Znajdź zawartość
Wyświetlanie wyników dla tagów 'Harold Craighead' .
Znaleziono 1 wynik
-
Znamy szereg chorób prionowych zwierząt i ludzi, np. chorobę szalonych krów (gąbczastą encefalopatię bydła) czy chorobę Creutzfelda–Jacoba. Problem polega na tym, że trudno wykryć priony, zanim nie pojawią się już objawy samej choroby. Badacze z Uniwersytetu Cornella opracowali jednak ciekawy czujnik. Jest to miniaturowy kamerton, czyli nanorezonator, który zmienia wydawany dźwięk, gdy przyłączy się do niego prion. Połączenie z prionem zwiększa jego masę, stąd zmiana częstotliwości drgań. Podobne urządzenia wykorzystuje się już do detekcji bakterii, ale priony stanowią większe wyzwanie, bo są dużo mniejsze, lżejsze, a ich stężenie we krwi mniejsze. Amerykanie pracujący pod przewodnictwem Harolda Craigheada pokryli nanorezonator przeciwciałami, które przywierają do prionów. Następnie włożyli urządzenie do solanki z patologicznymi białkami. Priony przyłączały się do przeciwciał, ale ze względu na nikłą masę, niemal nie zmieniały tonu wydawanego przez kamerton. Aby "podkręcić" efekt, naukowcy zanurzali diapazon w drugim roztworze. Tym razem zawierał on kolejne przeciwciała, które przywierały do prionów związanych już z rezonatorem. Potem przychodziła kolej na roztwór tlenków metali. W ten sposób na tyle zwiększano wagę, że zauważalnie zmieniało to częstotliwość drgań nanorezonatora. Pojęcie prionu zostało wprowadzone przez Stanleya Prusinera w 1981 roku (w 1997 otrzymał za swoje odkrycie Nagrodę Nobla). Prion jest białkiem zbudowanym z ok. 250 aminokwasów. Występuje w zdrowych komórkach i jest powiązane z błoną komórkową (oznacza się je symbolem PrPc). Gdy geny kodujące te białka ulegną mutacji, powstają białka o zmienionej konformacji. Są to tzw. białka prionowe patologiczne PrPsc. PrPsc kumuluje się wewnątrz komórki, prowadząc ostatecznie do jej śmierci. Białko prionowe patologiczne tworzy się nie tylko z powodu zmian genetycznych, lecz także w obecności patologicznych białek prionowych (dlatego mówi się, że choroby prionowe są równocześnie zakaźne i dziedziczne). Kiedyś jedyną metodą wykrycia prionów było pobranie krwi od osoby, u której podejrzewało się chorobę prionową, i wstrzyknięcie jej zwierzęciu. Po kilku miesiącach uśmiercano je i pobierano próbkę tkanki mózgowej. Trafność takiej metody była bardzo niska i wynosiła 31%. Eksperci sądzą, że część populacji to nosiciele chorób prionowych i w przyszłości może nastąpić wzrost liczby zachorowań. Ulepszona metoda skryningu przyda się np. w bankach krwi, gdzie można by wyeliminować skażone zapasy. Ostatnimi czasy naukowcy opracowali metodę zwiększania liczby prionów w próbkach krwi pobranych od zarażonych chomików. Dzięki temu zabiegowi łatwiej je było wykryć. Wynaleziono też żywicę, która wiązała wadliwe białka i pozwalała je usunąć. Nie wiadomo jednak, czy technika ta sprawdzi się w przypadku ludzkich prionów. Metoda z nanorezonatorem daje natychmiastowe wyniki. Trzeba ją jednak ulepszyć. Urządzenie powinno działać nie w solance, ale po zetknięciu z krwią. Znajdują się w niej białka i inne związki chemiczne gospodarza. Nie będzie więc łatwo spowodować, by przeciwciała wiązały tylko priony.