Jump to content
Forum Kopalni Wiedzy

Recommended Posts

Kiedy podczas autopsji okazywało się, że w mózgu osoby, która zmarła, ciesząc się świetną pamięcią i przenikliwym intelektem, znajduje się wiele złogów amyloidowych i niezwiązanych z błoną splotów białkowych (ang. neurofibryllary tangles, NFT), patolodzy zawsze zastanawiali się, czemu nie zachorowała na alzheimeryzm. Teraz wreszcie udało się ustalić, że zawdzięczała to większemu od przeciętnego hipokampowi.

Dr Deniz Erten-Lyons z Oregon Health and Science University w Portland ma nadzieję, że dzięki odkryciu jego zespołu uda się opracować skuteczne metody zapobiegania chorobie Alzheimera (chA).

Amerykanie porównali mózgi 12 osób, które zmarły, ciesząc się doskonałą sprawnością intelektualną, choć miały wiele zmian charakterystycznych dla choroby Alzheimera, z mózgami 23 ludzi, którzy mieli podobną ilość blaszek, lecz przed śmiercią zdiagnozowano u nich chA.

Naukowcy zauważyli, że objętość hipokampa w pierwszej grupie była o 20% większa niż u pacjentów z demencją. Nie znaleziono innych różnic demograficznych, klinicznych czy patologicznych. Prawidłowość tę obserwowano bez względu na płeć, wiek oraz ogólną objętość mózgu.

Hipokamp jest parzystą strukturą należącą do układu limbicznego (tzw. mózgu gadziego). Odpowiada przede wszystkim za pamięć. Inaczej nazywa się go rogiem Ammona. Jest zlokalizowany w przyśrodkowej ścianie komór bocznych.

Share this post


Link to post
Share on other sites
Hipokamp jest parzystą strukturą należącą do układu limbicznego (tzw. mózgu gadziego). Odpowiada przede wszystkim za pamięć. Inaczej nazywa się go rogiem Ammona

 

Odpowiada za logiczne łączenie faktów i obsadzanie ich w czasie. Uszkodzenie powoduje że gość pamięta z dzieciństwa wszystko ze szczegółami ale nie pamięta że w ciągu ostatnich 10minut opowiada to samo trzeci raz. 8)

Share this post


Link to post
Share on other sites

Szkoda, że nie podjęto próby ustalenia, dlaczego ktoś ma większy hipokamp niż ktoś inny. Ale pewnie i na to przyjdzie czas, gdy przejdziemy do dalekiej profilaktyki Alzheimera

Share this post


Link to post
Share on other sites

Myślę, że to właśnie to pytanie jest teraz rozważane i badane.

Share this post


Link to post
Share on other sites
Szkoda, że nie podjęto próby ustalenia, dlaczego ktoś ma większy hipokamp niż ktoś inny

 

Jeśli czegoś w organiźmie używasz to to rośnie. 8)

Share this post


Link to post
Share on other sites
Guest tymeknafali
Nie ma potrzeby, bo z tego co mamy korzystać nie potrafimy..

Powiedz to ludziom z zespołem downa...

Share this post


Link to post
Share on other sites
Cytuj

Nie ma potrzeby, bo z tego co mamy korzystać nie potrafimy..

Powiedz to ludziom z zespołem downa...

 

Skąd wiesz że ich sposób na życie nie jest lepszy niż twój?? albo czy to jacy są nie było ich świadomym wyborem?? 8)

Share this post


Link to post
Share on other sites
Guest macintosh

ak-u-rat:

albo czy to jacy są nie było ich świadomym wyborem?? 8)

nie chcą zrozumieć całki, chcą być agresywni, nie chcą dzieci, sami się zabarwili(taka subkultura), chcą czuć się gorsi i dlatego udają, że nie rozumieją...

Share this post


Link to post
Share on other sites

Jeśli czegoś w organiźmie używasz to to rośnie. 8)

 

to dlaczego na alzheimera cierpią czesto osoby bardzo inteligentne i wyksztalcone??

Share this post


Link to post
Share on other sites

Create an account or sign in to comment

You need to be a member in order to leave a comment

Create an account

Sign up for a new account in our community. It's easy!

Register a new account

Sign in

Already have an account? Sign in here.

Sign In Now
Sign in to follow this  

  • Similar Content

    • By KopalniaWiedzy.pl
      Choroba Alzheimera i towarzyszący jej rozpad osobowości przerażają wielu, a dostępne leki, delikatnie mówiąc, nie grzeszą skutecznością. Dzięki pracy zespołu dr. Piotra Pięty z IChF PAN mogą powstać nowe, efektywniejsze farmaceutyki. Naukowcy pokazali, w jaki sposób wielkość cząsteczek złożonych z beta-amyloidu wpływa na sposób ich oddziaływania z błonami komórkowymi, a co za tym idzie, jak modyfikuje przebieg choroby. Kolejnym krokiem ma być testowanie w tym modelu potencjalnych leków.
      Naukowcy są m.in. po to, żeby wyjaśniać, jak funkcjonuje świat. Ich badania często wydają się abstrakcyjne, ale jak się okazuje mogą całkiem realnie pomóc wielu z nas. Tak jest z pracą zespołu dr. Piotra Pięty z IChF PAN. Wykazał on, w jaki sposób wielkość cząsteczek złożonych z beta-amyloidu – substancji uznawanej za "winowajcę" w chorobie Alzheimera – wpływa na sposób oddziaływania tych cząstek z błonami komórkowymi, a co za tym idzie, jak modyfikuje przebieg choroby.
      Naukowcy z IChF pracują na syntetycznych, modelowych błonach komórkowych, zbudowanych najprościej jak można sobie wyobrazić, ale jednocześnie podobnych do tych, jakie można znaleźć w ludzkim mózgu. Błony te składają się tylko z mieszaniny fosfolipidów (bez receptorów i innych białek błonowych) i dzięki temu umożliwiają badaczom skupienie się wyłącznie na tym, jak rozmaite cząsteczki wpływają na barierę zapewniającą trwałość komórek. Chcieliśmy się dowiedzieć, co cząsteczki beta-amyloidu tak naprawdę robią z tymi błonami, wyjaśnia dr Pięta, czy one się osadzają na ich powierzchni, czy je niszczą, czy rozpuszczają, a jeśli rozpuszczają, to dlaczego […].
      Pytań jest wiele, odpowiedzi dopiero się pojawiają. Nam w naszych badaniach udało się kontrolować wielkość oligomerów, czyli niedużych cząsteczek złożonych z kilku amyloidów, i dzięki temu mogliśmy sprawdzić, w jaki sposób ta wielkość wpływa na mechanizm ich oddziaływania z modelową błoną - mówi dr Pięta. W początkowych badaniach nad alzheimerem badano mózgi osób chorych, a w zasadzie już zmarłych na tę chorobę. W mózgach znajdowano złogi zbudowane z długich nici – fibryli - i przez wiele, wiele lat uważano, że to te fibryle są głównym czynnikiem patogennym.
      Ostatnie badania, w tym te prowadzone przez dr. Piętę, pokazują jednak coś innego. To nie długie fibryle są winowajcą, lecz raczej ich prekursory, oligomery beta-amyloidu. Amyloidy są produkowane w sposób ciągły u każdego z nas z białek błonowych; są odcinane enzymatycznie. Problem się pojawia, gdy przestają działać mechanizmy regulujące ich ilość i "wygląd". Nietoksyczne amyloidy zawierają 39-43 aminokwasy, a ich drugorzędowa struktura to alfa-helisa (kształt nieco przypominający łańcuch DNA). Te "niedobre", zmienione, przypominają raczej harmonijki. Najgorsze są takie, które mają 42 aminokwasy. Za pomocą mikroskopii sił atomowych przeprowadziliśmy dwa typy pomiarów, jeden dla cząsteczek małych, o średnicy ok. 2 nm, a drugi dla nieco większych – o średnicy ok. 5 nm - wyjaśnia naukowiec. Okazało się, że małe oligomery działają zupełnie inaczej niż duże. Duże po osadzeniu na błonie agregują, tworząc długie fibryle. Wszystkie zjawiska, które przebiegają z ich udziałem, zachodzą na powierzchni modelowej błony komórkowej i nie prowadzą do jej zniszczenia. Małe oligomery to zupełnie inna historia. One błonę niszczą. Na początku tworzą w niej różnych rozmiarów i kształtów dziury - wyjaśnia dr Pięta. Po utworzeniu dziury małe oligomery wnikają do wnętrza błony i wraz z cząsteczkami fosfolipidów błonowych tworzą globularne micele. Te micelarne kompleksy dyfundują na zewnątrz i w ten sposób usuwają fosfolipidy z błony, prowadząc do jej rozpuszczania. Mechanizm oddziaływania z błoną zmienia się wraz ze zmianą wielkości oligomeru, lecz w przypadku obu badanych przez nas amyloidów wywołuje spadek trwałości mechanicznej błony o ⁓50%. Innymi słowy, zarówno małe, jak i duże oligomery są toksyczne, choć mechanizm ich działania jest inny. Nasze badania wyjaśniają te mechanizmy i godzą sprzeczne raporty publikowane w literaturze - precyzuje badacz.
      Na razie wyjaśniamy tylko podstawowe mechanizmy - mówi dr Pięta, ale w kolejnym etapie naszych badań dołożymy do tego układu cząsteczki leków i sprawdzimy, które z nich potrafią modyfikować oddziaływanie amyloidu z błoną, a zatem, być może, i przebieg choroby. Podejmiemy badania cząsteczek, które np. mogłyby zdezaktywować beta-amyloid, przyczepiając się do niego, zanim zniszczy błonę. Rozpoczęliśmy współpracę z farmaceutami i biochemikami. Możemy im zasugerować, czy ich leki oddziałują z amyloidami, a jeżeli tak, to na jakim poziomie i jak powinny się zachowywać, żeby np. podwyższać trwałość błony komórkowej - podsumowuje naukowiec.
      Badania prowadzone w IChF PAN z pewnością przyczyniają się do lepszego zrozumienia mechanizmów prowadzących do choroby Alzheimera, a tym samym mają szansę zrewolucjonizować sposób jej leczenia.

      « powrót do artykułu
    • By KopalniaWiedzy.pl
      Codzienne wstrzykiwanie przez 5 tygodni myszom z chorobą Alzheimera (ChA) 2 krótkich peptydów znacząco poprawia pamięć zwierząt. Terapia ogranicza także zmiany typowe dla ChA: stan zapalny mózgu oraz akumulację beta-amyloidu.
      U myszy, które przechodziły terapię, zaobserwowaliśmy słabsze nagromadzenie blaszek beta-amyloidu oraz zmniejszenie zapalenia mózgu - podkreśla prof. Jack Jhamandas z Uniwersytetu Alberty.
      Odkrycie bazuje na wcześniejszych ustaleniach odnośnie do związku AC253, który może blokować toksyczne oddziaływania beta-amyloidu. Podczas badań ustalono, że AC253 blokuje przyłączanie beta-amyloidu do pewnych receptorów komórek mózgu.
      Okazało się jednak, że choć AC253 zapobiega akumulacji beta-amyloidu, przez szybki metabolizm w krwiobiegu jest problem z jego docieraniem do mózgu. Wskutek tego, by terapia AC253 była skuteczna, potrzeba dużych ilości tego związku, co jest niepraktyczne i może zwiększyć ryzyko rozwoju odpowiedzi immunologicznej na leczenie. Teoretycznie mogłoby pomóc przekształcenie AC253 z formy wstrzykiwalnej w doustną tabletkę, ale AC253 jest zbyt złożony, by problem dało się rozwiązać w ten sposób.
      Jhamandas wpadł więc na pomysł, by "przeciąć" AC253 na dwa fragmenty i sprawdzić, czy można stworzyć dwie mniejsze nici peptydowe, które blokowałyby beta-amyloid w podobny sposób jak AC253. Podczas serii testów na genetycznie zmodyfikowanych myszach Kanadyjczycy odkryli dwa krótsze fragmenty AC253, które replikowały prewencyjne i regeneracyjne właściwości większego peptydu.
      Następnie naukowcy wykorzystali modelowanie komputerowe i sztuczną inteligencję do prac nad drobnocząsteczkowym lekiem. Zespół koncentruje się na wytworzeniu zoptymalizowanej doustnej wersji, tak by mogły się zacząć testy kliniczne na ludziach. Jhamandas podkreśla, że leki drobnocząsteczkowe są preferowane, bo taniej je wyprodukować, a poza tym mogą one być zażywane doustnie i łatwiej dostają się do mózgu z krwią.

      « powrót do artykułu
    • By KopalniaWiedzy.pl
      Po raz pierwszy naukowcom udało się zidentyfikować bardzo wczesny etap toksycznego oddziaływania beta-amyloidu na neurony. Poznanie przyczyny dysfunkcji komórkowej może pomóc w opracowaniu skutecznych metod terapii choroby Alzheimera (ChA).
      W mózgach pacjentów z ChA, u których rozwinęły się już objawy kliniczne, występują blaszki beta-amyloidu. W ramach wielu podejść terapeutycznych próbuje się je usuwać, ale z umiarkowanymi jak dotąd sukcesami.
      Kluczowe jest, byśmy wykrywali i leczyli chorobę o wiele wcześniej. Z tego powodu skoncentrowaliśmy się na hiperaktywnych neuronach, które występują na bardzo wczesnym etapie [choroby] - na długo przed pojawieniem się demencji - wyjaśnia prof. Arthur Konnerth z Uniwersytetu Technicznego w Monachium.
      Wskutek nadmiernej aktywacji inne neurony z obwodu stale dostają fałszywe sygnały, co prowadzi do upośledzenia procesów przetwarzania.
      Konnerth, jego doktorant Benedikt Zott i inni członkowie zespołu zidentyfikowali wyzwalacz tego procesu. Wyniki ich badań ukazały się w piśmie Science.
      Niemcy tłumaczą, że neurony komunikują się za pośrednictwem neuroprzekaźników. Do najważniejszych neuroprzekaźników pobudzających należy kwas L-glutaminowy. Jest on uwalniany do szczeliny synaptycznej. Później, by umożliwić transmisję kolejnych sygnałów, transmiter jest usuwany dzięki wychwytowi zwrotnemu, rozkładowi przez enzymy czy dyfuzji.
      Naukowcy odkryli, że w szczelinie synaptycznej hiperaktywnych neuronów zbyt długo występowały wysokie stężenia kwasu L-glutaminowego. Było to skutkiem działania beta-amyloidu, który blokował transport (wychwyt) przekaźnika z przestrzeni synaptycznej. Ekipa przetestowała ten mechanizm, posługując się cząsteczkami beta-amyloidu pozyskanymi z próbek pobranych od pacjentów oraz różnymi modelami mysimi. Każdorazowo uzyskiwano podobne rezultaty.
      Akademicy zaobserwowali, że za blokadę nie odpowiadają blaszki, ale wczesna forma rozpuszczalna β-amyloidu. Niemcy dodają, że początkowo beta-amyloid występuje w postaci monomerów, potem pojawiają się agregaty dimerów, a na końcu tworzą się dojrzałe włókna. Blokada zwrotnego wychwytu kwasu L-glutaminowego jest powodowana przez rozpuszczalne dimery.
      Nasze dane zapewniają klarowne dowody na szybki i bezpośredni toksyczny wpływ dimerów - podkreśla Benedikt Zott. Naukowcy chcą wykorzystać nowo zdobytą wiedzę, by jeszcze dokładniej zrozumieć komórkowe mechanizmy ChA i dzięki temu opracować nowe strategie leczenia wczesnych stadiów choroby.

      « powrót do artykułu
    • By KopalniaWiedzy.pl
      Starsi pacjenci, którzy ze względu na raka prostaty przechodzą leczenie prowadzące do zmniejszenia stężenia testosteronu w surowicy (ang. androgen deprivation therapy, ADT), wydają się bardziej zagrożeni chorobą Alzheimera (ChA).
      Wcześniej badania dawały mieszane rezultaty odnośnie tego, czy ADT może się wiązać ze spadkiem formy poznawczej. W tym przypadku naukowcy podkreślają jednak, że autorzy publikacji z JAMA Network Open bazowali na dobrej narodowej bazie danych, a losy mężczyzn były monitorowane przez długi czas (średnio 8 lat).
      Stwierdzono, że w grupie nieco ponad 154 tys. starszych pacjentów ChA rozwinęła się u 13% przechodzących terapię antyandrogenową. Dla porównania, chorobę Alzheimera zdiagnozowano tylko u 9% osób poddawanych innej terapii bądź nieleczonych.
      Ryzyko demencji z powodu udarów i innych przyczyn okazało się jeszcze wyższe: taką diagnozę postawiono u 22% mężczyzn przechodzących ADT i u 16% innych pacjentów.
      W badaniu wykorzystano bazę danych amerykańskiego Narodowego Instytutu Nowotworów. Naukowcy z Uniwersytetu Pensylwanii skupili się na mężczyznach po siedemdziesiątce z miejscowo ograniczonym bądź zaawansowanym rakiem gruczołu krokowego, zdiagnozowanym między 1996 a 2003 r. Ich losy śledzono do 2013 r.
      Nie wiadomo, w jaki sposób ADT może się wiązać z formą poznawczą. Akademicy zauważają, że ADT może prowadzić do cukrzycy, która wiąże się z demencją. Oprócz tego terapia antyandrogenowa podwyższa ryzyko choroby serca i depresji, a one także mają wpływ na demencję.

      « powrót do artykułu
    • By KopalniaWiedzy.pl
      Już pojedyncza sesja ćwiczeń wystarczy, by zwiększyć aktywację obwodów mózgowych związanych z pamięcią, w tym hipokampa, który kurczy się z wiekiem.
      Dotąd udało się wykazać, że regularne ćwiczenia mogą zwiększać objętość hipokampa. Nasze badanie uzupełnia wiedzę na ten temat i pokazuje, że pojedyncze sesje ćwiczeń [ang. acute exercise] także mogą wpłynąć na ten ważny obszar mózgu - podkreśla dr J. Carson Smith ze Szkoły Zdrowia Publicznego Uniwersytetu Maryland.
      Zespół Smitha mierzył za pomocą funkcjonalnego rezonansu magnetycznego (fMRI) aktywność mózgu 26 zdrowych ochotników w wieku 55-85 lat, którzy mieli wykonywać zadanie pamięciowe (identyfikowali sławne i "zwykłe" nazwiska). Co istotne, zapamiętywanie sławnych nazwisk aktywuje sieć neuronalną związaną z pamięcią semantyczną, która pogarsza się z wiekiem.
      Test przeprowadzano 2-krotnie na oddzielnych wizytach w laboratorium: 1) pół godziny po sesji umiarkowanie intensywnych ćwiczeń (70% maksymalnego wysiłku) na rowerze stacjonarnym albo 2) po okresie odpoczynku.
      Sesja ćwiczeń wiązała się z zachodzącą w odpowiednim momencie większą aktywacją pamięci semantycznej w zakręcie czołowym środkowym, zakręcie skroniowym dolnym, zakręcie skroniowym środkowym i zakręcie wrzecionowatym. Widoczna była także zwiększona obustronna aktywacja hipokampa.
      [...] Pojedyncze sesje ćwiczeń mogą wpływać na poznawcze obwody neuronalne w korzystny sposób, który sprzyja długoterminowym adaptacjom i przyczynia się do zwiększonej integralności/lepszego działania sieci, a więc skuteczniejszego dostępu do wspomnień.

      « powrót do artykułu
×
×
  • Create New...