Skocz do zawartości
Forum Kopalni Wiedzy

Znajdź zawartość

Wyświetlanie wyników dla tagów ' p aminofenylalanina' .



Więcej opcji wyszukiwania

  • Wyszukaj za pomocą tagów

    Wpisz tagi, oddzielając je przecinkami.
  • Wyszukaj przy użyciu nazwy użytkownika

Typ zawartości


Forum

  • Nasza społeczność
    • Sprawy administracyjne i inne
    • Luźne gatki
  • Komentarze do wiadomości
    • Medycyna
    • Technologia
    • Psychologia
    • Zdrowie i uroda
    • Bezpieczeństwo IT
    • Nauki przyrodnicze
    • Astronomia i fizyka
    • Humanistyka
    • Ciekawostki
  • Artykuły
    • Artykuły
  • Inne
    • Wywiady
    • Książki

Szukaj wyników w...

Znajdź wyniki, które zawierają...


Data utworzenia

  • Od tej daty

    Do tej daty


Ostatnia aktualizacja

  • Od tej daty

    Do tej daty


Filtruj po ilości...

Dołączył

  • Od tej daty

    Do tej daty


Grupa podstawowa


Adres URL


Skype


ICQ


Jabber


MSN


AIM


Yahoo


Lokalizacja


Zainteresowania

Znaleziono 1 wynik

  1. Naukowcy z Uniwersytetu w Groningen przekształcili nieenzymatyczne białko w nowy sztuczny enzym. W tym celu dodali do niego 2 abiologiczne składowe katalityczne: nienaturalny aminokwas i kompleks z miedzią. Enzymy są naturalnymi katalizatorami, działającymi w łagodnych warunkach reakcji. To czyni z nich atrakcyjną alternatywę dla przemysłowej katalizy chemicznej, która może wymagać wysokich temperatur i ciśnień, a także toksycznych rozpuszczalników lub metali. Niestety, nie wszystkie reakcje chemiczne mogą być katalizowane przez naturalne enzymy. Jedną z dostępnych opcji jest modyfikacja istniejących enzymów, jednak prof. Gerard Roelfes uważa, że warto też tworzyć całkiem nowe. W 2018 r. jego zespół uzyskał nieenzymatyczne białko, bakteryjny czynnik transkrypcyjny LmrR, który po insercji nienaturalnego aminokwasu p aminofenylalaniny może tworzyć niebiologiczne struktury hydrazonowe. Był to pierwszy enzym, stworzony z wykorzystaniem nienaturalnego aminokwasu jako grupy katalitycznej. Tym razem Roelfes i dr Zhi Zhou posłużyli się LmrR i dodali do niego aż 2 abiologiczne składniki katalityczne: ten sam nienaturalny aminokwas, co wcześniej i kompleks zawierający miedź. Oba mogą aktywować partnerów do reakcji Michaela. By wydajnie i wybiórczo katalizować tę reakcję, oba muszą się jednak znajdować we właściwej pozycji. Zwykłe dodanie obu komponentów do probówki by nie zadziałało: w rzeczywistości, gdyby znalazły się zbyt blisko siebie, wzajemnie by się znosiły. Kompleks zawierający miedź "przyczepia się" do LmrR za pośrednictwem oddziaływań supramolekularnych. Jego położenie jest determinowane przez interakcje z białkiem. Na podstawie tej pozycji ustaliliśmy [z kolei], gdzie by uzyskać miejsce aktywne, powinno się przeprowadzić insercję p aminofenylalaniny. Kiedy stworzono już nowy enzym, potwierdziły się przypuszczenia Roelfesa: dostosowane białko było bardzo wybiórczym katalizatorem reakcji Michaela. To było badanie potwierdzające słuszność koncepcji. Na razie enzym nie jest jeszcze wystarczająco szybki do zastosowań praktycznych, ale za pomocą standardowych technik, takich jak ewolucja ukierunkowana, można to zmienić. « powrót do artykułu
×
×
  • Dodaj nową pozycję...