Kardiolipina poprawia źle poskładane białka

[KopalniaWiedzy.pl 357]

Specjaliści z Uniwersytetu w Guelph odkryli przyczynę obumierania neuronów w przebiegu choroby Parkinsona (ChP).

Prof. Scott Ryan zauważył, że glicerolofosfolipid kardiolipina odpowiada za prawidłowe składanie α-synukleiny (ASN), białka regulującego biosyntezę i poziom dopaminy. U pacjentów z chorobą Parkinsona ma ona nieprawidłową konformację i tworzy cytotoksyczne agregaty, tzw. ciała Lewy'ego.

Odkrycie kluczowej roli kardiolipiny w zachowaniu funkcjonalności ASN może pomóc we wskazaniu nowych celów dla terapii parkinsona. Obecnie nie ma leków, które hamowałyby obumieranie neuronów.

W eksperymentach wykorzystano komórki macierzyste pobrane od pacjentów z chorobą Parkinsona. Kanadyjczycy badali, jak neurony próbują sobie radzić z nieprawidłowo złożoną α-synukleiną.

Założyliśmy, że jeśli dowiemy się, jak normalnie komórki składają ASN, będziemy mogli wykorzystać ten proces, by pozbyć się agregatów i spowolnić rozprzestrzenianie się choroby.

Studium wykazało, że α-synukleina wiąże się z mitochondriami, w których rezyduje kardiolipina. Zwykle kardiolipina "wyciąga" synukleinę z toksycznych agregatów i składa ją w prawidłowy, nietoksyczny kształt. U osób z ChP proces ten staje się jednak przeciążony i ostatecznie mitochondria ulegają zniszczeniu. Przez to neurony powoli obumierają.

Mamy nadzieję, że [w przyszłości] uda nam się wyeliminować deficyty lokomotoryczne w modelu zwierzęcym. To [byłby] wielki krok w leczeniu przyczyn ChP.

« powrót do artykułu