Jump to content
Forum Kopalni Wiedzy

Search the Community

Showing results for tags 'białko'.



More search options

  • Search By Tags

    Type tags separated by commas.
  • Search By Author

Content Type


Forums

  • Nasza społeczność
    • Sprawy administracyjne i inne
    • Luźne gatki
  • Komentarze do wiadomości
    • Medycyna
    • Technologia
    • Psychologia
    • Zdrowie i uroda
    • Bezpieczeństwo IT
    • Nauki przyrodnicze
    • Astronomia i fizyka
    • Humanistyka
    • Ciekawostki
  • Artykuły
    • Artykuły
  • Inne
    • Wywiady
    • Książki

Find results in...

Find results that contain...


Date Created

  • Start

    End


Last Updated

  • Start

    End


Filter by number of...

Joined

  • Start

    End


Group


Adres URL


Skype


ICQ


Jabber


MSN


AIM


Yahoo


Lokalizacja


Zainteresowania

Found 64 results

  1. Badacze z Uniwersytetów w Sheffield i Warwick zaprzęgli komputer do zobrazowania tworzenia się skorupki jajka. Wygląda też na to, że przynajmniej częściowo udało im się udzielić odpowiedzi na pytanie: co było pierwsze – jajko czy kura? Wg nich, kura... Brytyjczycy tłumaczą, że pierwsze i ostatnie słowo we wzmiankowanym procesie należy do kurzego białka zwanego owokledydyną-17 (OC-17). Dzięki niemu zespół mógł zdobyć więcej informacji o kontroli wzrostu kryształów, bez którego nie sposób wyobrazić sobie formowania skorupki. Biolodzy od dawna wiedzieli, że owokledydyna musi odgrywać jakąś rolę w tworzeniu skorupki. Proteina ta występuje wyłącznie w mineralnej części jaja. Testy laboratoryjne wykazały, że wpływa na tworzenie z węglanu wapnia kryształów kalcytu (istnieją też inne odmiany polimorficzne CaCO3, np. aragonit, dlatego ważne jest, by odpowiednio pokierować krystalizacją). Długo nie było jednak wiadomo, jak można wykorzystać ten proces podczas formowania skorupki. Brytyjczycy odwołali się do tzw. metadynamiki, która bazuje na zdolności systemu do zapamiętywania, a więc uczenia się po zaprezentowaniu nowych danych. Wykorzystali też moce obliczeniowe superkomputera z Edynburga. Nic zatem dziwnego, że owocem ich prac jest dokładna symulacja "jajecznych" wydarzeń krok po kroku. Okazało się, że na początku OC-17 wiąże się na powierzchni amorficznego węglanu wapnia. Jest to możliwe dzięki dwóm klastrom reszt argininowych, które znajdują się w pętlach. W ten sposób tworzą się nanokleszcze na CaCO3. Później OC-17 "nakłania" węglan wapnia do przekształcenia w krystalit kalcytu. Na takim jądrze będą się nadbudowywać kolejne warstwy minerału. Akademicy zauważyli, że czasami białkowe szczypce nie działają i OC-17 odłącza się od nanocząstki. W doskonale zorganizowanym mechanizmie dochodzi do swoistego recyklingu OC-17. Białko to działa jak katalizator, rozpoczynając tworzenie się sieci krystalicznej. Gdy wiadomo, że konkretne jądro jest już wystarczająco duże i proces będzie przebiegał bez zakłóceń, dochodzi do odłączenia proteiny. Udaje się ona w inne rejony, aby tam wspomóc krystalizację kolejnych ziarenek. W ten oto sposób skorupka kurzego jaja tworzy się w ciągu zaledwie jednej nocy. Zrozumienie, jak kury wytwarzają skorupki, jest fascynujące samo w sobie, lecz daje też wskazówki dotyczące projektowania nowych materiałów i procesów – podsumowuje prof. John H. Harding z Wydziału Inżynierii Materiałów Uniwersytetu w Sheffield.
  2. Aby zainfekować czyjś organizm, bakteria musi przechytrzyć jego układ odpornościowy. W tym celu przez kanały transportowe w błonie dostarczane są czynniki wirulencji. U niektórych bakterii kanały te tworzą coś w rodzaju strzykawki, przez co patogen zyskuje dostęp do wnętrza komórki gospodarza. Naukowcy ze Stowarzyszenia Maxa Plancka i Federalnego Instytutu Badań nad Materiałami i Testowania jako pierwsi odkryli, jakie podstawowe reguły rządzą "konstrukcją" kanałów. Do eksperymentów wykorzystano gatunek bakterii powodujący zatrucia pokarmowe (czerwonkę) - Shigella flexneri. Dotąd niewiele wiedziano o tym, jak bakterie tworzą swoje nanostrzykawki. Rąbka tajemnicy uchylili jednak specjaliści z Instytutu Biologii Zakaźnej Maxa Plancka w Berlinie, Instytutu Chemii Biofizycznej w Getyndze oraz Federalnego Instytutu Badań nad Materiałami i Testowania. Eksperymenty nad odtwarzaniem bakteryjnych mikrostruktur prowadzono w probówkach. Okazało się, że białka powstawały w głębi komórki bakteryjnej. Przez strzykawkę były one odprowadzane na zewnątrz, by stopniowo wydłużyć część stanowiącą igłę. Ponadto naukowcy zauważyli, że podczas prac konstrukcyjnych białka zmieniały swoją konformację przestrzenną. Niemieccy specjaliści potrafili opisać zachodzące przekształcenia z dokładnością do pojedynczego aminokwasu. Ustalono to dzięki prowadzonej w BESSY w Berlinie i ESRF w Grenoble rentgenowskiej analizie strukturalnej oraz spektroskopii magnetycznego rezonansu jądrowego (ang. NMR-spectroscopy). Medykamenty bazujące na najnowszych odkryciach mogłyby hamować proces rozbudowywania igły czy wstrzykiwanie czynników zakaźnych do komórki gospodarza. Poza lekoopornością, eksperci wskazują bowiem na inne minusy antybiotyków. Nie odróżniają one dobrych i złych komórek (bakterii), co prowadzi do wystąpienia różnych efektów ubocznych.
  3. Odkryto gen, który odpowiada za rzadkie zaburzenie ruchów lustrzanych (ang. mirror movement disorder, MM disorder). Dotknięte nim osoby nie umieją np. zacisnąć prawej dłoni w pięść, by lewa nie zrobiła za chwilę tego samego. Naukowcy uważają, że nowo opisany gen pozwoli lepiej zrozumieć organizację naszego mózgu, tj. fakt, że lewa półkula kontroluje ruchy prawej strony ciała i na odwrót. Neurolodzy od lat zajmowali się zaburzeniami MM, ponieważ pojawiały się one, kiedy półkule nie podłączały się do właściwej dla siebie, ale do obu stron ludzkiego ciała. Chcąc zrozumieć genetyczne podłoże problemu, Guy Rouleau i zespół z Uniwersytetu Montrealskiego przeanalizowali genom kilku pokoleń pewnej kanadyjskiej rodziny, u której zaburzenie ruchów lustrzanych uparcie się manifestowało. Okazało się, że u osób z zaburzeniem MM pojawiała się mutacja jednej z kopii genu DCC, kontrolującego rozmieszczenie rozwijających się komórek nerwowych w organizmie. Kanadyjczycy odkryli inną mutację genu DCC u irańskiej rodziny, u której zaburzenie ruchów lustrzanych także było rozpowszechnione. Nie natrafiono na nią u żadnej z 538 niespokrewnionych osób bez zaburzeń MM. Zarówno u Kanadyjczyków, jak i u Irańczyków cecha była dziedziczona autosomalnie dominująco. Mutacja dotyczyła genu zlokalizowanego na chromosomie 18q21.2, który koduje receptor dla netryny-1 (białka sygnałowego, przyciągającego rosnące komórki nerwowe w odpowiednim kierunku; podczas różnicowania neuronu netryna-1 steruje wzrostem aksonu). Dalsze analizy ujawniły, że w kanadyjskiej rodzinie mutacja DCC prowadziła do kłopotów z wiązaniem netryny-1. Zespół Rouleau uważa, że białko kodowane przez DCC jest niezbędne, aby podczas rozwoju neurony przekraczały linię środkową ciała. U chorych z jedną działającą kopią DCC tylko niektóre komórki nerwowe przekazują komunikaty przez tę umowną granicę. Susan Ackerman z Jackson Laboratory w Bar Harbor sugeruje, że zagadnienie powinno się dalej badać na odkrytych przez jej ekipę zmutowanych myszach, które poruszają się skokami jak kangury, ponieważ nie umieją niezależnie poruszać prawymi i lewymi łapami. Okazało się, że podobnie jak ludzie z opisanego studium, gryzonie te dysponują krótszą wersją genu DCC.
  4. Fibrynogen, białko osocza angażowane w końcowej fazie procesu krzepnięcia, uruchamia pourazowe tworzenie blizn w mózgu i rdzeniu kręgowym (Journal of Neuroscience). Dr Katerina Akassoglou z Uniwersytetu Kalifornijskiego w San Francisco i zespół odkryli, że fibrynogen przenosi uśpiony transformujący czynnik wzrostu beta (TGF-β), który aktywuje się po dotarciu do mózgu, uszkodzonego wskutek udaru bądź zadanej rany kłutej. Blizny w mózgu lub rdzeniu – tzw. blizny glejowe - blokują połączenia między neuronami, co często uniemożliwia pełną rekonwalescencję. Dotąd terapia koncentrowała się na poprawie regeneracji neuronów poprzez minimalizowanie bliznowacenia. Najnowsze badania sugerują jednak, że hamowanie białek krwi może zapobiec tworzeniu się jakichkolwiek blizn, a jak wiadomo, lepiej zapobiegać niż leczyć. Gdy dochodzi do urazu i pojawia się krwawienie, TGF- β wyciekający wraz z fibrynogenem z rozerwanych naczyń zaczyna oddziaływać z komórkami tkanki nerwowej i wysyła sygnały prowokujące do tworzenia blizn. Dochodzi do otoczenia uszkodzonego obszaru, ale jednocześnie proces ten wyklucza ponowne połączenie i komunikowanie się neuronów, a to warunek konieczny do przywrócenia prawidłowego funkcjonowania. Aby sprawdzić, jaką rolę odgrywa fibrynogen w formowaniu blizn, Amerykanie posłużyli się modelem mysim. Gdy z krwioobiegu usunięto fibrynogen, po urazie u zwierząt pojawiały się o wiele mniejsze blizny. Okazało się, że białko krzepnięcia przenosiło nieaktywną formę transformującego czynnika wzrostu beta, która "włączała się" w zetknięciu z reaktywnymi astrocytami. Wtórnymi przekaźnikami wewnątrzkomórkowego sygnału były fosforylowane białka Smad. W ten sposób modulowano działalność neurokanu macierzy pozakomórkowej mózgu, który wpływał na kierunek migracji aksonów i ich wzrost. Kiedy ekipa zablokowała ścieżki związane z TGF- β, blizny się nie tworzyły.
  5. Georges Brossard to kanadyjski miłośnik owadów, który w czasie 35 lat pracy założył kilka insektariów w różnych rejonach świata i zajmuje się pozyskiwaniem okazów muzealnych dla tych instytucji. W jednej z nich – w Montrealu – co roku organizuje się poczęstunek z potrawami przygotowanymi przez profesjonalnych szefów kuchni. Montrealskie insektarium powstało przed 20 laty. Na starcie Brossard podarował mu 250 tys. owadów ze swojej kolekcji. Obecnie jest to największe insektarium w Ameryce Północnej i jedno z największych na świecie, do którego rocznie przybywa ponad 350 tys. gości. Mogą oni podziwiać stawonogi zebrane w gablotach, ale i jak najbardziej żywe zwierzęta poza nimi. Dania z owadów czy pajęczaków to dodatkowa atrakcja. Czasem są one malutkimi przekąskami, ale zdarza się, że serwowane są duże skorpiony z azjatyckimi przyprawami. Jak opowiada Francois Ouellet z Montrealskiego Ogrodu Botanicznego i Insektarium, niektórzy nie są w stanie spróbować takiego kąska, podczas gdy inni stawiają czoła swoim lękom i wychodzą z tej konfrontacji zwycięsko. Co więcej, stwierdzają, że skorpion jest naprawdę smaczny. Poza okresem wystaw owadzich potraw można skosztować po zakupach w sklepiku działającym przy insektarium. Na chętnych czekają pudełka świerszczy i mączników z grilla, o smaku sera czy bekonu, a także doprawionych octem i solą. Z myślą o odważnych miłośnikach słodyczy sprzedaje się lizaki z niespodzianką w środku. Wszystkie owady są hodowane na miejscu, dlatego próbujemy wyjaśniać dzieciom, żeby nie zaczynały zbierać czegoś, co biega po podłodze, bo to nie ten sam rodzaj "robaka" – wyjaśnia Enza Cacciatore z butiku, dodając, że to właśnie maluchy i nastolatki stanowią gros jej klienteli. Sprzedawczyni podkreśla, że owady stanowią bogate źródło białka i nie zawierają w ogóle tłuszczu. Niektórzy ludzie posypują nimi sałatki, rezygnując dzięki temu z okraszania bekonem. Niestety, nie można tego robić zbyt często, gdyż jedno pudełko z insektami kosztuje 4,5 dol. kanadyjskiego (ok. 13 zł). Brossard, który rokrocznie spędza pomiędzy owadami – i to dosłownie – 6 miesięcy, uważa, że insektaria pozwalają obalać mity na temat tej grupy zwierząt. Dają też możliwość uczenia się od owadów, jako że, wg entomologa, posiadły one umiejętności nadal niedostępne dla nas, ludzi. Wojna to problem ludzki, dla insektów zupełnie nieznany. One wiedzą, jak korzystać z życia, natury i przekazują to swojemu potomstwu.
  6. Japońscy naukowcy odkryli mechanizm, za pośrednictwem którego talidomid prowadzi do deformacji ciała płodów. Wg nich, lek wiąże się i unieczynnia białko o nazwie cereblon, odpowiadające za rozwój kończyn. Talidomid stosowano pod koniec lat 50. i na początku 60. jako preparat przeciwwymiotny dla kobiet w ciąży. Gdy zauważono, że wywołuje on wady wrodzone, np. brak czy zniekształcenia kończyn oraz malformacje przewodu pokarmowego, został wycofany z obiegu. Później, w latach 90. XX wieku, opracowano skuteczniejsze metody oczyszczania cząsteczek talidomidu. Dziś jest on stosowany w leczeniu szpiczaka mnogiego, tocznia guzowatego oraz powikłań trądu. Oznacza to, że choć ze względów bezpieczeństwa formalny zakaz stosowania talidomidu przez ciężarne obowiązuje do dziś, w praktyce deformacje płodów pojawiają się nadal, zwłaszcza w Afryce czy Ameryce Południowej, gdzie trąd ciągle zbiera swoje żniwo. Z tego powodu biologom molekularnym i rozwojowym, którzy pracowali pod przewodnictwem Hiroshi Handy z Tokijskiego Instytutu Technologii, tak zależało na rozszyfrowaniu mechanizmu działania talidomidu. Naukowcy stworzyli miniaturowe magnesy o średnicy zaledwie 200 nanomterów. Można je było przyczepiać do różnych związków chemicznych, dzięki czemu po zmieszaniu magnesów z ekstraktami komórek dało się śledzić, z jakimi molekułami wiąże się lek. Ekipa Hanady zauważyła, że oznaczony magnesami talidomid łączył się z mało znanym białkiem cereblonem, którego nasilona ekspresja zachodzi zarówno w tkankach płodowych, jak i dojrzałych. W kolejnych eksperymentach Japończycy wykazali, że zablokowanie produkcji cereblonu u danio pręgowanych (Danio rerio) może powodować zaburzenia w rozwoju płetw podobne do występujących po zażyciu talidomidu. Tak u płodów ryb, jak i kurcząt dodanie wersji cereblonu, która nie wiązała się z talidomidem, wydawało się zmniejszać efekty uboczne leku. Na razie naukowcy nie wiedzą, jaką rolę spełnia cereblon w komórce, ale przypuszczają, że może istnieć związek między talidomidem a genami kierującymi rozwojem kończyn. Biologów wprawia jednak w zakłopotanie fakt, że choć cereblon występuje w tak wielu tkankach, to talidomid upośledza szczególnie ręce, nogi, uszy, oczy, przewód pokarmowy i nerki. Jak widać, pozostało jeszcze wiele do wyjaśnienia...
  7. Już wkrótce przepisy wykorzystujące białka jaja kurzego nie będą wyłącznie domeną kulinarną, ale trafią także na strony podręczników opisujących sposoby tamowania wycieków wód płodowych przez nieszczelności w owodni (American Journal of Obstetrics & Gynecology). Owodnia może pękać samorzutnie, ale do rozszczelnienia dochodzi także po prenatalnych zabiegach chirurgicznych bądź amniopunkcji. Jest to inwazyjna metoda diagnostyczna, która polega na nakłuciu igłą jamy owodni. Jest wykonywana pod kontrolą USG, zawsze istnieje jednak ryzyko powikłań. Jeśli ciężarnej za wcześnie odejdą wody, może nastąpić poronienie. Ken Moise i zespół z Baylor College of Medicine w Houston przypomnieli sobie, jak lepkie jest białko ptasich jaj i że zabezpiecza ono przecież pisklęta. Panowie już wcześniej zatykali za jego pomocą dziurki w balonach i prezerwatywach. W najnowszych eksperymentach posłużyli się wyrzuconymi ludzkimi owodniami. Naciągnęli je na szklane rurki, a następnie wlali wody płodowe. Potem nakłuli błonę igłą, a po 30 s nałożyli oczyszczone białko jaja kurzego. W 19 przypadkach na 21 wyciek ustał natychmiast. W pozostałych wypływ udało się zatamować po drugiej aplikacji. Moise musiał zastosować antybiotykoterapię, by poradzić sobie z infekcjami bakteryjnymi będącymi wynikiem smarowania białkiem, ale i tak wyniki są na tyle obiecujące, że warto dalej pracować nad metodą.
  8. Naukowcy z Texas A&M University uzyskali nasiona bawełny pozbawione toksycznego gossypolu. Uważają, dzięki nim będzie można wyżywić miliony głodujących ludzi. W nasionach bawełny występuje dużo białka (22%). Nie dało się go jednak wykorzystać, ponieważ gossypol, pigment chroniący gospodarza przed insektami i zwierzętami roślinożernymi, może uszkadzać wątrobę i serce, prowadząc do niebezpiecznie niskiego poziomu potasu we krwi. Ze związkiem tym radzi sobie jedynie bydło, dysponujące 4 żołądkami, w których dochodzi do jego stopniowego rozłożenia. Posłużyliśmy się inżynierią genetyczną, by wyciszyć gen, który nakazuje nasionom, by wytwarzały gossypol – wyjaśnia dr Keerti Rathore. Uzyskane w ten sposób nasiona mogą być spożywane zarówno przez ludzi, jak i kury czy świnie. Wg Amerykanów, w ciągu 10 lat zostaną one wykorzystane w batonikach proteinowych, koktajlach, chlebach i ciastkach. Już teraz na świecie uprawia się tyle bawełny, że dzięki niej rocznie można by wykarmić 500 mln ludzi. Rośnie ona głównie w krajach Trzeciego Świata. Tamtejsi rolnicy na pewno będą zadowoleni, wykorzystując z bawełny praktycznie wszystko, co się da: włókna na tkaniny, a nasiona jako pokarm. Jądra nasion mają orzechowy smak, warto je więc podawać po podprażeniu w wersji solonej. Pozbawioną gossypolu bawełnę wyhodowano po raz pierwszy w latach 50. Wtedy całkowicie wyłączono gen odpowiadający za wytwarzanie tej substancji, ale uprawy były całkowicie niszczone przez szkodniki. Dr Rathore znalazł sposób, by zablokować produkcję pigmentu wyłącznie w nasionach. Rośliny wyhodowane w tym roku na polach testowych Texas A&M University charakteryzowały się stabilnym wzrostem oraz bezpiecznym stężeniem gossypolu w nasionach. W przyszłości trzeba będzie sprawdzić, jak mają się sprawy z innymi odmianami bawełny oraz spełnić wszystkie wymogi formalnoprawne, by zarejestrować technikę. Olej z nasion bawełny jest od dawna wykorzystywany przy produkcji majonezów czy sosów sałatkowych. Teraz będzie można spożytkować wyrzucane dotąd jądra. Niewykluczone, że sporządzona z nich miazga stanie się dodatkiem do mąki pszennej i kukurydzianej, dzięki czemu staną się one bogatsze w białko.
  9. Komórka zainfekowana przez wirusa wydaje się z pozoru niemal całkowicie bezbronna, zdana co najwyżej na pomoc ze strony układu odpornościowego. Okazuje się jednak, że w czasie zagrożenia maszyneria odpowiedzialna za syntezę białek przechodzi specyficzną zmianę, która nie tylko chroni powstające proteiny przed uszkodzeniem, lecz także może utrudnić dalszą ekspansję wirusa (Nature). Zespół prof. Tao Pana z University of Chicago odkrył to zjawisko podczas badania tzw. misacylacji, czyli naturalnie pojawiających się błędów podczas syntezy protein. Dochodzi do nich, gdy cząsteczka tRNA, odpowiedzialna za przyłączanie reszty aminokwasowej do powstającej cząsteczki białka, nieprawidłowo rozpoznaje instrukcję zapisaną w informacyjnym RNA i przyłącza się w miejscu, w którym powinien pojawić się inny rodzaj tRNA, odpowiedzialny za transport innego aminokwasu i tym samym przypisany do innej sekwencji informacyjnego RNA. Dotychczas uważano, że do misacylacji dochodzi średnio raz na 10 tysięcy reakcji przyłączenia nowej grupy aminokwasowej. Dzięki wykorzystaniu nowych metod badawczych zespół prof. Pana wykazał jednak, że podczas wstawiania jednego z aminokwasów, metioniny, do błędu dochodzi nadspodziewanie często. Szacuje się, że aż jedna na sto reszt metioninowych znajduje się nie tam, gdzie powinna. Jak wykazano podczas dalszych analiz, narażenie komórek na stres związany np. z działaniem wolnych rodników tlenowych lub infekcji wirusowej dodatkowo zwiększa częstotliwość misacylacji metioniny aż o 1000%. Łącznie oznacza to 1000-krotne przekroczenie "podręcznikowej" częstotliwości błędów popełnianych podczas syntezy białek. Wszystko wskazuje jednak na to, że nie jest to ewolucyjna pomyłka, tylko forma dostosowania się do niekorzystnych warunków. Reszty metioninowe pełnią w wielu białkach kluczową rolę. Dzięki obecności atomów siarki działają one niczym żywa tarcza, przyjmując na siebie uszkodzenia związane z działaniem wolnych rodników. Następnie, dzięki wyspecjalizowanym enzymom, dochodzi do przywrócenia ich prawidłowej formy i regeneracji cząsteczki białka. Wygląda więc na to, że opisywane "pomyłki" zapewniają każdej cząsteczce białka unikalną lokalizację reszt metioninowych, dzięki czemu zwiększa się prawdopodobieństwo, że przynajmniej część ogólnej puli proteiny zachowa swoją funkcję. Zaobserwowane zjawisko odgrywa prawdopodobnie także inną rolę. Podczas infekcji wirusowej wytwarzanie białek o nietypowo zlokalizowanych resztach metioninowych prowadzi do spadku ich wydajności. Opóźnia to ekspansję wirusa i ułatwia jego eliminację. Według podręczników brzmi to chaotycznie i niezbyt sensownie, lecz w ten sposób komórki zawsze zapewniają sobie, że część białek jest mniej wrażliwa na dodatkowe ataki - podsumowuje prof. Pan. Jak zaznacza, różnorodności tej nie udałoby się osiągnąć, gdyby mechanizmy syntezy protein działały bez pomyłek.
  10. Po raz pierwszy biologom udało się zarejestrować wydarzenie jedyne w swoim rodzaju: akt zjadania meduz przez drapieżne koralowce. W zwykłych okolicznościach organizmy te odżywiają się raczej planktonem i dostarczanymi przez glony produktami fotosyntezy (Coral Reefs). Na zdjęciach można zobaczyć, jak Fungia scruposa konsumuje chełbię modrą (Aurelia aurita). Wg naukowców, rozszerzenie menu o krążkopławy to ważny krok na drodze do lepszego przystosowania się do zmieniających się warunków środowiskowych. Dzięki temu dieta zostaje uzupełniona o pokaźną porcję białka. Zapierające dech w piersiach fotografie zostały wykonane w marcu br. przez Omriego Bronsteina z Uniwersytetu w Tel Awiwie oraz Gala Dishona z Uniwersytetu Bar-Ilan podczas nurkowania w Morzu Czerwonym w okolicach Ejlatu. Prądy oceaniczne i obfitość składników odżywczych sprzyjały rozmnażaniu się chełbi, dlatego na rafie dosłownie się od nich roiło. Gdy naukowcy zobaczyli, że niektóre koralowce aktywnie pożywiały się meduzami, nie mogli uwierzyć własnym oczom. Chełbia stanowi pokarm różnych drapieżników, w tym ryb, żółwi i ptaków morskich, nikt nie miał jednak pojęcia, że należą do nich również koralowce. To pierwszy przypadek utrwalenia przypadku zjadania przez koralowca meduzy niemal dorównującej mu rozmiarami – podkreśla Ada Alamaru, doktorantka z Uniwersytetu w Tel Awiwie. Normalnie koralowce żywią się mikroskopijnymi organizmami wchodzącymi w skład planktonu, które mierzą między 0,2 a 0,4 mm. Korzystają także z produktów fotosyntetyzowanych przez żyjące z nimi w symbiozie glony. Nigdy wcześniej nie widziano jednak, by zjadały dorosłe chełbie. To zdecydowanie niezwykłe zachowanie. O ile wiem, nie wspominano o tym, by jakiś inny gatunek korala żywił się krążkopławami. Postępują tak jednak spokrewnione z nimi ukwiały. F. scruposa nie żyje w koloniach. Pojedyncze polipy mają nawet do 30 cm średnicy. Nie są przytwierdzone do dna morskiego, przez co dysponują ograniczoną zdolnością do poruszania się. Nadal nie wiadomo, jak radzą sobie z chwytaniem meduz – podkreśla Alamaru.
  11. Jeśli wierzyć greckim kronikarzom, jeden z najwybitniejszych uczestników starożytnych igrzysk olimpijskich, Milon z Krotonu, przyjmował dla wzmocnienia muskulatury aż 17 funtów (niemal 8 kg) mięsa dziennie. Dziś wiemy na pewno, że tak wielka ilość białka nie była mu potrzebna, ale ile dokładnie protein potrzeba, by mięśnie przerastały w optymalnym tempie? Odpowiedź na to pytanie próbowali znaleźć naukowcy z University of Texas Medical Branch (UTMB). Do udziału w eksperymencie zaproszono 34 osoby: 17 młodych (średnia wieku: 34 lata) i 17 w wieku podeszłym (średnia wieku: 68 lat). Celem doświadczenia było sprawdzenie, czy istnieje różnica pomiędzy szybkością syntezy białek mięśni po spożyciu porcji chudej wołowiny zawierającej 30 lub 120 gramów wysokiej jakości protein. Wiedzieliśmy dzięki poprzednim pracom, że konsumpcja 30 gramów białka (...) przyśpiesza syntezę białek mięśni o 50% u osób młodych oraz u starszych, opisuje dr Douglas Paddon-Jones, jeden z autorów studium. Zadaliśmy więc pytanie: czy jeżeli 4 uncje wołowiny [czyli ok. 120 g mięsa o zawartości białek ok. 30 g] dają poprawę o 50%, to czy 360 g, zawierających 90 g białek, da tobie dodatkową poprawę? Na podstawie analizy składu krwi oraz badania materiału biopsyjnego z mięśni ustalono, że spożywanie dodatkowych 240 g mięsa nie ma wpływu na szybkość syntezy białek. Wszystko wskazuje więc na to, że dawka 30 g protein w czasie pojedynczego posiłku jest ilością optymalną dla budowy muskulatury, zaś pochłanianie dodatkowej ilości protein nie zapewnia dodatkowych korzyści. Co więcej, nadmiar białek może zostać zamieniony na tkankę tłuszczową, czego większość z nas raczej sobie nie życzy. Zdaniem dr. Paddon Jonesa najprawdopodobniej istnieje jednak sposób na przyśpieszenie syntezy białek mięśni. Jest nim przyjmowanie białek podczas każdego posiłku. Ponieważ większość z nas spożywa proteiny głównie podczas obiadu, a podczas pozostałych posiłków nieco tę kwestię zaniedbuje, wzbogacenie diety o regularne przyjmowanie protein mogłoby zwiększyć tempo budowy mięśni.
  12. Dzięki zastosowaniu inhibitora pewnego enzymu (kalpainy) amerykańscy i japońscy badacze odtworzyli prawidłowy poziom białka niezbędnego do prawidłowego rozwoju mózgu. Bez odpowiedniego stężenia LIS1 zaburzona zostaje migracja neuroblastów, skutkiem czego jest rzadka wada wrodzona – bezzakrętowość (łac. agyria), inaczej gładkomózgowie. Dzieci z agyrią nie dożywają zwykle 2. roku życia, cierpią na opóźnienie rozwoju psychoruchowego oraz napady padaczkowe. Doskwiera im też nasilona skłonność do zakażeń. Obserwuje się anomalie wewnętrznej budowy struktur mózgu, a także nieprawidłowe ukształtowanie zakrętów kory. Naukowcy z Uniwersytetu Kalifornijskiego w San Francisco (UCSF) prowadzili badania na myszach. Wykazali, że gładkomózgowie można skutecznie leczyć jeszcze w trakcie ciąży. Amerykanie cieszą się z uzyskanych rezultatów, ponieważ agyria jest ciężkim zaburzeniem powodowanym przez defekt jednego tylko genu, co daje nadzieję na wyeliminowanie chorób o podobnej patogenezie. Doktor Anthony Wynshaw-Boris z UCSF przez 15 lat współpracował z dr. Shinji Hirotsune z Osaka City University. Nie tylko umieliśmy zademonstrować efekt komórkowy wynikający z zastosowania inhibitora tej proteazy, lecz także wyleczyć bezzakrętowość in utero. Amerykańskie i japońskie laboratoria przez 1,5 dekady poszukiwały przyczyn i patomechanizmów gładkomózgowia, jednostki chorobowej wywoływanej przez delecję jednej z kopii genu LIS1. Opisywana wada rozwojowa występuje u 1 na 50.000-100.000 dzieci. W 1998 r. zespół opublikował artykuł dotyczący uzyskania przez Hirotsune myszy z mutacją identyczną jak ludzka, która przejawiała się zaburzonym rozwojem mózgu. W ramach najnowszego eksperymentu stwierdzono, że kalpaina rozkłada białko LIS1, przez co jego stężenie przy powierzchni komórek jest o połowę niższe niż zwykle. Naukowcy zastosowali inhibitor proteazy. Ciężarnym myszom z płodami z bezzakrętowością codziennie podawano zastrzyki z tą substancją. Młode urodziły się zdrowe, z prawidłowo zbudowanymi mózgami.
  13. Amerykańscy naukowcy odkryli, że przez niedobór białka kluczowego dla rozwoju sieci połączeń między neuronami w korze czołowej osób ze schizofrenią dochodzi do stanu przypominającego uliczny korek. Część informacji dochodzi z dużym opóźnieniem, inne giną raz na zawsze. Wspomnianym białkiem jest kaliryna, która pozwala na utworzenie gęstej sieci kolców dendrytycznych. Akademicy z Northwestern University ustalili, że gdy jest jej za mało, tworzy się zaledwie kilka szlaków nerwowych, przez co ogrom danych natrafia na wąskie gardło. Biolodzy posłużyli się nawet obrazowym porównaniem. Wg nich, stan ten przypomina próbę "puszczenia" samochodów jadących wielopasmową autostradą w godzinach szczytu przez uliczkę z jednym zaledwie pasem. Peter Penzes obserwował wpływ kaliryny na modelu mysim. Badacze wyhodowali zmienione genetycznie myszy z niskim poziomem białka, u których objawy schizofrenii, tak jak u ludzi, pojawiały się w wieku młodzieńczym/wczesnej dorosłości. U gryzoni choroba ujawniała się zatem w wieku 2 miesięcy. Podczas prawidłowego rozwoju stężenie kaliryny w mózgu rośnie, gdy zaczyna on dojrzewać. Tutaj się tak nie działo. Odkrycie stwarza nowe możliwości leczenia niszczycielskich objawów schizofrenii. [...] Sugeruje to, że stymulując i wzmacniając aktywność pozostałej w mózgu kaliryny, być może udałoby się usunąć symptomy chorobowe. Obecnie jedynym sposobem leczenia schizofrenii jest podawanie preparatów antypsychotycznych. "Medykamenty mają się uporać z halucynacjami i uspokoić pacjenta, ale nie poprawiają jego pamięci roboczej (jest do niej przekazywany materiał z pamięci sensorycznej lub długotrwałej; tam podlega przepracowaniu oraz organizacji i może być następnie wykorzystany do realizacji złożonych zadań, np. podczas uczenia) oraz zdolności do myślenia o własnym zachowaniu społecznym. Mamy więc do czynienia z pacjentem, który nadal nie potrafi się zintegrować z resztą ludzi. Wielu popełnia samobójstwo. Kilka lat temu podczas autopsji inni naukowcy odkryli, że w mózgach schizofreników w korze czołowej występuje mniej połączeń i niższy poziom kaliryny. Badacze nie byli jednak w stanie stwierdzić, czy jedno wiąże się z drugim. Na modelu mysim Penzes i zespół zademonstrowali, że tak się rzeczywiście dzieje. W korze czołowej odpowiadającej za wnioskowanie, planowanie i rozwiązywanie problemów było mniej kolców dendrytycznych, podczas gdy w reszcie mózgu stwierdzano ich prawidłową liczbę.
  14. Neurony dysponują naturalną ochroną przed zakażeniem wirusem HIV. Odporność zawdzięczają białku FEZ-1, które jest wytwarzane wyłącznie przez nie (Proceedings of the National Academy of Sciences). Odkrycie zespołu z Uniwersyteckiego College'u Dublińskiego (UCD) daje nadzieję, że dzięki terapii genowej lub lekom inne komórki ciała, a zwłaszcza leukocyty, będą mogły również produkować FEZ-1 i tym samym odpierać ataki HIV. Mojgan Naghavi, Juliane Haedicke i Craig Brown doszli do tego, jaką funkcję spełnia FEZ-1, blokując jego wytwarzanie przez ludzkie neurony. Stały się wtedy podatne na zakażenie. Kiedy za to Irlandczycy uruchomili produkcję białka w nieneuronalnych komórkach ośrodkowego układu nerwowego, m.in. w mikrogleju, one także nie ulegały zainfekowaniu. W przyszłości dr Naghavi zamierza ustalić, za pośrednictwem jakiego mechanizmu FEZ-1 blokuje zakażenie i sprawdzić, czy uda się w ten sposób uchronić białe krwinki. Generalnie naukowcy mają na względzie wszystkie komórki posiadające na powierzchni antygeny CD4, czyli limfocyty T pomocnicze, makrofagi i mikroglej, ponieważ HIV wykazuje do nich powinowactwo. FEZ-1 wiąże się z tzw. białkami motorycznymi, które odpowiadają za wewnątrzkomórkowy transport protein. Naghavi przypuszcza, że FEZ-1 uniemożliwia "przewóz" do jądra białek wirusa, odpowiedzialnych za replikację jego materiału genetycznego. Drugim źródłem naturalnej odporności na zakażenie HIV jest brak białka powierzchniowego CCR5 limfocytów T. Jest ono przez wirusy wykorzystywane do wtargnięcia do komórki.
  15. Aby dokładnie scharakteryzować komórki nowotworowe, wystarczą prawdziwie mikroskopijne ilości tkanki - przekonują badacze z Uniwersytetu Stanforda i prezentują aparat do niezwykle czułej analizy protein. Dzięki aparatowi możliwa jest szczegółowa ocena stopnia aktywacji białek biorących udział w rozwoju choroby. Opracowana metoda działa w oparciu o elektroforezę kapilarną, czyli badanie ruchu białek wewnątrz bardzo cienkiej rurki (kapilary). Ich przemieszczanie jest wymuszane przez pole elektryczne, i jest ściśle zależne od ładunku elektrycznego poszczególnych cząsteczek. Oznacza to, że możliwa jest identyfikacja białek na podstawie róznic w szybkości ich przemieszczania wewnątrz kapilary. Jak pokazują liczne badania, odnalezienie białka w tkance nowotworowej nie daje pełnej informacji na temat jego roli. Wiele protein może bowiem zostać poddanych tzw. fosforylacji, czyli przyłączaniu grup fosforanowych -PO43-. Proces ten wywiera istotny wpływ na aktywność białek, co oznacza, że pomiar stopnia fosforylacji może dostarczać istotnych informacji na temat komórek, z których wyizolowano dane białko. Ponieważ grupy fosforanowe posiadają silnie ujemny ładunek elektryczny, ich przyłączenie lub odłączenie prowadzi do zmiany ładunku elektrycznego całej cząsteczki białka. Zmienia się przez to szybkość ich migracji podczas elektroforezy kapilarnej. W swoim doświadczeniu badacze z amerykańskiej uczelni wykorzystali dwa warianty białka: jeden ufosforylowany i drugi pozbawiony reszt -PO43-. Ich mieszankę umieszczono w kapilarze, a następnie poddano działaniu prądu elektrycznego. Zmierzono w ten sposób szybkość przemieszczania się obu wariantów białka. Udowodniono także, że możliwe jest wykonanie odwrotnego testu, tzn. wykrywania białek o różnym stopniu fosforylacji w pobranej próbce. Technika opracowana przez badaczy z Uniwersytetu Stanforda jest jedną z pierwszych, która pozwala na określenie stopnia fosforylacji bez konieczności wykonywania czasochłonnych testów. Równie istotna jest jej czułość, do wykonania testu wystarcza bowiem zaledwie 1 pg (pikogram, czyli 10-12 grama) białka. Przeprowadzone dotychczas testy wykazały, że metoda opracowana na amerykańskiej uczelni charakteryzuje się wysoką skutecznością w diagnostyce białaczek i chłoniaków. Obecnie planowana jest kolejna seria badań, dzięki której możliwe będzie stwierdzenie, czy jest ona równie użyteczna w ustalaniu charakterystyki innych nowotworów.
  16. Zmodyfikowane genetycznie myszy, które chcą się przemieszczać do przodu po płaskiej powierzchni, a zamiast tego poruszają się jak rak do tyłu, mogą stanowić klucz do wyjaśnienia ataksji móżdżkowej. Zespół Esther Becker z Uniwersytetu Oksfordzkiego wyhodował myszy, u których dochodziło do ekspresji zmutowanego białka uszkadzającego neurony móżdżku – części mózgu odpowiadającej za kontrolę ruchu oraz utrzymywanie równowagi. Te same komórki nerwowe ulegają zniszczeniu u pacjentów z ataksją móżdżkową; stąd biorą się ich charakterystyczne objawy. Gryzonie rozstawiają szerzej łapy, by poradzić sobie jakoś z zaburzeniami równowagi. Chociaż ludzie z ataksją nie wydają się poruszać do tyłu, rodzi się jedno niezwykle istotne pytanie: czy mutacja tego samego co u myszy genu występuje również u nich? Obecnie Becker prowadzi badania przesiewowe osób z genetyczną postacią choroby. Nawet gdyby nie udało się u nich odnaleźć mysiego genu, zwierzęta te nadal pozostaną użytecznym modelem ataksji, gdyż zmutowane białko występuje także w innych jej postaciach.
  17. Naukowcy z University of Pennsylvania "zaprojektowali" i zsyntetyzowali całkowicie sztuczne białko zdolne do przenoszenia tlenu w taki sam sposób, jak czyni to w naszych organizmach hemoglobina. Zdaniem badaczy ich dzieło może stać się istotnym krokiem naprzód w pracach nad wytworzeniem sztucznej krwi. Jeszcze kilka lat temu przewidywanie kształtu cząsteczek białka na podstawie znajomości reszt aminokwasów (niewielkich cząsteczek, których wielkocząsteczkowe polimery to właśnie białka) wchodzących w ich skład uznawane było za zadanie niezwykle trudne. Teraz, dzięki rozwojowi technik komputerowych, badaczom z Pensylwanii udało się nie tylko przewidzieć kształt syntetycznej molekuły, lecz nawet dobrać jej skład aminokwasowy tak, by pełniła pożądaną funkcję. Niezwykłe cząsteczki składają się z wielokrotnie powtórzonych sekwencji złożonych z trzech aminokwasów. Powstają w ten sposób tzw. helisy α, czyli łańcuchy przypominające swoim kształtem korkociąg. Pomiędzy nimi znajdują się fragmenty o bardziej zróżnicowanym składzie, zdolne do uginania się. Pozwala to helisom na ułożenie się równolegle do siebie, dzięki czemu tworzą strukturę podobną do cylindra. W jej wnętrzu badacze umieśclili cząsteczkę hemu - związku występującego m.in. w "zwykłej" hemoglobinie. Obecność hemu umożliwia opracowanemu białku wiązanie tlenu. Przypomina to mechanizm wymiany gazowej zachodzącej w naszych organizmach. Co więcej, po pochłonięciu cząsteczki gazu cylinder automatycznie "uszczelnia się" i blokuje wnikanie wody, która mogłaby uszkodzić nowatorskie cząsteczki oraz elementy otaczających je komórek. Większość dotychczasowych prób "tworzenia" białek o określonych z góry właściwościach polegała w rzeczywistości na modyfikacji struktury istniejących protein, lecz nie zadowalało to badaczy z Pensylwanii. Chcielibyśmy się uczyć, jak tworzyć funkcjonalne białka całkowicie niespokrewnione z białkami naturalnymi. Umożliwiłoby to nam ciągłe dodawanie nowych funkcji - tłumaczy Christopher Moser, jeden z badaczy biorących udział w projekcie. Opracowana proteina jest uwieńczeniem kolejnej tury badań, których celem jest stworzenie skutecznego substytutu czerwonych krwinek. Preparat taki mógłby być podawany np. ofiarom wypadków lub pacjentom podczas operacji, zaś jego celem byłoby zapobieganie śmiertelnemu niedotlenieniu organizmu. W najbliższych latach jedyną nadzieją pozostają jednak dawcy krwi...
  18. Malaria to jedna z najgroźniejszych chorób naszych czasów. Co pół minuty zabija ona dziecko. W ciągu roku z powodu malarii umiera na całym świecie około miliona osób. Teraz zespół naukowców z australijskiego Monash University, pracujący pod kierunkiem profesora Jamesa Whisstocka, ogłosił przełom w walce z tą chorobą. Uczonym udało się wyłączyć układ pokarmowy zarodźca malarii, co w konsekwencji prowadzi do śmierci pasożyta. Profesor Whisstock ma nadzieję, że odkrycie jego zespołu przyczyni się w przyszłości do opracowania skutecznych leków przeciwko malarii. Zauważa, że choroba ta zagraża niemal połowie ludzkości, a odporna na leczenie malaria staje się coraz bardziej powszechnym problemem. Jedna ze współpracownic Whisstocka, doktor Sheena McGowan, stwierdziła: Wpadliśmy na pomysł, by zagłodzić zarodźca i udowodniliśmy, że można to zrobić za pomocą środków chemicznych. Zarodziec odżywia się białkiem znalezionym w krwi zarażonego. Do jego rozłożenia potrzebuje enzymu PfA-M1. Okazało się, że enzym ten znajduje się poza wakuolą ("żołądkiem" pasożyta), przez co łatwiej jest go zablokować za pomocą odpowiednich środków.
  19. Skończyłeś ciężki trening? Zasłużyłeś na solidny odpoczynek. Dla odzyskania sił nie wystarczy jendak położyć się wygodnie i leniuchować. Bardzo istotny dla skutecznej regeneracji jest skład pokarmów i napojów przyjmowanych po zakończeniu wysiłku. Badacze z firmy Precision Nutrition ustalili, że świetnym środkiem dla odbudowy zapasów energii jest napój zawierający mieszaninkę białek i węglowodanów. W eksperymencie wzięło udział piętnastu wytrenowanych kolarzy o różnym stopniu zaawansowania. Sportowcy mieli za zadanie przejechać na stacjonarnym rowerze jak największy dystans w ciągu 60 minut, po czym otrzymali, zależnie od grupy, trzy litry napoju o określonym składzie: w pierwszej grupie była to mieszanka zawierająca cukry, w drugiej zaś - roztwór zawierający węglowodany oraz białka. Pierwszą porcję płynu zawodnicy przyjęli zaraz po zakończeniu sesji treningowej, a dwie kolejne zostały podane w godzinnych odstępach. Po kolejnych dwóch godzinach kolarze przyjęli posiłek o wartości energetycznej 21 kcal/kg masy ciała, a po kolejnych dwóch rozpoczęli kolejną sześćdziesięciominutową próbę. Płynne suplementy węglowodanowo-białkowe podane wcześnie na wczesnym etapie sześciogodzinnego okresu regeneracji pomogły uczestnikom uzyskać lepsze wyniki i moc [przekazywaną z nóg na pedały - przyp. red.] podczas wykonywanej później próby czasowej - tłumaczy John Berardi z Precision Nutrition, jeden z badaczy odpowiedzialnych za przepowadzenie doświadczenia. Wyniki badania są bardzo jednoznaczne. Sportowcy przyjmujący mieszaninę białek i cukrów pokonywali podczas drugiej próby dystans zaledwie o ok. 2% mniejszy, niż w pierwszej sesji. W podobnym stopniu obniżyła się średnia moc ich nóg. Dla porównania, kolarze przyjmujący napój zawierający wyłącznie cukry przejechali w ciągu drugiego testu dystans aż o 7% mniejszy. Rezultaty testu mogą nie mieć wielkiego znaczenia dla osób uprawiających sport czysto rekreacyjnie, lecz dla bardziej zaangażowanych zawodników nawet tak drobne różnice mogą mieć ogromny wpływ np. na miejsce uzyskane w wyścigu. Dotyczy to, oczywiście, nie tylko kolarzy, lecz także dla sportowców usprawiających wiele innych dyscyplin. Pomimo wysokiej ceny preparatów zawierających proteiny warto więc przemyśleć modyfikację diety np. podczas zawodów. Eksperyment prowadzony przez zespół Berardiego przeprowadzono we współpracy z badaczami z Gettysburg College oraz The University of Western Ontario. Ich wyniki opublikowano na łamach czasopisma Journal of the International Society of Sports Nutrition.
  20. Niskokaloryczna dieta bogata w białka jest skutecznym sposobem na zwiększenie tempa spalania tkanki tłuszczowej u osób otyłych oraz cierpiących z powodu nadwagi - twierdzą australijscy badacze. Wyniki studium opublikowano w czasopiśmie Nutrition & Dietetics. Naukowcy zaobserwowali, że posiłki o wysokiej zawartości białek wzmagają intensywność spalania tkanki tłuszczowej u osób cierpiących na jej nadmiar. Co ciekawe, efekt ten był niezależny od łącznego indeksu glikemicznego przyjmowanych pokarmów, czyli szybkości, z jaką wzrasta poziom glukozy we krwi po ich spożyciu. Jedna z autorek badania, dr Marijka Batterman, tłumaczy istotę zebranych informacji: z przeprowadzonych wcześniej badań wiemy, że osoby z nadwagą oraz otyłością nie spalają tłuszczu tak wydajnie, jak pozostałe. Nasze nowe studium pokazuje, że utlenianie tłuszczów, czyli zdolność organizmu do ich spalania, poprawia się u osób otyłych, gdy stosują one dietę bogatszą w białka. Uczestnicy studium przyjmowali trzy posiłki o tej samej wartości energetycznej. Dwa z nich zawierały znaczne ilości protein, zaś skład trzeciego był bardziej zrównoważony. Jedno z dań wysokobiałkowych zawierało składniki o niskim indeksie glikemicznym (tzn. powoli zwiekszające poziom glukozy we krwi), zaś indeks glikemiczny drugiego posiłku był wysoki. Na zakończenie eksperymentu wykonano pomiar ilości zużywanej przez organizm energii. Z obliczeń wynika, że spalanie tkanki tłuszczowej najefektywniej pobudzały oba rodzaje posiłków o dużej zawartości protein. Wśród produktów, które podawano uczestnikom eksperymentu, były m.in.: omlety z serem i pomidorami oraz kanapka z wołowiną, ostrym sosem korzennym i sałatą popijana niskotłuszczowym jogurtem. Zaobserwowaliśmy wyraźną zależność pomiędzy budową ciała oraz wpływem zawartych w diecie białek na utlenianie tłuszczów. Nasze ciała zużywają energię i korzystają z zapasów tłuszczu w różny sposób, więc musimy to uwzględnić, planując naszą dietę, uważa dr Batterman, pracująca dla Uniwersytetu w australijskim mieście Wollongong. Claire Hewat, prezes Australijskiego Stowarzyszenia Dietetyków, potwierdza prawdziwość wyników na podstawie własnych obserwacji. Badaczka daje także radę dla osób chcących zrzucić kilka zbędnych kilogramów: zapomnijcie o chwilowych dietach, które są teraz takie modne. Zamiast tego, włączcie [do swojej diety] białka pochodzące ze zdrowego pożywienia, takiego jak chude czerwone mięso, drób i ryby, rośliny strączkowe, jajka i niskotłuszczowy nabiał. Dokładne ustalenie programu odchudzania powinno jednak, jej zdaniem, być skonsultowane z zawodowym dietetykiem.
  21. Badanie protein w próbce krwi to jedna z metod, które pozwalają określić ryzyko zachorowania na nowotwory oraz monitorować stan zdrowia osób cierpiących na chroniczne choroby. Obecnie stosowane metody takich badań są drogie, długotrwałe i wymagają sporej ilości krwi. Proteiny osocza dają nam możliwość przyjrzenia się biologii choroby - mówi profesor Paul Mischel, patolog na Uniwersytecie Kalifornijskim w Los Angeles. Problem w tym, że zbadanie jednej tylko proteiny kosztuje około 500 dolarów, wymaga pobrania 10-15 mililitrów krwi i licznych wizyt u lekarza. Stąd też olbrzymia nadzieja pokładana w nowym układzie scalonym, który w ciągu 10 minut z jednej tylko kropli krwi pozwala uzyskać informacje, do otrzymania których potrzebna jest obecnie wielogodzinna praca przeszkolonego technika. Nowy chip został opracowany przez profesora chemii Jamesa Heatha z Caltechu oraz Leroya Hooda, prezesa i założyciela Instytutu Biologii Systemów. Obaj panowie powołali firmę Integrated Diagnostics, która ma zająć się komercjalizacją wspomnianego układu scalonego. Kość działa dzięki umieszczeniu na niej kropli krwi, która, po przyłożeniu zewnętrznego źródła ciśnienia, jest tłoczona do miniaturowego kanału. Ten z kolei rozgałęzia się na jeszcze węższe kanaliki, które nie przepuszczają czerwonych ciałek krwi i oddzielają od nich bogate w białka osocze. Te węższe kanaliki wyłożone są "kodem kreskowym" stworzonym z DNA przyczepionego do przeciwciał. Każda z części "kodu kreskowego" odpowiada za przechwycenie konkretnych protein. Gdy już cała krew zostanie przeciśnięta przez kanaliki, wystarczy odczytać "kod kreskowy" za pomocą mikroskopu fluorescencyjnego lub skanera pozwalającego na analizę sekwencji DNA. Identyfikacja protein jest możliwa dzięki badaniu położenia czerwonych linii "kodu kreskowego" względem zielonych linii referencyjnych. Z kolei zmierzenie światła emitowanego przez poszczególne białka pozwala na określenie ich koncentracji we krwi. Heath i Hood zapewniają, że ich układ jest tak dokładny jak standardowe testy i pozwala na badania koncentracji dowolnych białek. Wystarczy po prostu wyposażyć go w odpowiednie przeciwciała. Co więcej, twórcy chipa skupili się na tym, by był on w stanie identyfikować białka specyficzne dla poszczególnych organów. Obecnie przy użyciu spektrometrii masowej identyfikują białka z wątroby i mózgu. Ponadto prowadzone testy kliniczne wykazały, że nowa technologia umożliwia badanie krwi nawet kilkunastokrotnie w ciągu dnia. Dzięki temu naukowcy dowiadują się, w jaki sposób dieta i różne rodzaje aktywności fizycznej wpływają na koncentrację białek we krwi. Emil Kartalov, patolog z Kack School of Medicine na University of Southern California, uważa, że prace Hooda i Heatha przyniosą olbrzymie korzyści dla pacjentów. Zauważa przy tym, że podobne technologie dopiero wówczas zrewolucjonizują diagnostykę, gdy uda się zrezygnować w badaniach z mikroskopów fluorescencyjnych. To duże i drogi urządzenia, więc nie można ich wykorzystywać w dowolnym miejscu. Zdaniem Kartalova, w przyszłości podobne techniki będą mierzyły nie światło, ale napięcie elektryczne w białkach. Taki pomiar jest bowiem znacznie bardziej prosty.
  22. To wielki przełom - tak Robert Singer, biolog z Albert Einstein Medical School w Nowym Jorku skomentował prace naukowców z firmy PTC Therapeutics. Opracowali oni bowiem lekarstwo, które powoduje, że zmutowane DNA produkuje prawidłowo zbudowane białka. Obecnie produkowane lekarstwa zmieniają aktywność takich protein, tak więc mamy tutaj do czynienia z nowatorskim rozwiązaniem problemu nieprawidłowej pracy DNA. Już w tej chwili wiadomo, że lek może przydać się przy leczeniu mukowiscydozy i niektórych rodzajów dystrofii mięśni. Mutacje genów są spotykane w licznych chorobach, stąd też wymuszenie na DNA produkcji prawidłowych białek może pomóc w terapii setek schorzeń. W początkowej fazie badań PTC skupiło się na dwóch chorobach - dystrofii mięśniowej Duchenne'a (DMD) i mukowiscydozie. Pierwsza z nich występuje rocznie u około 20 000 noworodków płci męskiej. Około 15% jej przypadków jest wywołana przedwczesnym występowaniem genetycznego sygnału zatrzymującego syntezę RNA. Cząsteczka białka powstająca w wyniku takiego procesu jest przeważnie niefunkcjonalna. Z kolei na mukowiscydozę zapada corocznie około 70 000 osób. Dotychczas nie istnieje żadne lekarstwo na DMD, a leki używane przy mukowiscydozie leczą objawy, a nie chorobę. Wstępne kliniczne testy leczenia obu chorób dały, jak mówi Brenda Wang z Cincinnati Children's Hospital Medical Center, niezwykle zachęcające wyniki. Biopsje przeprowadzone u pacjentów z DMD wykazały, że po podaniu leku u 50% małych pacjentów doszło do wytworzenia prawidłowych kopii dystrofiny, białka zapewniającego siłę mięśni. W DMD, wskutek wspomnianej wyżej mutacji genu, dystrofina w ogóle nie jest obecna w mięśniach. Z kolei pacjentom z mukowiscydozą brakuje białka CFTR, które jest odpowiedzialne za transport jonów chlorkowych przez błonę komórkową. Uczeni zauważyli, że gdy chorym podano nowy lek, prawidłowe kopie CFTR były produkowane w nabłonku nosa, który jest bardzo podobny do nabłonka płucnego. Ponadto lekarstwo aż o 30% zredukowało napady kaszlu. Dla pacjentów to olbrzymia ulga, gdyż chorzy z mukowiscydozą kaszlą średnio 600-1500 razy na dobę. PTC rozpoczęło właśnie zakrojone na szerszą skalę badania, którymi objęto 175 pacjentów z DMD w USA, Europie, Australii i Izraelu. W przyszłym roku podobnemu studium zostaną poddani chorzy na mukowiscydozę. Badania potrwają co najmniej rok i pozwolą stwierdzić, czy nowe lekarstwo poprawia stan pacjentów. W dotychczasowych testach skupiono się bowiem tylko na sprawdzeniu, czy doszło do wyprodukowania prawidłowych białek kodowanych przez zmutowane geny. Uczeni dowiedzą się również, czy lekarstwo jest na pewno bezpieczne. Jako że w przypadku DMD lek powoduje pominięcie przedwcześnie pojawiającego się w genie znaku stop, lekarze obawiają się, iż może dojść do pominięcia prawidłowo umiejscowionego znaku i powstanie zbyt długa proteina. Stuart Peltz, szef PTC, informuje, że w badaniach na zwierzętach lekarstwo dało obiecujące wyniki również w przypadku takich chorób jak zespół Retta, hemofilia czy guzy z mutacjami w tzw. genach supresorowych. Jego firma ma zamiar rozpocząć pierwsze testy z chorymi na hemofilię. Dodatkową zaletą nowego leku jest fakt, iż przyjmuje go się doustnie.
  23. W celu zaoszczędzenia energii niektóre bakterie wytwarzają białka o wielu różnych aktywnościach enzymatycznych. Jedno z nich, odkryty u prątków gruźlicy enzym MurI, okazuje się być istotny dla ich oporności na niektóre terapie. Autorami odkrycia są naukowcy z Indyjskiego Instytutu Naukowego w Bangalore. Zaobserwowali oni dwojaką naturę enzymu nazwanego MurI. W normalnych warunkach ma on aktywność tzw. racemazy glutaminianowej zmieniającej konfigurację atomów wewnątrz cząsteczek kwasu glutaminowego. Proces ten jest potrzebny do budowania przez bakterię ściany komórkowej. Okazuje się jednak, że w sytuacji zagrożenia może on także pełnić funkcje ochronne wobec innego enzymu, gyrazy DNA, będącej celem niektórych antybiotyków i chemioterapeutyków. Gyraza DNA jest enzymem aktywnym głównie podczas replikacji komórek bakteryjnych. Odpowiada za kontrolowane nacinanie obu nici DNA oraz zmianę ich orientacji przestrzennej, dzięki czemu ułatwia kopiowanie materiału genetycznego komórki. Gdy białko podłącza się do nici DNA, staje się podatne na działanie leków z grupy fluorochinonów. Wystarczy jednak, by do cząsteczki gyrazy podłączyła się cząsteczka MurI, by uniemożliwić działanie leku. Bakteria jest co prawda przejściowo pozbawiona zdolności podziału, lecz chroni się przed toksycznym działaniem chemioterapeutyku i pozwala komórce przetrwać terapię. MurI nie jest jedynym znanym enzymem wykazującym "poboczną" aktywność, zaś bakterie nie są jedynymi organizmami zdolnymi do ich wytwarzania. Dotychczas zebrano jednak niewiele informacji na temat rozwoju złożonej funkcjonalności tych protein, przez co wciąż są dla biologów interesującą zagadką. Jak tłumaczy prof. Valakunja Nagaraja, odkrywca dwojakiej natury MurI, wielofunkcyjne bialka to najczęściej powszechne enzymy, które posiadły dodatkowe możliwości w czasie swojego długotrwałego istnienia. Tak długo, jak dodatkowa rola nie wpływa na zasadniczą funkcję proteiny, może być dla komórki korzystna oferując jej przewagę w rywalizacji [z bakteriami nieposiadającymi tej cechy - przyp. red.] w toku ewolucji. Dzięki wielofunkcyjnym białkom komórka może sobie pozwolić na produkcję mniejszej liczby cząsteczek protein, co przekłada się na bezpośrednie korzyści energetyczne. Pozwala to na poświęcenie większej części zgromadzonych zasobów np. na czynności związane z poprawą skuteczności ataku na komórki lub szybszym namnażaniem. Na szczęście jest też dobra informacja: zablokowanie funkcji tego typu enzymów pozwala "upiec dwie pieczenie na jednym ogniu", umożliwia bowiem sparaliżowanie kilku funkcji życiowych za jednym uderzeniem. Wygląda więc na to, że przynajmniej część tego typu białek może być atrakcyjnym celem dla terapii.
  24. Badacze z Lawrence Berkeley National Laboratory, laboratorium należącego do Uniwersytetu Kalifornijskiego w Berkeley, odkryli białko działające niczym przeciwsłoneczna roleta chroniąca liście roślin przed uszkodzeniem przez nadmierne naświetlenie przez słońce. Odkrycie to może pewnego dnia pozwolić na produkcję doskonalszych ogniw słonecznych, naśladujących funkcjonowanie żywego liścia. Kluczowe dla badań białko nazywa się CP29. Zabezpiecza ono rośliny przed nadmiarem docierającego do tkanki promieniowania, przepuszczając wyłącznie określoną maksymalną dawkę światła. Przypuszcza się, że za regulacją aktywności tego filtra stoją zmiany pH wewnątrz komórki. Fotosynteza, efekt niezliczonych lat ewolucji, jest procesem o fenomenalnej wręcz wydajności. Szacuje się, że rośliny są w stanie zamienić w energię chemiczną aż do 97% energii pochodzącej z światła słonecznego. Stanowi to jednak pewne zagrożenie, gdyż przy intensywnym naświetlaniu powierzchni liścia pojawia się groźba uszkodzenia tworzącej go tkanki. Rośliny znalazły jednak sposób na ochronę przed tym zjawiskiem: wykrywają zmiany pH charakterystyczne dla zmiany ilości padającego na nie światła i po przekroczeniu pewnego limitu uruchamiają mechanizm, którego zadaniem jest rozproszenie nadmiaru energii w nieszkodliwy dla rośliny sposób. Trzy lata temu badacze z Lawrence Berkeley National Laboratory, pracujący pod przewodnictwem prof. Grahama Fleminga, odkryli zeaksantynę - barwnik z grupy karotenoidów, który chroni komórki przed nadmiarem padającego światła. Cząsteczka tego związku przyjmuje na siebie część docierającej do liścia energii i zużywa ją na wyrzucenie ze swojej struktury pojedynczego elektronu. Pozwala to na zamianę energii promieniowania w energię ruchu wspomnianego elektronu. Do tej pory nie było jednak wiadomo, jaki czynnik reguluje ilość produkowanej zeoksantyny oraz jej interakcje z chlorofilem, najważniejszym związkiem odpowiedzialnym za proces fotosyntezy. Aby rozwiązać tę zagadkę, zespół prof. Fleminga zastosował techniki spektrofotometryczne, tzn. badanie reakcji poszczególnych cząsteczek na światło. Odkryto w ten sposób, że trzy białka, nazwane CP29, CP26 i CP24, są zdolne do przeprowadzenia reakcji usunięcia elektronu ze struktury zeoksantyny. Dalsze badania objęły wyłącznie analizę funkcjonalną proteiny CP29 jako tej, która jest najlepiej znana pod względem struktury cząsteczki oraz czynników genetycznych wpływających na jej syntezę. Naukowcom udało się ustalić, że powstające pod wpływem intensywnego naświetlania zmiany w pH wywołują zmianę rozkładu atomów wewnątrz molekuł białka, umożliwiając mu przeprowadzenie reakcji oderwania elektronu od zeaksantyny. Gdy tylko uda się rozproszyć odpowiednio wiele energii, pH wraca do normy, a białko ponownie traci swoją zdolność. Dzięki wspomnianemu mechanizmowi komórka jest w stanie pochłonąć więcej energii do przeprowadzenia fotosyntezy bez obawy o "przegrzanie" od nadmiaru padającego światła. Szczegóły odkrycia opublikowano w czasopiśmie Science.
  25. Ludzki wirus cytomegalii (HCMV - od ang. Human Cytomegalovirus), odpowiedzialny m.in. za rozwój mononukleozy zakaźnej, należy do najczęściej występujących w populacji ludzkiej czynników zakaźnych. Bezpośrednią obecność wirusa lub ślady "pamięci" o zetknięciu z nim w ciągu życia można zaobserwować u 50%, a niektórzy badacze donoszą nawet, że u 80% przedstawicieli ludzkiej populacji. Zakażenie nim nie jest szczególnie groźne (często nie wywołuje żadnych objawów), choć w skrajnych przypadkach może on powodować np. powstanie nowotworu lub nawet śmierć. Do tej pory nie było jednak wiadomo, w jaki sposób dochodzi do powstania zaburzeń w funkcjonowaniu komórek pod jego wpływem. Dopiero wykonane niedawno na Uniwersytecie Wisconsin badania rzucają nowe światło na funkcjonowanie tego wirusa, który okazał się wyjątkowo przebiegłym naśladowcą ludzkich białek. Jedna z produkowanych przez HCMV protein, UL97, ma zdolność do zaburzania naturalnego mechanizmu regulacji intensywności podziałów ludzkich komórek. Potrafi ona blokować czynniki odpowiedzialne za spowolnienie szybkości tego procesu, co w skrajnym przypadku może prowadzić np. do rozwoju nowotworu. Dzieje się tak, ponieważ białko to naśladuje swoim kształtem niezwykle istotny regulator cyklu komórkowego - białko Rb (nazwa pochodzi od słowa retinoblastoma, czyli siatkówczak - jest to nowotwór, który rozwija się najczęściej u bardzo młodych dzieci w wyniku wadliwego działania tej proteiny). Upośledzenie funkcji tego "molekularnego hamulca", powstrzymującego nadmierne podziały komórkowe, prowadzi do zbyt intensywnego namnażania komórek. Wirus osiąga wyraźne korzyści z zaburzenia funkcji komórek gospodarza. Przyśpieszenie cyklu komórkowego wiąże się ze zwiększeniem szybkości syntezy wielu istotnych cząsteczek, w tym DNA. HCMV "wykorzystuje" ten fakt i przechodzi bardziej intensywną replikację wtedy, gdy sama komórka także się dzieli. Wchodzące w skład HCMV UL97 jest białkiem, które naśladuje naturalny regulator cyklu komórkowego, lecz, w przeciwieństwie do niego, pozbawione jest mechanizmów umożliwiających ograniczenie jego aktywności przez gospodarza. Można to porównać do wciśnięcia w samochodzie pedału gazu i jednoczesnego uszkodzenia hamulca. Prof. Robert Kalejta, główny autor badań, komentuje odkrycie: Wirusy są sprytniejsze od nas. Wiedzą o naszych komórkach o wiele więcej niż my, bo są od nich zależne - są bezwzględnymi pasożytami wewnątrzkomórkowymi. Jeżeli atakują jakąś część komórki, czyli proces lub białko, to na pewno jest ona ważna dla komórki. Skoro wirus zwraca na tę część uwagę, my także powinniśmy. Naukowiec wierzy, że dokonane przez jego zespół odkrycie pomoże w odnalezieniu innych protein, które wspólnie z Rb regulują cykl komórkowy. Wierzy także w zastosowanie zdobytej wiedzy w medycynie. Od dawna wiadomo bowiem, że HCMV, najczęściej niegroźny, może w niektórych przypadkach powodować rozwój nowotworów lub innych problemów zdrowotnych. Najczęściej ma to miejsce w przypadku nosicieli, u których doszło do osłabienia funkcji układu odpornościowego. Do grupy tej należą m.in. chorzy na AIDS oraz biorcy przeszczepów. Zdaniem profesora, wykonane badania mogą przynieść dwojaką korzyść. Badamy wirusa, który powoduje u ludzi chorobę, dzięki czemu możemy odkryć sposób na wyleczenie tej infekcji i pomóc w ten sposób pacjentom. Jednocześnie zdobywamy wiedzę na temat działania komórki, co może pomóc nawet osobom, które nie są zainfekowane. Badacz żartobiliwie porównuje to do promocji w supermarkecie: Dostajesz dwa za cenę jednego. Szczegółowe dane na temat odkrycia opublikowano w najnowszym numerze czasopisma Science.
×
×
  • Create New...