Skocz do zawartości
Forum Kopalni Wiedzy

Znajdź zawartość

Wyświetlanie wyników dla tagów 'scrappie' .



Więcej opcji wyszukiwania

  • Wyszukaj za pomocą tagów

    Wpisz tagi, oddzielając je przecinkami.
  • Wyszukaj przy użyciu nazwy użytkownika

Typ zawartości


Forum

  • Nasza społeczność
    • Sprawy administracyjne i inne
    • Luźne gatki
  • Komentarze do wiadomości
    • Medycyna
    • Technologia
    • Psychologia
    • Zdrowie i uroda
    • Bezpieczeństwo IT
    • Nauki przyrodnicze
    • Astronomia i fizyka
    • Humanistyka
    • Ciekawostki
  • Artykuły
    • Artykuły
  • Inne
    • Wywiady
    • Książki

Szukaj wyników w...

Znajdź wyniki, które zawierają...


Data utworzenia

  • Od tej daty

    Do tej daty


Ostatnia aktualizacja

  • Od tej daty

    Do tej daty


Filtruj po ilości...

Dołączył

  • Od tej daty

    Do tej daty


Grupa podstawowa


Adres URL


Skype


ICQ


Jabber


MSN


AIM


Yahoo


Lokalizacja


Zainteresowania

Znaleziono 2 wyniki

  1. Zespół kierowany przez naukowców z University of Toronto opublikował na łamach czasopisma PLoS ONE pracę wyjaśniającą prawdopodobne pochodzenie tzw. białka prionowego. Dokonane odkrycie ułatwi pracę badaczom poszukującym terapii przeciwko chorobom powodowanym przez ten niezwykły czynnik zakaźny. Priony to bez wątpienia twory niezwykłe. Są jedyną znaną grupą czynników zakaźnych, które do replikacji nie potrzebują kwasów nukleinowych (DNA lub RNA); jedynym nośnikiem potrzebnym do ich namnażania jest jedyny element prionu, czyli nieprawidłowo uformowana (lub, jak mawiają specjaliści, złożona) cząsteczka białka o nazwie PrP. Co jest jeszcze ciekawsze, prawidłowy wariant tej samej proteiny jest elementem niezbędnym do prawidłowego funkcjonowania mózgu, lecz jego kontakt z prionem kończy się zaburzeniem kształtu cząsteczki i przyjęciem przez nią właściwości patogennych i zakaźnych. Choć od odkrycia prionów minęło ponad 20 lat, dotychczas nie było wiadomo, jakie jest ewolucyjne pochodzenie białka PrP. Dane na ten temat udało się zebrać badaczom kierowanym przez dr. Gerolda Schmitta-Ulmsa z University of Toronto. Dzięki analizie sekwencji DNA kodującej to białko udało się ustalić, że wywodzi się ono od rodziny białek ZIP, pełniących rolę transporterów jonów metali. Proteiny te są wytwarzane przez wiele tkanek, lecz miejscem ich wyjątkowo intensywnej syntezy jest, podobnie jak w przypadku PrP, mózg. Do rozdzielenia szlaków ewolucji białek ZIP oraz PrP doszło najprawdopodobniej jeszcze przed wyodrębnieniem się linii rozwojowej kręgowców, o czym ma świadczyć odmienny charakter tych protein nawet u wielu prostych przedstawicieli kręgowców. Autorzy odkrycia liczą, że wiedza zdobyta dzięki ich badaniom pozwoli na lepsze zrozumienie podłoża chorób prionowych, do których zaliczamy m.in. chorobę Creutzfeldta-Jakoba u ludzi, scrappie u owiec oraz gąbczaste zwyrodnienie mózgu (BSE) u bydła. Obecnie schorzenia te uznawane są za nieuleczalne i są śmiertelne w 100% przypadków.
  2. Białko odpowiedzialne za rozwój choroby Creutzfelda-Jakoba bierze naturalnie udział w interpretacji bodźców węchowych - twierdzą badacze z Columbia University. Ich zdaniem, odkrycie pozwala na lepsze zrozumienie rozwoju opisywanego schorzenia oraz podjęcie prób leczenia niektórych jego objawów. Proteina, o której mowa, zwana jest komórkową formą białka prionowego (ang. prion protein, cellular form - PRPc). Przez wiele lat jej rola pozostawała dla badaczy tajemnicą, zaś sławna stała się dopiero wtedy, gdy udowodniono jej udział w rozwoju choroby Creutzfelda-Jakoba (ang. Creutzfeld-Jakob Disease - CJD). Od pewnego czasu wiadomo było, że cząsteczka ta działa w mózgu prawidłowo, dopóki nie wejdzie w kontakt z prionem - molekułą tego samego białka wykazującą nieprawidłową strukturę przestrzenną, opisywaną jako PRPsc (skrót "sc" pochodzi od "scrappie" - nazwy bardzo choroby prionowej występującej u owiec). Pod wpływem interakcji "zdrowa" forma białka przybiera wadliwy kształt i sama staje się przyczyną upośledzenia funkcji kolejnych cząsteczek PRPc. Mimo to, choć prowadzono liczne badania, funkcja prawidłowych cząsteczek tej proteiny nie była do końca jasna. Na podstawie testów z udziałem myszy ustalono, że osobniki niezdolne do wytwarzania PRPc nie są w stanie wyszukać ukrytego przed nimi jedzenia ani odróżnić od siebie różnych zapachów, zaś przywrócenie normalnego poziomu białka pozwalało na odzyskanie tej umiejętności. W oczywisty sposób sugerowało to funkcję komórkowej formy białka prionowego, lecz wciąż nie było wiadomo, czy bierze ona udział w samej detekcji sygnałów zapachowych, czy też w ich przetwarzaniu przez mózg. Dalsze badania wykazały, że u myszy pozbawionych PRPc narząd węchu był w stanie wykryć substancje zapachowe, lecz upośledzona została zdolność do przetwarzania odpowiednich impulsów. U zdrowego gryzonia proces ten zachodzi w opuszce węchowej - wyspecjalizowanym rejonie kresomózgowia. Dotychczas uważano, że główną przyczyną zmian chorobowych w CJD było odkładanie się nadmiernej ilości PRPsc w tkance nerwowej. Teraz, gdy wykazano dodatkowe źródło zaburzeń, możliwe będzie podjęcie prób leczenia niektórych niekorzystnych objawów tego śmiertelnego schorzenia. Szczegółowe informacje na temat odkrycia zamieszczono na łamach czasopisma Nature Neuroscience.
×
×
  • Dodaj nową pozycję...