Znajdź zawartość

Woda funkcjonuje w komórce nie tylko jako rozpuszczalnik. Jest także związkiem, który aktywnie uczestniczy w wielu procesach biochemicznych, lecz jej zachowanie było dotychczas wyjątkowo trudne do zbadania. Badacze ze Stanów Zjednoczonych i Niemiec opracowali jednak metodę, która pozwoli na ominięcie tej niedogodności. Zespół prowadzony przez Martina Gruebelego oraz Martinę Havenith zajmował się badaniem tzw. składania białek (ang. protein folding), czyli procesu, w którym nabierają one poprawnej formy przestrzennej, niezbędnej do ich funkcjonowania. Proces ten jest zależny od wzajemnych interakcji pomiędzy atomami wchodzącymi w skład tworzących cząsteczkę białka aminokwasów oraz otaczającej je wody. O ile analiza zachowania tych pierwszych jest obecnie możliwa (choć wcale nie jest łatwa), o tyle badanie pojedynczych cząsteczek rozpuszczalnika było dotychczas praktycznie niemożliwe. Z pomocą przyszła badaczom technika zwana KITA (ang. kinetic terahertz absorption - kinetyczna absorpcja w paśmie teraherców). Polega ona na wysyłaniu w kierunku badanej próbki fal elektromagnetycznych o częstotliwości ok. 1012 herców (tzn. 1012 drgań na sekundę), a następnie pomiarze stopnia jej pochłaniania przez cząsteczki oraz zmiany częstotliwości fali po przejściu przez roztwór. Zastosowanie promieniowania o tak wysokiej częstotliwości pozwala na wykonanie biliona pojedynczych pomiarów w ciągu sekundy (mierzone jest pochłanianie każdego kolejnego "drgnięcia" fali). Umożliwia to wykonywanie w czasie rzeczywistym pomiaru ruchliwości zarówno atomów wchodzących w skład białka, jak i tych należących do cząsteczek znajdującej się w roztworze wody. Dzięki użyciu tej niezwykle zaawansowanej technologii badacze udowodnili, że molekuły H2O znajdujące się najbliżej cząsteczek aminokwasów tworzą ciasno upakowaną sieć, która wykazuje odmienne właściwości w stosunku do wody innych częściach naczynia. Pozwala to na ocenę zjawiska składania białek i dostarcza cennych informacji na temat ich struktury. Analiza strukturalna białek ma niezwykle istotne zastosowanie w biologii molekularnej. Pozwala na określenie funkcji protein oraz zbadanie wpływu mutacji na ich funkcjonowanie. Umożliwia to m.in. zrozumienie mechanizmów decydujących o rozwoju wielu chorób oraz optymalizację wielu procesów biotechnologicznych, coraz bardziej istotnych z punktu widzenia gospodarki.