Znajdź zawartość

Zespół kierowany przez naukowców z University of Toronto opublikował na łamach czasopisma PLoS ONE pracę wyjaśniającą prawdopodobne pochodzenie tzw. białka prionowego. Dokonane odkrycie ułatwi pracę badaczom poszukującym terapii przeciwko chorobom powodowanym przez ten niezwykły czynnik zakaźny. Priony to bez wątpienia twory niezwykłe. Są jedyną znaną grupą czynników zakaźnych, które do replikacji nie potrzebują kwasów nukleinowych (DNA lub RNA); jedynym nośnikiem potrzebnym do ich namnażania jest jedyny element prionu, czyli nieprawidłowo uformowana (lub, jak mawiają specjaliści, złożona) cząsteczka białka o nazwie PrP. Co jest jeszcze ciekawsze, prawidłowy wariant tej samej proteiny jest elementem niezbędnym do prawidłowego funkcjonowania mózgu, lecz jego kontakt z prionem kończy się zaburzeniem kształtu cząsteczki i przyjęciem przez nią właściwości patogennych i zakaźnych. Choć od odkrycia prionów minęło ponad 20 lat, dotychczas nie było wiadomo, jakie jest ewolucyjne pochodzenie białka PrP. Dane na ten temat udało się zebrać badaczom kierowanym przez dr. Gerolda Schmitta-Ulmsa z University of Toronto. Dzięki analizie sekwencji DNA kodującej to białko udało się ustalić, że wywodzi się ono od rodziny białek ZIP, pełniących rolę transporterów jonów metali. Proteiny te są wytwarzane przez wiele tkanek, lecz miejscem ich wyjątkowo intensywnej syntezy jest, podobnie jak w przypadku PrP, mózg. Do rozdzielenia szlaków ewolucji białek ZIP oraz PrP doszło najprawdopodobniej jeszcze przed wyodrębnieniem się linii rozwojowej kręgowców, o czym ma świadczyć odmienny charakter tych protein nawet u wielu prostych przedstawicieli kręgowców. Autorzy odkrycia liczą, że wiedza zdobyta dzięki ich badaniom pozwoli na lepsze zrozumienie podłoża chorób prionowych, do których zaliczamy m.in. chorobę Creutzfeldta-Jakoba u ludzi, scrappie u owiec oraz gąbczaste zwyrodnienie mózgu (BSE) u bydła. Obecnie schorzenia te uznawane są za nieuleczalne i są śmiertelne w 100% przypadków.