Znajdź zawartość

Naukowcy z Uniwersytetu Kalifornijskiego w Irvine odkryli, w jaki sposób lizozym z łez unieszkodliwia o wiele większe od siebie bakterie. Okazuje się, że enzym dysponuje "szczękami", za pomocą których przegryza się przez rzędy ścian komórkowych. Szczęki odgryzają ściany komórkowe bakterii, które próbują się dostać do oczu i wywołać infekcję - tłumaczy prof. Gregory Weiss. Lizozym można porównać do buldoga, który nie chce odpuścić, uczepiwszy się nogawki czyichś spodni. Zasadniczo wycina sobie drogę przez ścianę komórkową bakterii. Weiss i prof. Philip Collins rozszyfrowali zachowanie białka, budując jeden z najmniejszych na świecie tranzystorów - 25-krotnie mniejszy od stosowanych w laptopach czy smartfonach. Pojedyncze lizozymy przytwierdzano do obwodu. Nasze obwody są mikrofonami wielkości molekuły. To jak stetoskop do osłuchiwania serca, z tym że my słuchaliśmy pojedynczej cząsteczki białka - opowiada Collins. Naukowcy przyczepili cząsteczkę enzymu do przymocowanej do obwodu elektrycznego węglowej nanorurki. Kiedy przepuszczono przez niego prąd, nanorurka utworzyła miniaturowy mikrofon. Dzięki temu dało się podsłuchiwać enzym w czasie "przegryzania". W miarę jak lizozym przemieszcza się po powierzchni bakterii, wykonuje "chapnięcia", które są połączone z ruchem [na zasadzie odrzutu]. Każde ugryzienie tworzy nową minidziurkę, aż wreszcie powstaje wyrwa [...] i mikrob eksploduje - wyjaśnia Weiss. Wygryzanie zachodzi w stałym rytmie: jeden krok to otwieranie "szczęk", a dwa zamykanie. Zespół prowadził eksperymenty na wariantach lizozymu T4. Doprowadzono do ich nadekspresji u bakterii E. coli. Do pałeczek okrężnicy wprowadzono plazmid lizozymu. Naukowcy sądzą, że rozwiązanie, nad którym pracowali wiele lat, będzie można wykorzystać w wykrywaniu molekuł nowotworowych. Jeśli będzie można wykryć pojedyncze cząstki związane z nowotworem, oznacza to postawienie diagnozy na bardzo wczesnym etapie. Dysponowanie taką metodą zwiększy liczbę wyleczonych pacjentów i obniży koszty terapii.

Po złożeniu jaj naturalna ochrona przed patogenami, np. pałeczkami salmonelli, w postaci wysycenia dwutlenkiem węgla stopniowo się zmniejsza. Prof. Kevin Keener z Purdue University opracował proces szybkiego schładzania jaj, który pozwala odtworzyć to zabezpieczenie (Poultry Science). Świeżo złożone jaja są nasycone dwutlenkiem węgla, a ich pH wynosi ok. 7. Z czasem pH wzrasta do 9, a CO2 opuszcza jajo. W takich warunkach aktywność lizozymu chroniącego białko przed bakteriami spada. Podczas eksperymentów Keener nasycił oczyszczone lizozymy białka CO2 i sprawdzał, co będzie się działo przy różnych wartościach pH. Zauważył, że zarówno przy wysokim, jak i niskim pH dodatek dwutlenku węgla zwiększał aktywność enzymu nawet o 50%. Opracowany przez Amerykanina proces chłodzenia odtwarza te warunki. Kiedy chłodzimy jaja, dwutlenek węgla jest zasysany do ich wnętrza. Potrafimy [zatem] ponownie nasycić białko CO2, powracając do pierwotnych "ustawień", typowych dla jaj właśnie złożonych przez kurę. Wg Keenera, dodatkowa aktywność lizozymu daje jaju więcej czasu na samoczynne wyeliminowanie szkodliwych bakterii (oznacza to, że człowiek nie musi się wtrącać, by wspomóc dezynfekcję). Metoda specjalisty z Purdue University polega na wykorzystaniu suchego lodu. Jaja umieszcza się w komorze chłodniczej i wprowadza CO2 o temperaturze -78,88 st. Celsjusza. Gaz cyrkuluje w komorze i tworzy cienką warstwę wewnątrz skorupki jajek. Suchy lód sublimuje i szybko obniża wewnętrzną temperaturę jaj (spada ona poniżej 7 stopni Celsjusza). Udowodniono, że skorupka bez problemu wytrzymuje rozciąganie pod wpływem oddziaływania suchego lodu. W kolejnym etapie badań Keener będzie analizować zmiany molekularne zachodzące podczas ochładzania.