Search the Community

Gorączka zmienia białka powierzchniowe komórek odpornościowych (limfocytów), by łatwiej im się migrowało do miejsca zakażenia. Dobrą stroną gorączki jest to, że sprzyja przemieszczaniu limfocytów do miejsca zakażenia. Z patogenem może więc walczyć większa liczba komórek odpornościowych - opowiada prof. JianFeng Chen z Szanghajskiego Instytutu Biochemii i Biologii Komórki (SIBCB). By dostać się do miejsca infekcji, leukocyty przywierają (kotwiczą) do ściany naczynia krwionośnego lub małej żyły i migrują do przestrzeni pozanaczyniowej tkanek. Na tym etapie odpowiedzi immunologicznej na ich powierzchni dochodzi do ekspresji integryn; integryny są glikoproteinowymi receptorami transbłonowymi, zalicza się je do białek adhezyjnych (adhezyn). Zespół Chena odkrył, że gorączka zwiększa ekspresję białka szoku cieplnego 90 (ang. heat shock protein 90, HSP90) w limfocytach T. HSP90 wiąże się zaś z integrynami α4, co sprzyja adhezji limfocytów do naczyń i migracji do miejsca zakażenia. Naukowcy odkryli, że jedno HSP90 może się wiązać z dwiema integrynami, prowadząc do gromadzenia się integryn na powierzchni limfocytów. Zagregowane integryny aktywują szlak sygnalizacyjny, który sprzyja transmigracji limfocytów. Nasze wyniki pokazują, że ten mechanizm odnosi się zarówno do limfocytów, jak i komórek odporności wrodzonej, np. monocytów. To ogólny mechanizm, który może się odnosić do wielu różnych komórek odpornościowych, w których dochodzi do ekspresji integryn α4. Podczas badań na zwierzętach z zakażeniem bakteryjnym naukowcy wykazali, że zablokowanie szlaku HSP90-integryny prowadzi do szybkiej śmierci myszy. Okazało się też, że mechanizm ten jest bardzo specyficzny temperaturowo. Stwierdziliśmy, że HSP90 może być indukowane wyłącznie w temperaturze powyżej 38,5°C. Ekipa z Szanghaju uważa, że ekspresję HSP90 mogą indukować stresory inne niż gorączka i że szlak obejmujący HSP90 oraz integryny α4 ma też coś wspólnego z chorobami autoimmunologicznymi czy nowotworami. « powrót do artykułu