Znajdź zawartość

Neandertalczycy, którzy praktykowali kanibalizm, mogli rozpowszechnić między sobą chorobę podobną do "choroby szalonych krów", czyli gąbczastego zwyrodnienia mózgu. Choroba ta prawdopodobnie osłabiła populację i zmniejszyła jej liczebność, przez co przyczyniła się znacznie do wyginięcia neandertalczyków. Jest to kolejna teoria próbująca wyjaśnić, co dokładnie spowodowało zniknięcie z powierzchni Ziemi tego gatunku ludzi pierwotnych, który powstał około 250 000 lat temu, a wyginął około 30 000 lat temu. Simon Underdown, autor publikacji na temat neandertalczyków, opowiada: Historia wyginięcia neandertalczyków jest jedną z najbardziej intrygujących w historii ewolucji ludzi. Do dziś nie wiemy, dlaczego istoty o tak dużych mózgach, rozwiniętej inteligencji i wielu innych cechach hominidów wyginęły. Aby rozwiązać tę zagadkę, Underdown analizował zachowania dobrze zbadanej grupy etnicznej ludzi współczesnych - plemienia Fore z Papui Nowej Gwinei. Plemię to praktykowało rytualny kanibalizm, podobnie do ludzi pierwotnych. Zdaniem naukowca, może to dostarczać danych na temat przypuszczalnej przyczyny zagłady neandertalczyków. Zjawisko kanibalizmu wśród neandertalczyków kilkakrotnie znajdowało swoje potwierdzenie w znaleziskach archeologicznych. Najważniejszego odkrycia poszlak mogących sugerować prawdziwość tej tezy dokonano w 1999 roku w jaskiniach należących do stanowiska archeologicznego Moula-Guercy we Francji. Szacowany wiek znaleziska to około 100 000 - 120 000 lat. Naukowcy odkryli w tym miejscu dowody, że neandertalczycy oczyszczali kości z wszelkich fragmentów mięśni i innych tkanek, a następnie rozbijali je za pomocą prowizorycznego kamiennego młota i kowadła. Następnie z odsłoniętego wnętrza kości wydobywano szpik kostny, a z wnętrza czaszek - mózgi. Nie jest do końca jasne, czy ludzie pierwotni zjadali siebie nawzajem. Udowodniono jednak u współczesnego plemienia Fore, że matki niektórych zmarłych dzieci odrywały fragmenty ich ciał, a mięso ludzkie uznawały za wartościowe źródło pożywienia. Pozwala to przypuszczać, że neandertalczycy mogli postępować podobnie. Od początku XX wieku antropolodzy zaczęli obserwować wśród przedstawicieli plemienia Fore chorobę, określaną jako kuru. Do lat 60. przypadłość ta osiągnęła rozmiary epidemii, zabijając ponad 1100 osób. Inne badania dowiodły, że to właśnie kanibalizm jest przyczyna tej choroby, będącej jednym z rodzajów zakaźnego gąbczastego zwyrodnienia mózgu (TSE - od ang. transmissible spongiform encephalopathy). Objawy tej choroby są bardzo podobne, jak w przebiegu znanego powszechnie BSE, atakującego bydło - powoduje zanikanie tkanki nerwowej i powstawanie przez to gąbczastej struktury mózgu. Charakteryzuje się ona upośledzeniem licznych funkcji mózgu: upośledzeniem umyłowym, zaburzeniami psychoruchowymi i innymi. W celu zbadania ewentualnego wpływu kanibalizmu wśród neandertalczyków na kondycję ich populacji, Underdown stworzył model, oparty na obserwacjach związanych z chorobą kuru. Obliczył on np., że hipotetyczna populacja złożona z 15 000 osobników zostałaby całkowicie zniszczona przez chorobę w czasie poniżej 250 lat. Badacz uważa, że w połączeniu z dodatkowymi czynnikami środowiskowymi, np. zmianą klimatu i pojawieniem się na Ziemi Homo sapiens, proces ten mógłby w przypadku neandertalczyków zachodzić jeszcze szybciej. Zdaniem naukowca, okres pomiędzy zjedzeniem zakażonego mięsa, a wystąpieniem objawów TSE jest tak długi, że ludzie pierwotni mogli nie dostrzec związku pomiędzy spożywaniem fragmentów ciał zmarłych i rozwojem choroby. Z tego powodu nie przestali oni praktykować swojego rytuału. Kolejnego istotnego odkrycia dokonano podczas analizy prionów, powodujących zarówno BSE, jak i kuru. Okazuje się bowiem, że priony są niezwykle oporne nawet na proces sterylizacji, uznany powszechnie za wystarczający do całkowitego wyniszczenia form życia. Może to oznaczać, że do infekcji wśród ludzi pierwotnych zachodziło także poprzez używanie wspólnych narzędzi. Z tego powodu możliwe jest, że chorobę przenosiły na siebie nawet osoby, które nie brały czynnego udziału w rytualnym kanibalizmie. Profesor Nick Barton, szef Instytutu Archeologii Uniwersytetu w Oxfordzie, ocenia pracę jako niezwykle interesującą i nowatorską. Dodaje: Większość badaczy uważa, że ciężko o zdefiniowanie pojedynczej przyczyny wyginięcia neandertalczyków. Zdaniem prof. Bartona, gdyby w badaniach genetycznych udowodniono podatność ludzi pierwotnych na TSE lub odnaleziono silniejsze dowody na powszechność kanibalizmu wśród neandtertalczyków, mogłoby to stanowić przełom w ocenie przyczyn wyginięcia tego gatunku.

Specjaliści z Instytutu Badawczego Ellen Scripps zidentyfikowali prion TPrP (od ang. toxic PrP), który jako monomer prowadzi do rozmaitych form obumierania neuronów - apoptozy i autofagii - wiązanych do tej pory z toksycznością agregatów białek prionowych, czyli oligomerów. Oznacza to, że jest co najmniej 10-krotnie bardziej śmiercionośny od nich. Zmiany związane z działaniem TPrP przypominają te widywane w mózgach zwierząt z BSE (gąbczastą encefalopatią bydła). Jak donosi zespół prof. Corinne Lasmézas, najbardziej toksyczna w warunkach in vivo oraz in vitro forma prionu ma budowę helisy alfa. Co ciekawe, wysoce α-helikalne półprodukty opisano także w przypadku innych amyloidogennych białek, ale ich biologiczne znaczenie nadal pozostaje nieznane. Amerykanie uważają, że ich odkrycia nie tylko pozwolą lepiej zrozumieć BSE czy jej ludzki odpowiednik chorobę Creutzfeldta-Jakoba, ale także zbadać możliwość, czy podobne neurotoksyczne białka o nieprawidłowej konformacji nie są zaangażowane w alzheimeryzm czy parkinsonizm.

Badacze z japońskiego Narodowego Instytutu Zdrowia Zwierząt (NIAH) opracowali prostą metodę identyfikowania bydła zarażonego chorobą wściekłych krów. Sprawdzają reakcję mózgu na bodźce dźwiękowe. Testując nową metodę, naukowcy zarazili prionami 11 zdrowych krów. Czekali na pierwsze objawy bydlęcej encefalopatii gąbczastej i zmiany w aktywności mózgu. Widoczne symptomy, takie jak utrata kontroli nad ruchami, niemożność prawidłowego stania i chodzenia czy niepokój, pojawiły w 2 lata po zakażeniu. Jednak po 22 miesiącach, a więc zanim wystąpiły objawy fizyczne, mózg krów zaczął z opóźnieniem reagować na dźwięk. Odpowiednie fale mózgowe (potencjały elektryczne) powstawały o kilka dziesiątych milisekundy później niż u zdrowych zwierząt. Japończycy uważają, że postępująca choroba uszkadza nerwy przewodzące informacje o bodźcach dźwiękowych. Za pomocą urządzenia mierzącego ewentualne opóźnienie można by identyfikować chore osobniki w stadzie. Metoda jest mniej trafna niż pośmiertne badanie próbek tkanki mózgowej, ale umożliwia coś bardzo ważnego – wykrycie BSE na wczesnym etapie. Japończycy chcą ją udoskonalić i stworzyć przenośną wersję aparatury. Akademicy badali tzw. reakcje słuchowe z pnia mózgu, nazywane inaczej słuchowym potencjałem wywołanym z pnia mózgu (ang. BAEP). U zwierząt z BSE odnotowali nie tylko wydłużenie czasu latencji, ale również spadek potencjału elektrycznego (spłycenie fali). Naukowcy posłużyli się elektrodami igłowymi, przymocowanymi do skóry głowy.

Badacze z Uniwersytetu Teksańskiego wytworzyli, używając bardzo prostych technik, nowe szczepy prionów. Jak twierdzą, wytworzone przez nich patogeny wywołują u zwierząt laboratoryjnych objawy całkowicie inne od tych powodowanych przez jakikolwiek znany szczep tych chorobotwórczych cząsteczek. Priony to niezwykła grupa czynników chorobotwórczych. Są zbudowane w stu procentach z białka, co czyni je jedynymi cząsteczkami chorobotwórczymi niezawierającymi kwasu nukleinowego (RNA lub DNA). Co więcej, powstają z własnych protein organizmu - od swojego prawidłowego wariantu różnią się jedynie ułożeniem przestrzennym atomów wchodzących w ich skład, czyli konformacją przestrzenną. Po transformacji do formy szkodliwej atakują centralny układ nerwowy, powodując choroby zwane zakaźnymi gąbczastymi zwyrodnieniami mózgu (ang. transmissible spongiform encephalopathies - TSEs). Dotychczas uważano, że zaburzenia spowodowane przez określony szczep prionów mogą powstawać niemal wyłącznie u przedstawicieli określonego gatunku, a przypadki ich przeniesienia pomiędzy gatunkami są ogromną rzadkością. Badacze z Uniwersytetu Teksańskiego postanowili sprawdzić, czy wymuszenie ominięcia tej bariery jest możliwe w warunkach laboratoryjnych. Zmieszali w tym celu białka pobrane ze zdrowych komórek chomika i wymieszali je z proteinami chorej myszy. Celem eksperymentu było sprawdzenie, czy cząsteczki powstające w wyniku opisanej reakcji będą w stanie spowodować rozwój choroby u chomika. Innymi słowy, badacze chcieli sprawdzić, czy możliwa jest międzygatunkowa infekcja prionowa. Wymuszamy tutaj pewiem układ, mieszając to wszystko ze sobą, ale to [badanie] sugeruje, że różnorodność możliwych prionów jest naprawdę bardzo duża - tłumaczy najważniejszy wniosek z eksperymentu prof. Claudio Soto, jeden z naukowców biorących udział w eksperymencie. Dodaje: nie powinniśmy być zaskoczeni, jeśli nowe granice zostaną przekroczone i powstaną nowe priony. Istnieje potencjał do rozwoju ogromnej różnorodności nowych prionów zakaźnych, spośród których część może powodować dramatyczne skutki. Ten sam zespół naukowców udowodnił wcześniej, że możliwe jest przeprowadzenie replikacji białek zakaźnych in vitro, a więc poza organizmem. W tym celu wykorzystano technikę zwaną cykliczną amplifikacją wadliwego składania białek (ang. protein misfolding cyclic amplification - PMCA), polegającą na symulowaniu w przyśpieszonym tempie następujących po sobie etapów potrzebnych do wytworzenia prionów. Dzięki badaniu udowodniono postanowioną wcześniej hipotezę, że priony powstają w wyniku wymuszenia zmiany struktury prawidłowego białka przez jego wadliwy odpowiednik. Tym razem wykazano, że proces ten jest możliwy nawet wtedy, kiedy białka pochodzą z różnych organizmów. Zdaniem prof. Soto, dokonane odkrycie może mieć istotne zastosowanie w medycynie. Jego zdaniem przeprowadzony eksperyment dowodzi, jak poważnym zagrożeniem są priony: jednym z najbardziej przerażających problemów medycyny w ostatnich dziesięcioleciach było wyłonienie się nowej, śmiertelnej choroby prionowej człowieka - wariantu choroby Creutzfelda-Jakoba [vCJD - przyp. red.], która powstała w wyniku międzygatunkowego przeniesienia gąbczastego zwyrodnienia mózgu [bSE - przyp. red.] od bydła. Nasze odkrycie sugeruje, że liczba możliwych rodzajów prionów nie jest ograniczona do tych obecnie znanych, lecz jest prawdopodobne, że może powstać wiele unikalnych sposobów składania białek powodujących choroby zakaźne. Możliwe, że niektóre z nich mogą powstawać w wyniku transmisji międzygatunkowej. Wyniki badań zespołu z Teksasu opublikowano w czasopiśme Cell, od lat uznawanym za jedno z najbardziej prestiżowych w świecie nauk biologicznych.

W Stanach Zjednoczonych prawdopodobnie odkryto nieznaną dotychczas formę choroby Creutzfeldta-Jakoba (CJD). W mózgach dziesięciu osób zmarłych ostatnio na rodzaj błyskawicznie postępującej demencji zwanej PSPr (protease-sensitive prionopathy) zauważono cechy charakterystyczne dla sporadycznej CJD. Sporadyczna CJD to najczęściej występująca postać choroby Creutzfeldta-Jakoba. Choruje na nią nie więcej niż 1 osoba na milion. W przeciwieństwie do wariantu CJD (vCJD), którą można zarazić się od bydła chorującego na encefalopatię gąbczastą (BSE), przyczyny występowania większości wypadków sporadycznej CJD nie są znane. Teraz naukowcy sądzą, że od dawna ludzie chorują na kolejny wariant CJD, który dotychczas umykał uwagi naukowców. Amerykanów zastanowiło to, że u części pacjentów ze zdiagnozowaną szybko postępującą demencją występują dodatkowe objawy, takie jak utrata zdolności mówienia i poruszania się, a standardowe testy nie wykazywały obecności CJD. Dopiero pośmiertne badania mózgu pokazały, że mamy do czynienia z nowym wariantem tej choroby. Naukowcy zauważyli, że mózgi zmarłych znajdowała się gąbczasta tkanka pokryta licznymi dziurami. Doktor Pierluigi Gambetti z Amerykańskiego Narodowego Centrum Badania Patologii Chorób Prionowych mówi, że takie objawy zauważono u pacjentów z historią demencji w rodzinie, co wskazywałoby na genetyczne podłoże schorzenia. Jednak, jak zauważył, u pacjentów tych nie wykryto genów kojarzonych z niektórymi przypadkami sporadycznego CJD. Prawdopodobnie oznacza to, że za występowanie chorób prionowych mogą odpowiadać jeszcze inne geny, których dotąd o to nie podejrzewano. Brytyjscy uczeni rozpoczęli przeglądanie dokumentacji medycznej osób ze sporadycznym CJD. Chcą sprawdzić, czy nowy wariant wystąpił też w Wielkiej Brytanii.

Odkryte w 1982 priony, patologicznie uformowane ("złożone") białka zdolne do infekowania żywych organizmów (są jedynymi znanymi czynnikami zakaźnymi niezawierającymi DNA ani RNA), po przedostaniu się do organizmu powodują w nim istne spustoszenie. Wiążąc się ze swoim prawidłowym odpowiednikiem, zmuszają go do zmiany własnej struktury, powodując tym samym upośledzenie jego funkcji i jednocześnie nadają mu własności infekcyjne, czyli zdolność do zaburzania kolejnych cząsteczek tej samej proteiny. Okazuje się jednak, że białko, którego patologiczna forma jest właśnie prionem, w swojej prawidłowej postaci jest niezwykle ważnym czynnikiem chroniącym mózg przed uszkodzeniem z przemęczenia. O odkryciu donoszą naukowcy z amerykańskiego Uniwersytetu Rockefellera. Mechanizm działania prionów był znany od stosunkowo dawna, lecz brakowało danych na temat fizjologicznej funkcji białka, z którego powstają. Z dokonanych przez Amerykanów badań wynika, że proteina ta, zwana PRPc (od ang. Cellular Prion-Related Protein- komórkowa forma białka związanego z prionami), chroni neurony przed przepracowaniem. W eksperymencie wykorzystano myszy, u których celowo wyłączono gen kodujący PRPc, co spowodowało utratę zdolności do jego produkcji. Badacze wykazali, że komórki mózgu takich myszy reagują na bodźce (w tym wypadku była to sztuczna stymulacja lekami) zbyt długo i intensywnie, przez co szybciej się "zużywają" i obumierają. Prowadzi to do oczywistego wniosku, że wspomniane białko odpowiada za regulację intensywności odpowiedzi neuronu na stymulację. Tłumaczy to rozwój demencji i zanik tkanki nerwowej spowodowany zamianą fizjologicznej formy PRPc w postać patologiczną, zwaną PRPsc (od ang. Prion-Related Protein - Scrappie form - PRP związane z chorobą scrappie, czyli gąbczastym zwyrodnieniem mózgu u owiec). Odkrycie naukowców z Uniwersytetu Rockefellera rodzi nadzieję na powstrzymanie lub chociaż opóźnienie rozwoju objawów chorób prionowych, takich jak BSE, choroba Creutzfelda-Jakoba czy kuru. Do tej pory bowiem schorzenia te były uznawane za śmiertelne w stu procentach przypadków. Być może próba farmakologicznego "uspokojenia" czynności mózgu pozwoli na zwalczenie objawów (lecz, niestety, nie przyczyny) tego typu zaburzeń

Japońscy i amerykańscy naukowcy wykorzystali inżynierię genetyczną do stworzenia bydła odpornego na BSE (gąbczaste zwyrodnienie mózgu). Zwierzęta, które mają obecnie 20 miesięcy, są całkowicie zdrowe. Sperma pobrana od byków posłużyła do stworzenia zarodków i zapłodnienia krów. Nie wiadomo jedynie, czy urodzą się zdrowe cielęta. W systemie nerwowym zwierząt brakuje prionów – białek odpowiedzialnych za rozwój BSE i innych podobnych chorób. Naukowcy, którzy stworzyli stado, już teraz są zadowoleni ze swoich sukcesów. Podkreślają, że ich eksperyment dowiódł, iż priony nie są potrzebne do normalnego rozwoju bydła. Stado ma już niemal 2 lata i jest całkowicie zdrowe – mówi James Robl, specjalista ds. klonowania z firmy Hematech. Dodaje przy tym, iż zwierzęta pozbawione prionów mogą zostać wykorzystane jako modele do badań nad rozwojem BSE u bydła czy choroby Creutzfeldta-Jakoba u ludzi.