Znajdź zawartość

Priony, które wywołują nieuleczalne na razie choroby neurodegeneracyjne, oddziałują na białka prawidłowe, zmieniając ich konformację. Reakcja łańcuchowa prowadzi do ciągłego przybywania białek o nieprawidłowej budowie. Skąd jednak biorą się pierwsze priony, porównywane przez naukowców z Emory University do jąder kondensacji w chmurach? Amerykanie odkryli właśnie u drożdży proteinę Lsb2, która sprzyja spontanicznemu powstawaniu prionów. Ustalono, że to niestabilne, szybko rozkładające się białko powstaje pod wpływem stresu komórkowego, np. gorąca. Agregaty nieprawidłowych białek, które występują w różnych chorobach neurodegeneracyjnych, np. chorobie Azheimera czy pląsawicy Huntingtona, zachowują się w pewnych okolicznościach jak priony, dlatego badania zespołu doktora Keitha Wilkinsona pozwalają zrozumieć, w jaki sposób metody radzenia sobie przez komórki ze stresem mogą prowadzić do gromadzenia się toksycznych protein. Nie ma bezpośredniego ludzkiego homologu Lsb2, ale może istnieć białko spełniające tę samą funkcję – uważa Wilkinson. Samo Lsb2 nie tworzy stabilnych prionów, ale wydaje się wiązać z innym białkiem – Sup35 - i sprzyjać jego akumulacji. Dopiero Sup35 tworzy priony. Lsb2 chroni przed maszynerią kontroli jakości wystarczająco dużo nowo powstałych prionów, by kilku udało się przemknąć. Badania zespołu z Emory University zostały sfinansowane przez Narodowe Instytuty Zdrowia.