnej pracy polegającej na porównywaniu struktur nowych białek do tych już skategoryzowanych.
      Istnieje co prawda jego zautomatyzowany odpowiednik, jednak jest on bardzo restrykcyjny i bierze pod uwagę wyłącznie podobieństwo sekwencji białek, całkowicie pomijając ich strukturę. Takie narzędzie jak BioS2Net potencjalnie ma szansę znacząco usprawnić cały proces – wyjaśnia dr Ishikawa. Dodatkowo opracowana przez nas architektura może zostać użyta (po niewielkich przeróbkach) do innych zadań, niekoniecznie związanych z klasyfikacją. Przykładowo można by jej użyć do wykrywania w białku miejsc wiążących potencjalne leki lub do identyfikacji białek występujących na powierzchni wirusów.
      Można sobie np. wyobrazić sytuację, w której dotychczas zaklasyfikowane do innych grup białka, dzięki zastosowaniu BioS2Net zostaną skategoryzowane jako bardzo podobne do siebie pod względem budowy powierzchni, mimo innego zwinięcia łańcucha białkowego wewnątrz struktury. I wówczas niewykluczone, że cząsteczka oddziałująca z jednym białkiem (np. jako lek) okaże się także skutecznym interaktorem dla drugiego – wymienia dalsze potencjalne zastosowania praktyczne narzędzia dr Ishikawa. Innym ciekawym zastosowaniem mogłoby być np. wykrywanie miejsc wiążących w białkach, które mogą stanowić albo cel dla leków, albo punkt interakcji z białkiem wirusowym.
      Działanie BioS2Net opiera się na wykonywanych po sobie operacjach matematycznych, które bazują na danych o konkretnym białku. Do pracy narzędzie potrzebuje tychże danych (im więcej, tym lepiej), odpowiedniego oprogramowania zdolnego do wykonywania skomplikowanych obliczeń związanych z treningiem sieci neuronowej oraz sporej ilości czasu.
      W efekcie BioS2Net tworzy unikatową reprezentację każdego białka w postaci wektora o stałym rozmiarze. Można to porównać do czegoś w rodzaju kodu kreskowego opisującego każde z poznanych białek – tłumaczy dr Ishikawa. Narzędzie świetnie nadaje się do klasyfikacji białek na podstawie sekwencji aminokwasowej oraz struktury przestrzennej. Szczególnie istotne jest to, że można dzięki niemu wykryć białka o podobnej strukturze trójwymiarowej, ale o odmiennym „foldzie”, czyli innym sposobie zwinięcia łańcucha białkowego.
      Dotychczas stosowane metody przydzielałyby takie białka do osobnych grup. Tymczasem znane są przypadki, gdy tego typu cząsteczki pełnią podobne funkcje. I do wykrywania takich grup białek może się przydać BioS2Net – dodaje.
      Jak mówi naukowiec, nowe białka odkrywa się cały czas. Zdecydowana większość z nich, jeśli już ma opisaną strukturę przestrzenną, jest deponowana w bazie danych Protein Data Bank, do której każdy ma dostęp przez Internet. Warto jednak zwrócić uwagę, że proces odkrywania nowych białek rozpoczyna się o wiele wcześniej, już na etapie sekwencjonowania genomu. W bazach danych genomów często można spotkać się z adnotacją ’hypothetical protein’ (pol. hipotetyczne białko). Istnieją algorytmy komputerowe, które na podstawie sekwencji nukleotydowych w zsekwencjonowanym genomie przewidują obszary przypominające geny, które potencjalnie kodują informację o białkach. I takich potencjalnych białek znamy bardzo wiele. Ich funkcje można częściowo przewidzieć na podstawie podobieństwa do cząsteczek już wcześniej opisanych, ale do pełnego poznania takiej roli i mechanizmu działania często jednak należy najpierw ustalić ich strukturę, co wymaga miesięcy lub lat eksperymentów – opowiada badacz z UW.
      W przypadku białek podobna sekwencja aminokwasów z reguły przekłada się na podobną strukturę. Do niedawna był to wręcz dogmat w biologii strukturalnej. Dzisiaj jednak wiadomo – mówi dr Ishikawa – że wiele białek jest inherentnie nieustrukturyzowanych (IDP; ang. intrinsically disordered protein) albo przynajmniej zwiera w sobie tego typu rejony. Takie białka mogą przyjmować różne struktury w zależności od tego z jakimi innymi białkami w danym momencie oddziałują.
      Dodatkowo bardzo istotny jest cały kontekst, w jakim białko ulega pofałdowaniu. Przykładowo, obecność tzw. białek opiekuńczych, czy nawet samo tempo syntetyzowania białka w komórce, może mieć niemały wpływ na ostateczny jego kształt, a zatem też na funkcje. Nie zmienia to jednak faktu, że cechą fundamentalną każdego białka jest jego sekwencja aminokwasowa – podkreśla.
      A dlaczego w ogóle poznanie dokładnej budowy cząsteczki białka jest takie ważne? Autor publikacji wyjaśnia, że białka, realizując swoje zadania w komórce, zawsze przyjmują określoną strukturę. Np. jeśli chcemy zaprojektować nowy lek, który będzie oddziaływał z określonym białkiem, to fundamentalne znaczenie ma określenie struktury tego drugiego. W trakcie pandemii SARS-CoV-2 trzeba było np. określić strukturę wirusowego białka S (tzw. kolca) m.in. po to, aby można było zaproponować cząsteczkę swoiście z nim oddziałującą, a przez to zmniejszyć wydajność zakażania komórek człowieka – mówi. Podsumowując: badanie struktury białek ma ogromne znaczenie dla poznania ich funkcji i mechanizmu działania, a także innych cząsteczek z nimi oddziałujących.
      Jeśli chodzi o sam BioS2Net, to najpierw należy ściągnąć z bazy danych i przetworzyć informacje o danym białku. Przetwarzanie służy temu, aby wszystkie cechy białka, takie jak współrzędne atomów, rodzaje aminokwasów, profil ewolucyjny itd., zamienić na liczby, które będą zrozumiałe dla komputera. Każdy pojedynczy atom cząsteczki jest opisywany przez kilkadziesiąt liczb, które wyrażają wspomniane cechy.
      Następnie liczby te wprowadza się do sieci neuronowej, która analizuje każdy z atomów oraz ich najbliższych sąsiadów, biorąc pod uwagę zarówno ich ułożenie przestrzenne, jak i sekwencyjne. Kolejny etap to łączenie grup atomów w jeden „superatom”, który zawiera w sobie całą wyuczoną lokalną informację. Proces ten powtarza się do momentu aż ów „superatom” będzie zawierał zagregowane informacje o całym białku. To jest nasz kod kreskowy, który wykorzystujemy potem do klasyfikacji białka, używając standardowych sieci neuronowych – zaznacza dr Ishikawa.
      Zapytany o dokładność nowego narzędzia biolog wyjaśnia, że jeśli chodzi o wytworzenie unikatowego wektora reprezentującego poszczególne białka, to BioS2Net robi to bezbłędnie, tzn. że każde białko jest reprezentowane w jedyny możliwy sposób i żadna inna cząsteczka nie będzie opisana w taki sam sposób.
      Natomiast, gdy zastosowaliśmy BioS2Net do klasyfikacji białek, osiągnęliśmy wynik nawet 95,4 proc. trafności w porównaniu do obowiązującej klasyfikacji wg bazy danych. Oznacza to, że w ponad 95 przypadków na 100 BioS2Net był w stanie prawidłowo przyporządkować białko do danej grupy. Tutaj jednak warto wspomnieć, że ta obowiązująca klasyfikacja opiera się na podobieństwie sekwencji aminokwasowych i pomija informacje strukturalne – tłumaczy autor publikacji.
      Naukowcy podkreślają, że poza głównym zastosowaniem, czyli klasyfikacją białek, BioS2Net będzie mógł służyć także do analizowania innych cząsteczek biologicznych, w tym RNA. Uważamy, że narzędzie można by też wykorzystywać do klasyfikacji zupełnie innych danych biologicznych, np. map chromosomów w jądrze komórkowym. Właściwie to nasza architektura może być przydatna wszędzie tam, gdzie jest zdefiniowana struktura i sekwencja – mówią.
      Dr Ishikawa dodaje, że BioS2Net powstał w ramach pracy licencjackiej pierwszego autora (jego Alberta Roethla) wykonanej pod kierunkiem. Warto to podkreślić, bo to ważny sygnał, że licencjat niekoniecznie jest pracą dyplomową, którą po prostu trzeba zrobić, ale czymś, co ma potencjał naukowy i może zostać opublikowane w międzynarodowym czasopiśmie – zaznacza naukowiec.

      « powrót do artykułu
    • przez KopalniaWiedzy.pl
      W łódzkim Bionanoparku powstanie laboratorium firmy NapiFeryn Bio Tech. Będzie w nim produkowane białko z rzepaku, które może zrewolucjonizować i rynek spożywczy, i naszą dietę. W działającej już prototypowej linii produkcyjnej powstaje tygodniowo kilka kilogramów izolatu białkowego (>90% białka) i koncentratu białkowo-błonnikowego (ok. 30% białka). Oba te produkty mogą być stosowane jako dodatki do słodyczy, makaronów, sosów, napojów, pieczywa czy wegańskich zamienników mięsa.
      Rzepak, w odróżnieniu od soi, uprawiany jest lokalnie – nie trzeba go importować ani zwiększać jego upraw, ponieważ w procesie pozyskiwania białka wykorzystuje się pozostałości po tłoczeniu oleju rzepakowego. Jest to alternatywne rozwiązanie dla białka zwierzęcego, przyjazne naturze – zostawia znacznie mniejszy ślad węglowy, stwierdziła Magdalena Kozłowska, prezes NapiFeryn BioTech. Białko z rzepaku ma doskonałe wartości odżywcze. Jest łatwo trawione i przyswajalne przez ludzki organizm.
      Dotychczasową przeszkodą w stosowaniu go w przemyśle spożywczym był jego charakterystyczny, gorzki posmak. Technologia opatentowana przez nas całkowicie ten problem usuwa. Nasze białko jest nie tylko zdrowe, ale też smaczne, mówi Piotr Wnukowski, wiceprezes firmy.
      Co prawda produkt jest testowany też przez firmę w eksperymentalnej kuchni, jednak NapiFeryn BioTech nie chce produkować żywności, ale licencjonować swój produkt koncernom spożywczym. Produkty zawierające białko rzepakowe mogą trafić do sklepów już w ciągu 2-3 lat.
      Izolat z białka z rzepaku został uznany za produkt bezpieczny i jest dopuszczony przez UE do stosowania w przemyśle spożywczym.Obecnie firma przygotowuje się do zarejestrowania koncentratu błonnikowo-białkowego.

      « powrót do artykułu
    • przez KopalniaWiedzy.pl
      Uczeni z Uniwersytetów w Aberdeen i Leicester zidentyfikowali w mózgu obszar, który napędza zapotrzebowanie na pożywienie bogate w białko. Odkrycie może mieć znaczenie dla rozwoju personalizowanych terapii otyłości. Nie od dzisiaj bowiem wiadomo, że dieta niskobiałkowa jest powiązana z otyłością.
      Naukowcy zauważyli, że gdy szczury trzymano na diecie niskobiałkowej, doszło do większej aktywizacji pola brzusznego nakrywki (VTA), czyli jądra limbicznego śródmózgowia, obszaru odpowiedzialnego za aktywne poszukiwanie jedzenia.
      Z badań wynika, że gdy wcześniej ograniczy się dostarczanie protein, VTA staje się bardziej wrażliwe na proteiny niż na inne składniki odżywcze. To zaś sugeruje, że mózgi zwierząt działają tak, by upewnić się, że dostawy białka zostaną utrzymane na odpowiednim poziomie. Taka adaptacja jest zrozumiała, gdyż niedobór białka może mieć katastrofalne skutki zdrowotne. Ponadto wcześniejsze badania wiązały niski poziom białek z otyłością. Nie wiadomo było jednak, jak na zjawisko to wpływa mózg.
      Współautor badań doktor Fabien Naneix mówi: Odkryliśmy, że zmniejszenie podaży białka zwiększyło preferencje ku żywności, w której jest więcej białka niż węglowodanów. Ta preferencja ku białkom jest powiązana z większą odpowiedzią VTA i gdy zwierzęta przestawia się z normalnej zbilansowanej diety na dietę niskobiałkową, dochodzi do indukowania preferencji ku białkom, jednak zmiany w VTA wymagają intensywnego procesu uczenia się.
      Nasze badania są pierwszymi, łączącymi preferencje ku białkom ze specyficzną aktywnością mózgu. Wiemy,że VTA odgrywa kluczową rolę w procesach pobierania innych składników odżywczych. Teraz wykazaliśmy, że dotyczy to również białek.

      « powrót do artykułu
    • przez KopalniaWiedzy.pl
      Naukowcy od dziesięcioleci spierają się o to, czy dochodzi do wymiany materiału pomiędzy jądrem Ziemi, a warstwami położonymi powyżej. Jądro jest niezwykle trudno badać, częściowo dlatego, że rozpoczyna się na głębokości 2900 kilometrów pod powierzchnią planety.
      Profesor Hanika Rizo z Carleton University, wykładowca na Queensland University of Technology David Murphy oraz profesor Denis Andrault z Universite Clermont Auvergne informują, że znaleźli dowody na wymianę materiału pomiędzy jądrem, a pozostałą częścią planety.
      Jądro wytwarza pole magnetyczne i chroni Ziemię przed szkodliwym promieniowaniem kosmicznym, umożliwiając istnienie życia. Jest najcieplejszym miejscem Ziemi, w którym temperatury przekraczają 5000 stopni Celsjusza. Prawdopodobnie odpowiada ono za 50% aktywności wulkanicznej naszej planety.
      Aktywność wulkaniczna to główny mechanizm, za pomocą którego Ziemia sie chłodzi. Zdaniem Rizo, Murphy'ego i Andraulta niektóre procesy wulkaniczne, np. te na Hawajach czy na Islandii, mogą brać swój początek w jądrze i transportować ciepło bezpośrednio z wnętrza planety. Twierdzą oni, że znaleźli dowód na to, iż do płaszcza ziemskiego trafia materiał z jądra.
      Odkrycia dokonano badając niewielkie zmiany w stosunku izotopów wolframu. Wiadomo, że jądro jest zbudowane głównie z żelaza i aluminium oraz z niewielkich ilości wolframu, platyny i złota rozpuszczonych w żelazno-aluminiowej mieszaninie. Wolfram ma wiele izotopów, w tym wolfram-182 i wolfram-184. Wiadomo też, że stosunek wolframu-182 do wolframu-184 jest w płaszczu znacznie wyższy niż w jądrze. Dzieje się tak dlatego, że hafn, który nie występuje w jądrze, posiada izotop hafn-182. Izotop ten występował w przeszłości w płaszczu, jednak obecnie już go nie ma, gdyż rozpadł się do wolframu-182. Właśnie dlatego stosunek wolframu-182 do wolframu-184 jest w płaszczu wyższy niż w jądrze.
      Uczeni postanowili więc zbadać stosunek izotopów wolframu, by przekonać się, czy na powierzchni występują skały zawierające taki skład wolframu, jaki odpowiada jądru. Problem w tym, że istnieje mniej niż 5 laboratoriów zdolnych do badania wolframu w ilościach nie przekraczających kilkudziesięciu części na miliard.
      Badania udało się jednak przeprowadzić. Wykazały one, że z czasem w płaszczu Ziemi doszło do znaczącej zmiany stosunku 182W/184W. W najstarszych skałach płaszcza stosunek ten jest znacznie wyższy niż w skałach młodych. Zespół badaczy uważa, że zmiana ta wskazuje, iż materiał z jądra przez długi czas trafiał do płaszcza ziemskiego. Co interesujące, na przestrzeni około 1,8 miliarda lat nie zauważono zmiany stosunku izotopów. To oznacza, że pomiędzy 4,3 a 2,7 miliarda lat temu do górnych warstw płaszcza materiał z jądra nie trafiał w ogóle lub trafiało go niewiele. Jednak 2,5 miliarda temu doszło do znaczącej zmiany stosunków izotopu wolframu w płaszczu. Uczeni uważają, że ma to związek z tektoniką płyt pod koniec archaiku.
      Jeśli materiał z jądra trafia do na powierzchnię, to oznacza, że materiał z powierzchni Ziemi musi trafiać głęboko do płaszcza. Proces subdukcji zabiera bogaty w tlen materiał w głąb planety. Eksperymenty zaś wykazały, że zwiększenie koncentracji tlenu na granicy płaszcza i jądra może spowodować, że wolfram oddzieli się od jądra i powędruje do płaszcza. Alternatywnie, proces zestalania wewnętrznej części jądro może prowadzić do zwiększenia koncentracji tlenu w części zewnętrznej. Jeśli uda się rozstrzygnąć, który z procesów zachodzi, będziemy mogli więcej powiedzieć o samym jądrze Ziemi.
      Jądro było w przeszłości całkowicie płynne. Z czasem stygło i jego wewnętrzna część skrystalizowała, stając się ciałem stałym. To właśnie obrót tej części jądra tworzy pole magnetyczne chroniące Ziemię przed promieniowaniem kosmicznym. Naukowcy chcieliby wiedzieć, jak przebiegał proces krystalizacji o określić jego ramy czasowe.

      « powrót do artykułu
    • przez KopalniaWiedzy.pl
      Kury zmodyfikowane genetycznie w taki sposób, by składać jaja z ludzkimi białkami, mogą pozwolić na tanią produkcję pewnych leków.
      Początkowo badania zespołu z Uniwersytetu w Edynburgu koncentrowały się na produkcji wysokiej jakości białek do celów badawczych. Szybko okazało się jednak, że leki działają przynajmniej tak samo dobrze, jak białka uzyskiwane za pomocą istniejących metod.
      Stosując prosty system oczyszczania, z każdego jaja można odzyskać duże ilości białka. Kury nie wykazują efektów ubocznych i składają jaja jak zwykle.
      Nie produkujemy jeszcze leków dla ludzi, ale to studium demonstruje, że kury mogą wytwarzać białka nadające się do badań farmakologicznych i biotechnologicznych w opłacalny komercyjnie sposób - podkreśla prof. Helen Sang.
      Jaja są już wykorzystywane do hodowli wirusów stosowanych w szczepionkach, np. na grypę. Podejście opisywane na łamach BMC Biotechnology jest jednak inne, gdyż terapeutyczne białka są kodowane w kurzym DNA i stanowią część białka jaja.
      Na początku naukowcy skupili się na 2 białkach, które są niezbędne dla układu odpornościowego i mają potencjał terapeutyczny: na ludzkim interferonie IFNalfa2a o silnych właściwościach antywirusowych i przeciwnowotworowych oraz na ludzkiej i świńskiej wersji czynnika stymulującego tworzenie kolonii makrofagów (ang. macrophage-CSF). Ten ostatni jest badany pod kątem stymulacji uszkodzonych tkanek do samonaprawy.
      Szkoci podkreślają, że do uzyskania klinicznie istotnej dawki leku wystarczyły zaledwie 3 jajka. Ponieważ kury składają do 300 jaj rocznie, takie podejście może być bardziej opłacalne ekonomicznie niż inne metody produkcji różnych ważnych leków.
      Zespół dodaje, że pewne leki bazują na białkach. Należą do nich m.in. rekombinowane humanizowane przeciwciała monoklonalne bewacyzumab i trastuzumab, które stosuje się w terapii onkologicznej.
      W przypadku części białkowych leków jedynym sposobem na wystarczającą jakość jest hodowla ssaczych komórek. Niestety, to droga metoda, która nie daje zbyt dużych ilości docelowych substancji. W innych metodach wykorzystuje się zaś złożone systemy oczyszczania i dodatkowe techniki przetwarzania, co podnosi koszty.

      « powrót do artykułu
  • Ostatnio przeglądający   0 użytkowników

    Brak zarejestrowanych użytkowników przeglądających tę stronę.

×
×
  • Dodaj nową pozycję...