Znajdź zawartość

Podczas poruszania się po płaskich powierzchniach węże wykorzystują zarówno tarcie łusek, jak i redystrybucję ciężaru ciała. Łuski na brzuchu są ułożone w taki sposób, że zapobiegają cofaniu się oraz ześlizgiwaniu na boki. Nadają ruchowi pożądany kierunek, dzięki czemu wąż może się przemieszczać jak pojazdy na kołach czy człowiek na nartach biegowych bądź łyżwach. We wszystkich tych przypadkach posuwanie się do przodu wymaga mniej pracy niż ślizganie się na boki – wyjaśnia szef zespołu David Hu z Georgia Institute of Technology, który współpracował m.in. z naukowcami z New York University. Ekipa skupiła się przede wszystkim na anizotropii tarciowej łusek brzucha, czyli na oporze związanym ze ślizganiem się w określonych kierunkach. Już wcześniej sugerowano, że ta ich właściwość może odgrywać ważną rolę w poruszaniu się po płaskich powierzchniach, lecz dotąd jej jeszcze w pełni nie rozpoznano. Na początku inżynierowie stworzyli teoretyczny model ruchów węża. Określił on prędkość środka ciężkości gada jako funkcję prędkości i skali wygięć. Model sugerował, że ruch pojawia się wskutek interakcji tarcia powierzchniowego i sił działających wewnątrz ciała zwierzęcia. By potwierdzić lub obalić te przypuszczenia, akademicy zmierzyli opór ślizgowy łusek węża podczas poruszania się po płaskich i nachylonych powierzchniach. Eksperymenty nagrano, zastosowano też fotografię poklatkową. Okazało się, że model był trafny i sprawdzał się w większości przypadków.

Naukowcy wykazali, że białko tau może się rozprzestrzeniać w mózgu, zamieniając zdrową tkankę w chorobową. Twierdzą oni, że ma ono cechy wspólne z białkami prionowymi, które wywołują m.in. chorobę Creutzfeldta-Jakoba. Kiedy wstrzyknie się je do mózgu zdrowej myszy, rozpoczyna się tworzenie typowych dla alheimeryzmu splątków neurofibrylarnych (ang. neurofibrillary tangles, NFTs). Badacze zastrzegają jednak, że chorobą Alzheimera nie można się zarazić. Prawidłowa forma białka tau znajduje się we wszystkich neuronach i podtrzymuje ich prawidłowe działanie. Zmieniona powoduje nadbudowywanie się splątków (dochodzi do zwyrodnienia włókienkowatego neuronów), co uznaje się za główną przyczynę alzheimeryzmu. Badacze ze Szpitala Uniwersyteckiego w Bazylei pobrali wycinki mózgu od myszy ze zmutowaną wersją ludzkiego białka tau. Następnie wykorzystali pozyskany z nich materiał, wstrzykując go zdrowym zwierzętom. Analizy wykazały, że prawidłowe białko tau zaczęło się gromadzić i tworzyć patologiczne agregacje. Co więcej, nowo powstałe NFTs mogło się przemieszczać do sąsiednich obszarów mózgu. Eksperci podkreślają, że białka prionowe zachowują się bardzo podobnie – nadają sobie taki kształt, który pozwala zainfekować okoliczną zdrową tkankę. Dotąd nikt jednak nie podejrzewał, że białko tau również przejawia właściwości zakaźne. To otwiera nowe ścieżki badań nad demencją. Pomogą one zrozumieć, jak rozprzestrzenia się nieprawidłowe [hiperfosforylowane] białko tau. Można też będzie ustalić, pod jakimi względami choroby prionowe i związane z agregacją białka tau są do siebie podobne – podkreśla współautor studium, dr Michel Goedert z Uniwersytetu w Cambridge. To ważne odkrycie, ponieważ splątki neurofibrylarne występują nie tylko u pacjentów z chorobą Alzheimera, ale także u parkinsoników czy w postępującym porażeniu nadjądrowym.