Znajdź zawartość

Chlorofil z zielonych warzyw zapewnia ochronę przed nowotworami, kiedy sprawdza się jego działanie przy średnich stężeniach substancji rakotwórczych, jakie występują przeważnie w środowisku. Okazuje się jednak, że przy bardzo wysokiej ekspozycji barwnik zaczyna zwiększać liczbę powstających guzów (Food and Chemical Toxicology). W eksperymencie naukowców z Uniwersytetu Stanowego Oregonu (OSU) wzięło udział 12.360 pstrągów tęczowych (Oncorhynchus mykiss). Jak wiele wcześniejszych badań, nasze studium pokazuje, że do pewnego momentu chlorofil zmniejsza liczbę guzów, ale przy wysokich dawkach sprawia, że problem staje się gorszy. To podważa wiarygodność podejścia stosowanego często podczas badania związków kancerogennych - podkreśla prof. Tammie McQuistan. Akademicy z OSU wyspecjalizowali się ostatnio w badaniach na pstrągach. Dają one podobne rezultaty jak testy na gryzoniach, a są tańsze, bo można wdrażać o wiele niższe dawki różnych substancji. Poza tym w eksperymencie zamiast kilkudziesięciu albo co najwyżej kilkuset osobników można spokojnie uwzględnić kilka, jeśli nie kilkanaście tysięcy. W jednej z części badania pstrągi wystawiano na działanie umiarkowanych stężeń znanego karcinogenu, podając im jednocześnie chlorofil. Zmniejszyło to liczbę guzów wątroby o 29-64%, a liczbę guzów żołądka o 24-45%. Kiedy jednak później zastosowano nierealistycznie wysokie stężenie substancji rakotwórczej, chlorofil zwiększył liczbę guzków. Specjaliści z OSU zaznaczają, że zwykłe studium na stosunkowo niewielkiej grupie zwierząt, którym podawano by wysokie dawki związków rakotwórczych, skłoniłoby do wysnucia wniosku, że chlorofil może zwiększać ryzyko wystąpienia guzów u ludzi. Dowody z ich studium pokazują, że to nie do końca prawda. Mechanizm działania chlorofilu jest prosty. Wiąże się z karcinogenami w przewodzie pokarmowym, a potem taki kompleks jest po prostu wydalany z organizmu. Centralne założenie wielu innych eksperymentów jest takie, że wyniki uzyskane przy wysokich dawkach karcinogenu odnoszą się także do niższych dawek. Wbrew zwykłym założeniom, rezultaty związane z głównymi badanymi narządami są ściśle zależne od dozy. Wyniki uzyskane przy bardzo wysokich stężeniach i obserwowana przy nich reakcja nowotworowa mogą zatem nie mieć żadnego odniesienia do ludzi.

Chlorofil - związek chemiczny pozwalający roślinom (a także glonom i niektórym bakteriom) na czerpanie energii w procesie fotosyntezy można uznać za podstawę istnienia życia na Ziemi w ogóle. Dlatego odkrycie nowego, nieznanego typu chlorofilu jest wydarzeniem w biologii. Dotychczas znano cztery rodzaje chlorofilu. Najbardziej rozpowszechnione są chlorofil A i B, znajdowane u roślin zielonych. Oba te typy chlorofilu pochłaniają głównie światło widzialne w zakresie niebieskim (około 465 nanometrów) oraz żółtopomarańczowym/czerwonym (665 nm), odbijając światło zielone (stąd bierze się zielony dla nas kolor roślinności). Chlorofil C i D znajdowany jest u mniej licznych organizmów, głównie u glonów. Rodzaj C pochłania światło podobnie do A i B, z trochę przesuniętym spektrum, zaś D głównie czerwone (697 nm). Nową odmianę chlorofilu, nazwaną „F", odkryto w stromatolitowych skałach basenu Hamelin, w Zatoce Rekina w zachodniej Australii. Ponieważ znaleziono go w ekstraktach z osadów dennych, nie jest jeszcze pewne, jakie organizmy go wytwarzają, wg Mina Chena, biologa molekularnego na University of Sydney, który dokonał odkrycia, najbardziej prawdopodobnym ich twórcą są nitkowate cyjanobakterie, czyli sinice. Największą jednak sensacją jest to, że chlorofil F absorbuje światło o długości nieużytkowanej przez inne organizmy. Wykorzystuje on promieniowanie tuż spoza czerwonego końca widma widzialnego, czyli bliską podczerwień. To zmienia całkowicie pojęcie o możliwościach chlorofilu. Co ciekawe, budową niewiele różni się od znanych odmian chlorofilu i prawdopodobnie jest wykorzystywany przez organizmy żyjące nisko, w miejscach, gdzie pozostałe spektrum światła jest już pochłonięte przez konkurencję. Naukowcy snują już plany praktycznego wykorzystania odkrycia. Chcą przy pomocy inżynierii genetycznej wprowadzić chlorofil F do wybranych gatunków glonów, tak udoskonalone, absorbowałyby większą część spektrum światła i były znacznie wydajniejszymi producentami na przykład biopaliw.

Elysia chlorotica, niezwykły ślimak zdolny do pobierania chloroplastów od pożeranych przez siebie alg i przeprowadzania dzięki nim fotosyntezy, jest w stanie samodzielnie wytwarzać chlorofil - udowadniają naukowcy z University of South Florida. O niezwykłych właściwościach E. chlorotica informowaliśmy nieco ponad rok temu. Z przeprowadzonych wówczas badań wynika, że zwierzę to pochłania od swojego podstawowego pokarmu - algi z gatunku Vaucheria litorea - chloroplasty, czyli wewnątrzkomórkowe struktury odpowiedzialne za przeprowadzanie fotosyntezy, oraz fragmenty DNA. Na podstawie instrukcji zawartych w pochłoniętych genach mięczak jest w stanie wytworzyć niektóre cząsteczki zdolne do utrzymania funkcji chloroplastów, które są przez niego wykorzystywane najprawdopodobniej w celach energetycznych. Teraz, dzięki badaniom przeprowadzonym przez zespół dr. Sidneya K. Pierce'a, dowiadujemy się, że zamieszkujący u wschodniego wybrzeża Ameryki Północnej E. chlorotica jest w stanie wytwarzać chlorofil - zielony barwnik pochłaniający światło i zdolny, wspólnie z białkami zawartymi w chloroplastach, do wykorzystywania jego energii do produkcji glukozy. Nigdy wcześniej syntezy tego związku nie udało się zaobserwować u zwierząt. Odkrycia dokonano podczas długofalowych badań nad osobnikami E. chlorotica. Zwierzęta, których komórki w momencie rozpoczęcia hodowli zawierały już pewną liczbę chloroplastów, były głodzone przez ponad pięć miesięcy. Zdaniem Pierce'a utrzymanie prawidłowej funkcji chloroplastów przez tak długi okres było niemożliwe, co sugerowało, że ich składniki muszą być syntetyzowane przez samego ślimaka. Ostatecznym dowodem na poparcie tezy postawionej Pierce'a były badania, w których zwierzęta karmiono aminokwasami wyznakowanymi radioaktywnym izotopem węgla. Gdy po pewnym czasie obecność promieniotwórczych izotopów stwierdzono w cząsteczkach chlorofilu, stało się jasne, że molekuły te są wytwarzane przez komórki E. chlorotica. Jest to pierwszy raz w historii nauki, kiedy udowodniono zdolność zwierzęcia do syntezy tego związku. Wcześniej jego wytwarzanie stwierdzano wyłącznie u roślin, alg oraz cyjanobakterii. O swoim odkryciu badacze z Florydy poinformowali za pośrednictwem czasopisma Symbiosis.

Bilirubina, czyli związek powstający wskutek rozpadu uwolnionego z hemoglobiny hemu, została po raz pierwszy odkryta u pozbawionych krwi roślin. U ludzi to ona odpowiada za żółtawy kolor siniaków i charakterystyczne zabarwienie skóry u chorych na żółtaczkę. Okazuje się jednak, że intensywnie pomarańczową barwę meszku na owocach strelicji (Strelitzia nicolai) również zawdzięczamy bilirubinie. Zespół Cary L. Pirone z Międzynarodowego Uniwersytetu Florydzkiego w Miami zauważył, że spokrewnione gatunki o pomarańczowych (strelicja królewska, Strelitzia reginae) i niebieskich kwiatach także zawierają czerwonopomarańczowy barwnik. Dziwne, że odkrycia dokonano dopiero teraz, ponieważ strelicje są popularnymi roślinami, ale często rzeczywiście najciemniej bywa pod latarnią. Skórzasty pękający owoc osiąga rozmiary grochu. Pomarańczowe włoski mają najprawdopodobniej przyciągać wzrok przelatujących obok rośliny ptaków. Jeśli nasiona zostaną zjedzone, wzrasta szansa na opanowanie nowego terytorium. Jeden z członków amerykańskiego zespołu, David Lee, podkreśla, że rażący pomarańczowy jest trwały i wcale nie blednie tak szybko. Pirone odkryła bilirubinę w Strelitzia reginae przez przypadek. Zajmując się osnówkami w rodzinie strelicjowatych, spostrzegła, że cechy pomarańczowego barwnika nie pasują do właściwości chemicznych znanych pigmentów roślinnych. Pochłaniał on promieniowanie o długości fali innej niż w przypadku karotenoidów, poza tym w nietypowy sposób reagował z rozpuszczalnikami polarnymi i niepolarnymi. By potwierdzić swoje podejrzenia, że być może jest to bilirubina, Pirone wystawiła tajemniczy barwnik na oddziaływanie pola magnetycznego, przeprowadzając badanie jądrowym rezonansem magnetycznym (ang. nuclear magnetic resonance, NMR). Najpierw musiała jednak zdobyć przynajmniej miligram substancji, a jak się okazało, nie było to takie proste. W roślinach bilirubina nie jest produktem rozkładu hemoglobiny, lecz chlorofilu. Dzieje się tak, gdyż oba barwniki mają podobną budowę. Obecnie biochemicy rozpracowują poszczególne etapy rozkładu chlorofilu, który kończy się uzyskaniem bilirubiny. Co ciekawe, początkowe fazy są identyczne u zwierząt i roślin.

Enzymy, naturalne katalizatory pracujące nieustannie we wszystkich organizmach żywych, są niezbędne dla przetrwania życia na Ziemi. Ich zdolność do przyśpieszania przebiegu wielu reakcji chemicznych od dawna zadziwia naukowców. Badacz z Uniwersytetu Nowej Karoliny odkrył właśnie właściwości białka, które bije pod tym względem wszelkie znane dotychczas rekordy. Omawiana proteina to dekarboksylaza uroporfirynogenu - enzym kluczowy dla produkcji m.in. hemoglobiny oraz chlorofilu. Jego zadaniem jest rozkład cząsteczki uroporfirynogenu z oddzieleniem czterech cząsteczek ditlenku węgla (CO2). Enzym ten jest w stanie przeprowadzić w ciągu kilkudziesięciu milisekund reakcję, która w normalnych warunkach zachodzi w czasie... 2,3 miliarda lat! To mniej więcej połowa wieku Ziemi. Autorem odkrycia jest prof. Richard Wolfenden, specjalista z zakresu biochemii, biofizyki i chemii. Trzynaście lat temu ten sam badacz odkrył inny wyjątkowo "szybki" enzym, biorący udział w syntezie RNA i DNA, który jest w stanie przeprowadzać reakcję, na której zajście w normalnych warunkach potrzeba 78 milionów lat. Teraz odkryliśmy reakcję, która pod nieobecność enzymu zachodzi trzydziestokrotnie wolniej, tłumaczy naukowiec. Jak twierdzi, czas półtrwania substratu, czyli "surowca" rozkładanego w tej reakcji, wynosi właśnie 2,3 miliarda lat. Oznacza to, że po takim czasie rozpadłaby się co druga cząsteczka uroporfirynogenu w danej próbce. Prof. Wolfenden podkreśla, że dekarboksylaza uroporfirynogenu jest enzymem kluczowym dla roślin i zwierząt. Jego zdaniem odkrycie skłania także do refleksji na temat złożoności procesu ewolucji: to sprawia, że zastanawiasz się nad tym, w jaki sposób dobór naturalny działał w taki sposób, że doszło do wytworzenia proteiny, która stała się katalizatorem dla tak niezwykle powolnej reakcji. Badania z zakresu enzymologii mogą być bardzo istotne nie tylko z czysto poznawczego punktu widzenia. Mogą one także wspierać wysiłki na rzecz tworzenia coraz lepszych leków. Przykładem takiego działania było np. zdefiniowanie przez prof. Wolfendena struktury konwertazy angiotensyny, enzymu kluczowego dla rozwoju nadciśnienia tętniczego. Dzięki badaniom naukowca z Uniwersytetu Nowej Karoliny udało się zrozumieć działanie tego białka, co pozwoliło na stworzenie skuteczniejszych leków przywracających prawidłowe ciśnienie krwi. Z podobnych odkryć mogą skorzystać także inne gałęzie przemysłu. Jeżeli uda nam się odkryć kluczowe cechy sprawnie działających enzymów, możemy posiąść technologie pozwalające na niezwykle wydajną produkcję wielu potrzebnych nam na codzień substancji.