Znajdź zawartość

Bariera krew-mózg chroni układ nerwowy przed szkodliwymi wpływami. Do teraz nie wiedziano jednak, że pomaga także utrzymać delikatną równowagę kwasu glutaminowego. Kwas L-glutaminowy jest ważnym neuroprzekaźnikiem pobudzającym, ale w nadmiarze działa neurotoksycznie. Przed badaniami naukowców z Uniwersytetu w Kopenhadze uważano, że za podtrzymywanie równowagi kwasu glutaminowego odpowiadają oddziaływania między różnymi typami komórek w mózgu. Bariera krew-mózg odgrywa ważną rolę w tym procesie, odkurzając płyn mózgowo-rdzeniowy z nadmiaru kwasu glutaminowego i pompując go do krwioobiegu, gdzie nie działa toksycznie. Nakreśliliśmy mechanizm biologiczny, na który inni naukowcy mogą się starać wpłynąć chemicznie, np. za pomocą lekarstwa ograniczającego śmierć komórkową po udarze [uszkodzone lub pozbawione tlenu neurony wydzielają kwas glutaminowy, który może nadmiernie stymulować i zabijać sąsiednie komórki] - tłumaczy prof. Birger Brodin. Doktorant Hans Christian Helms chwali się, że choć inni badacze podejrzewali, że bariera krew-mózg odgrywa pewną rolę w utrzymywaniu zdrowej równowagi kwasu glutaminowego, to dopiero zespół z Kopenhagi opracował model laboratoryjny pozwalający na przetestowanie tej hipotezy.

Specjaliści z Instytutu Badawczego Ellen Scripps zidentyfikowali prion TPrP (od ang. toxic PrP), który jako monomer prowadzi do rozmaitych form obumierania neuronów - apoptozy i autofagii - wiązanych do tej pory z toksycznością agregatów białek prionowych, czyli oligomerów. Oznacza to, że jest co najmniej 10-krotnie bardziej śmiercionośny od nich. Zmiany związane z działaniem TPrP przypominają te widywane w mózgach zwierząt z BSE (gąbczastą encefalopatią bydła). Jak donosi zespół prof. Corinne Lasmézas, najbardziej toksyczna w warunkach in vivo oraz in vitro forma prionu ma budowę helisy alfa. Co ciekawe, wysoce α-helikalne półprodukty opisano także w przypadku innych amyloidogennych białek, ale ich biologiczne znaczenie nadal pozostaje nieznane. Amerykanie uważają, że ich odkrycia nie tylko pozwolą lepiej zrozumieć BSE czy jej ludzki odpowiednik chorobę Creutzfeldta-Jakoba, ale także zbadać możliwość, czy podobne neurotoksyczne białka o nieprawidłowej konformacji nie są zaangażowane w alzheimeryzm czy parkinsonizm.

Specjaliści z Uniwersytetu w Cardiff opracowali nową technikę, która pozwala zwalczyć lekooporne bakterie i jednocześnie ochronić pacjentów przed niepożądanymi efektami ubocznymi. Zespół dr Elaine Ferguson ze Szkoły Stomatologii zastosował połączone z kolistyną (antybiotykiem należącym do polimyksyn) biodegradowalne nanopolimery. Mimo zdolności zwalczania bakterii dysponujących zapewniającym antybiotykooporność enzymem zwanym metalo-β-laktamazą z Nowego Delhi (ang. New Delhi metallo-beta-lactamase 1, NDM-1), wykorzystanie kolistyny było bardzo ograniczone ze względu na jej neuro- i nefrotoksyczność. Naukowcy z Cardiff mają nadzieję, że nowa metoda pomoże przywrócić do łask nie tylko kolistynę, ale i inne z różnych względów zapomniane leki, zwłaszcza że jak zauważa Ferguson, pomimo intensywnych badań w ciągu ostatnich 30 lat opracowano tylko dwie nowe klasy antybiotyków. Polimer jak tarcza osłania cząsteczkę leku, sprawiając, że jest ona mniej toksyczna dla organizmu. W zainfekowanych miejscach występuje zaś enzym, który usuwa polimer, aktywując medykament wtedy i tam, gdzie jest potrzebny. Ferguson wspomagali naukowcy rozmaitych specjalności z jej własnej uczelni, a także koledzy z Uniwersytetu Bristolskiego.

Międzynarodowy zespół badaczy analizował związki diet różnego typu z chorobą Alzheimera. Chociaż interesowały ich przede wszystkim czynniki uruchamiające tworzenie się blaszek amyloidu, przypadkowo odkryli, że menu obfitujące w tłuszcze prowadzi do zmniejszenia rozmiarów mózgu (Molecular Neurodegeneration). Naukowcy z Kanady, USA i Wielkiej Brytanii pracowali z transgenicznymi myszami, u których występowała zmutowana forma ludzkiego białka prekursorowego beta-amyloidu (APP — amyloid precursor protein). Zwierzęta przypisano do jednej z czterech grup dietetycznych: 1) ze zwykłym jedzeniem, 2) karmą wysokotłuszczową i ubogą w węglowodany, 3) wysokobiałkową z niską zawartością węglowodanów i 4) niskotłuszczową z dużą ilością węglowodanów. Akademicy przyglądali się wadze zarówno mózgu, jak i ciała, a także procesowi nadbudowywania blaszek oraz kilku rejonom mózgu, których uszkodzenie odpowiada za zaburzenia pamięciowe choroby Alzheimera. Naukowcy zauważyli, że gryzonie z 3.grupy (wysokobiałkowej) mają mózg o 5% lżejszy od przedstawicieli pozostałych grup, a rejony hipokampa są słabiej wykształcone. Wyniki były sporym zaskoczeniem i chociaż eksperci prowadzili później badania na nietransgenicznych myszach, nadal nie wiadomo, czy utrata masy mózgu jest związana z blaszkami alzheimeropodobnymi. Mimo to na podstawie literatury przedmiotu zaryzykowali oni stwierdzenie, że na skutek diety wysokobiałkowej neurony stają się bardziej podatne na tworzenie się blaszek. Jest to tym bardziej uzasadnione przypuszczenie, że myszy spożywające dużo tłuszczów miały podwyższony poziom białek tworzących blaszki, ale nie zaobserwowano u nich podobnego zakresu zniszczeń. Profesor Sam Gandy z Mount Sinai School of Medicine uważa, że w przyszłości należy sprawdzić, czy dieta bogata w białka wiąże się jakoś z neurotoksycznością, zwłaszcza u osób w wieku krytycznym dla wystąpienia czy postępów chorób neurodegeneracyjnych.