Skocz do zawartości
Forum Kopalni Wiedzy

Znajdź zawartość

Wyświetlanie wyników dla tagów 'monomer' .



Więcej opcji wyszukiwania

  • Wyszukaj za pomocą tagów

    Wpisz tagi, oddzielając je przecinkami.
  • Wyszukaj przy użyciu nazwy użytkownika

Typ zawartości


Forum

  • Nasza społeczność
    • Sprawy administracyjne i inne
    • Luźne gatki
  • Komentarze do wiadomości
    • Medycyna
    • Technologia
    • Psychologia
    • Zdrowie i uroda
    • Bezpieczeństwo IT
    • Nauki przyrodnicze
    • Astronomia i fizyka
    • Humanistyka
    • Ciekawostki
  • Artykuły
    • Artykuły
  • Inne
    • Wywiady
    • Książki

Szukaj wyników w...

Znajdź wyniki, które zawierają...


Data utworzenia

  • Od tej daty

    Do tej daty


Ostatnia aktualizacja

  • Od tej daty

    Do tej daty


Filtruj po ilości...

Dołączył

  • Od tej daty

    Do tej daty


Grupa podstawowa


Adres URL


Skype


ICQ


Jabber


MSN


AIM


Yahoo


Lokalizacja


Zainteresowania

Znaleziono 2 wyniki

  1. Specjaliści z Instytutu Badawczego Ellen Scripps zidentyfikowali prion TPrP (od ang. toxic PrP), który jako monomer prowadzi do rozmaitych form obumierania neuronów - apoptozy i autofagii - wiązanych do tej pory z toksycznością agregatów białek prionowych, czyli oligomerów. Oznacza to, że jest co najmniej 10-krotnie bardziej śmiercionośny od nich. Zmiany związane z działaniem TPrP przypominają te widywane w mózgach zwierząt z BSE (gąbczastą encefalopatią bydła). Jak donosi zespół prof. Corinne Lasmézas, najbardziej toksyczna w warunkach in vivo oraz in vitro forma prionu ma budowę helisy alfa. Co ciekawe, wysoce α-helikalne półprodukty opisano także w przypadku innych amyloidogennych białek, ale ich biologiczne znaczenie nadal pozostaje nieznane. Amerykanie uważają, że ich odkrycia nie tylko pozwolą lepiej zrozumieć BSE czy jej ludzki odpowiednik chorobę Creutzfeldta-Jakoba, ale także zbadać możliwość, czy podobne neurotoksyczne białka o nieprawidłowej konformacji nie są zaangażowane w alzheimeryzm czy parkinsonizm.
  2. Niewykluczone, że w przyszłości uszkodzone naczynia krwionośne będą nam naprawiać samonapędzające się mikromaszyny przypominające pająki. Stworzył je Ayusman Sen z Uniwersytetu Stanowego Pensylwanii. W jego wydaniu składają się one z podzielonych na połówki złotą i krzemionkową sfer. Sfery o średnicy mniejszej niż jeden mikrometr są napędzane za pomocą dołączonego do połówki z ditlenku krzemu katalizatora Grubbsa. Po umieszczeniu "pająków" w roztworze norbornenu (monomeru) katalizator Grubbsa przyspiesza reakcję metatetycznej polimeryzacji cykloolefin z otwarciem pierścienia (ROMP), w wyniku której z norbornenu powstaje polinorbornen. Ostatecznie wokół złotej połówki znajduje się o wiele więcej monomeru. Wzrost gradientu osmotycznego prowadzi do przepływu rozpuszczalnika na złotą stronę (naukowcy wyliczają, że wskaźnik dyfuzji wzrasta nawet do 70%), co skutkuje wprawieniem sfery w ruch. Sen i inni kontrolowali ruch sfer, umieszczając w rogach zbiornika grudki żelu nasączonego norbornenem. W przyszłości Amerykanie chcą opracować mikropająki, które będą napędzane związkami występującymi w ludzkim organizmie, np. glukozą. Sen widzi dla nich różne zastosowania: od sklejania szczelin w ścianie naczyń po wykrywanie nowotworów.
×
×
  • Dodaj nową pozycję...