Znajdź zawartość

Naukowcy z Wydziału Nauki o Żywności Uniwersytetu Warmińsko-Mazurskiego w Olsztynie oraz Uniwersytetu Technologii i Biznesu w Pekinie i innych chińskich uczelni przez kilka lat pracowali nad stworzeniem nabiału o specjalnych właściwościach zdrowotnych. Projekt DairyFunInn ruszył w roku 2019. Został zgłoszony do konkursu ogłoszonego przez Narodowe Centrum Badań i Rozwoju. Poradził sobie z konkurencją i zajął trzecie miejsce, otrzymując 2 miliony złotych dofinansowania. Zakończył się w lipcu, a jego efektem jest opracowanie nowego sposobu uzyskiwania wybranych frakcji białek z mleka czy maślanki, które mogą być wykorzystywane w leczeniu i zapobieganiu cukrzycy czy nowotworom. Te funkcjonalne składniki mleka obejmują pochodne laktozy, białka mleka oraz białka otoczki kuleczek tłuszczowych, mówi doktor Justyna Żulewska, koordynatorka projektu po stronie polskiej. Nie szukaliśmy w  ciemno. Z  wcześniejszych badań wiemy, które frakcje białek są nośnikami określonych peptydów i jakie mają właściwości. Pytanie brzmiało: które z nich można zaimplementować do wybranych napojów mlecznych bez zmiany ich właściwości sensorycznych, bez zmiany ich jakości, bez konieczności zmiany procesu technologicznego i ponoszenia dodatkowych kosztów? Drugie pytanie brzmiało: co powstaje w przewodzie pokarmowym człowieka po spożyciu produktów, które zawierają określone frakcje białek, dodaje. Uczona przypomina, że białka mleka to źródło peptydów o właściwościach zapobiegających rozwojowi nadciśnienia, mają też właściwości antybakteryjne, przeciwutleniające i opioidowe, poprawiają zatem sen. Gdy spożywamy kazeinę w naszym przewodzie pokarmowym powstają wolne aminokwasy, aktywne biologicznie peptydy, a ich działanie prozdrowotne zależne jest od rodzaju trawionego białka i procesów technologicznych zastosowanych podczas przygotowania produktu. Wyniki prac zweryfikowano już w skali przemysłowej, co wskazuje, że można je przełożyć na działania praktyczne. Dlatego też Uniwersytet Warmińsko-Mazurski chce zgłosić w Urzędzie Patentowym wniosek o ochronę sposobu uzyskiwania wytypowanych frakcji białek. Wdrożeniem wyników badań do produkcji zajmie się powołane w ramach projektu Funkcjonalne Centrum Badawczo-Rozwojowe Mleczarstwa. W przyszłości będzie ono prowadziło podobne działania odnośnie innych wyników polsko-chińskich badań. « powrót do artykułu

Test p16/Ki-67 to badanie immunocytochemiczne służące do jednoczasowego oznaczania białka p16 i Ki-67 w materiale cytologicznym pobranym z tarczy szyjki macicy. Pozwala wykrywać zmiany nowotworowe na poziomie komórkowym już na bardzo wczesnym etapie ich rozwoju. Lokalizuje komórki u których normalny i zdrowy cykl został zaburzony w wyniku infekcji wysokoonkogennym wirusem brodawczaka ludzkiego HR-HPV. Wychwytuje podejrzane zmiany tam, gdzie rutynowe badanie cytologiczne nie dało wystarczających informacji. Dzięki niemu możliwe jest uzupełnienie cytologii bez konieczności poddawania się dodatkowym badaniom jak powtórna cytologia bądź kolposkopia. Powoduje także zmniejszenie liczby nieuzasadnionych skierowań na wykonanie poszerzonych badań diagnostycznych, co skutkuje tym, że można leczyć te pacjentki, które rzeczywiście tego potrzebują. Test ten przeznaczony jest dla kobiet , u których wykonane badanie cytologiczne dało wynik ASCUS,LSIL albo gdy wynik badania HPV HR wyszedł dodatni. Pomaga on zróżnicować i doprecyzować rodzaj zmian wykrytych w cytologii. Białko p16 w głównej mierze odpowiada za prawidłowy przebieg cyklu komórkowego. Wykorzystywane jest jako badanie dodatkowe w skriningu raka szyjki macicy. Wysoka ekspresja tego białka widoczna jest w komórkach , w których doszło do zaburzeń. W zdrowych i dojrzałych komórkach nabłonkowych szyjki macicy poziom p16 jest bardzo niski i ledwie wykrywalny. Wysoka ekspresja tego białka widoczna jest natomiast w komórkach, w których doszło do zaburzeń, spowodowanych transformacją onkogennych wirusów HPV. Badanie ekspresji p16 może być wykonywane samodzielnie albo jednocześnie z badaniem ekspresji białka Ki-67. Białko Ki-67 znajduje się w jądrze komórkowym i pełni bardzo ważną rolę w procesie mitozy, tj. podziałów komórkowych. Uważa się go za dobry, wewnątrzkomórkowy wskaźnik stopnia nasilenia podziałów komórkowych, dlatego że występuje tylko i wyłącznie w komórkach dzielących się. Brak białka Ki-67 hamuje proces podziału. Białko to nazywane jest także markerem proliferacji. Wysokość wskaźnika proliferacji Ki-67 odpowiada m.in. za szybkość podziałów komórkowych, czyli szybkość namnażania się komórek nowotworowych. Oznacza to, że im wyższy jest jego wskaźnik tym komórka nowotworowa szybciej się dzieli i szybciej rośnie, a takich dzielących się komórek jest coraz więcej. W związku z tym białko Ki-67 wspólnie z białkiem p16 to doskonałe narzędzie wspomagające profilaktykę raka szyjki macicy. Test immunocytochemiczny z wykorzystaniem przeciwciał białek Ki67 i p16 jest wykonywany w przypadku, gdy podczas badania cytologicznego, uzyskano niejednoznaczny wynik opisu zmian. Dodatni wynik Ki67 oznaczał będzie wzmożone tempo podziałów komórkowych, charakterystyczne dla komórek nowotworowych. Z kolei dodatni wynik p16 będzie pośrednio wskazywał na infekcję wirusem HPV. Test ten wykonuje się z rozmazu cytologicznego. Jeżeli jednak została wykonana wcześniej cytologia płynna, zwana cienkowarstwową albo LBC (liquid-based cytology), do tego badania można wykorzystać pobrany już materiał. Eliminuje więc to konieczność wykonania powtórnej cytologii, tym samym przyspiesza proces diagnostyki, a także zmniejsza obciążenia psychiczne dla pacjentki i finansowe dla systemu opieki zdrowotnej .Utrwalony preparat cytologiczny poddawany jest specjalnym procesom barwienia. Jeśli w pobranym materiale znajdują się nieprawidłowe komórki, to cytoplazma zabarwi się na brązowo (ekspresja białka p16), zaś jądro na kolor czerwony (ekspresja białka Ki67). Pozwala to jednoznacznie stwierdzić, że mamy do czynienia z trwającym procesem rozwoju nowotworu. Dodatni wynik będzie oznaczał, że zdrowy cykl komórkowy został zaburzony z powodu przetrwałej infekcji wirusem HR- HPV. Następnie lekarz, w dalszym postępowaniu zdecyduje, czy konieczne jest skierowanie pacjentki do dalszej, pogłębionej diagnostyki oraz jakie należy wdrożyć leczenie. P16 i Ki67 to rekomendowane markery w procesie diagnostycznym zmian szyjki macicy. Zwiększają wiarygodność i obiektywność postawionej diagnozy. Pamiętajmy jednak, że podstawą diagnostyki tych zmian jest w pierwszej kolejności wykonanie cytologii. Bibliografia: 1.Giorgi Rossi P, Carozzi F, Ronco G, Allia E, Bisanzi S, Gillio-Tos A, De Marco L, Rizzolo R, Gustinucci D, Del Mistro A, Frayle H, Confortini M, Iossa A, Cesarini E, Bulletti S, Passamonti B, Gori S, Toniolo L, Barca A, Bonvicini L, Mancuso P, Venturelli F , Benevolo M; the New Technology for Cervical Cancer 2 Working Group. p16/ki67 and E6/E7 mRNA Accuracy and Prognostic Value in Triaging HPV DNA-Positive Women. J Natl Cancer Inst. 2021 Mar 1;113(3):292-300. doi: 10.1093/jnci/djaa105. Erratum in: J Natl Cancer Inst. 2021 Jul 17;: PMID: 32745170; PMCID: PMC7936054. 2.Stoler MH, Baker E, Boyle S, Aslam S, Ridder R, Huh WK, Wright TC Jr. Approaches to triage optimization in HPV primary screening: Extended genotyping and p16/Ki-67 dual-stained cytology-Retrospective insights from ATHENA. Int J Cancer. 2020 May 1;146(9):2599-2607. doi: 10.1002/ijc.32669. Epub 2019 Oct 6. PMID: 31490545; PMCID: PMC7078939. 3.Clarke MA, Cheung LC, Castle PE, Schiffman M, Tokugawa D, Poitras N, Lorey T, Kinney W, Wentzensen N. Five-Year Risk of Cervical Precancer Following p16/Ki-67 Dual-Stain Triage of HPV-Positive Women. JAMA Oncol. 2019 Feb 1;5(2):181-186. doi: 10.1001/jamaoncol.2018.4270. PMID: 30325982; PMCID: PMC6439556. 4. Wu Y, Zhao J, Hu J, Wu XW, Zhu LR. Significance of p16/Ki-67 double immunocytochemical staining in cervical cytology ASCUS, LSIL, and ASC-H. Zhonghua Fu Chan Ke Za Zhi. 2017 Nov 25;52(11):734-739. 5.Nasierowska-Guttmejer A., Kędzia W., Rokita W. et al. Polish recommendations regarding diagnostics and treatment of cervical squamous intraepithelial lesions according to the CAP/ASCCP guidelines. Ginekol. Pol. 2016; 87 (9): 670–676 (doi: 10.5603/GP.2016.0066). 6.Wentzensen N, Fetterman B, Tokugawa D, Schiffman M, Castle PE, Wood SN, Stiemerling E, Poitras N, Lorey T, Kinney W. Interobserver reproducibility and accuracy of p16/Ki-67 dual-stain cytology in cervical cancer screening. Cancer Cytopathol. 2014 Dec;122(12):914-20. doi: 10.1002/cncy.21473. Epub 2014 Aug 12. PMID: 25132656 « powrót do artykułu

Wszystkie nowotwory należą do jednej z dwóch kategorii, informują badacze z Sinai Health. Odkrycie to może pozwolić na opracowanie nowych strategii walki z najbardziej agresywnymi i niepoddającymi się leczeniu chorobami nowotworowymi. Olbrzymie zróżnicowanie nowotworów powoduje, że bardzo trudno znaleźć jest skuteczne formy leczenia tych chorób. Naukowcy z Lunenfeld-Tanenbaum Research Institute (LTRI), będącego częścią Sinai Health, donoszą na łamach Cancer Cell, że nowotwory można podzielić na zaledwie dwie kategorie, w zależności od ekspresji bądź braku ekspresji białka YAP (Yes-associated protein). Przeprowadzone przez nich badania wykazały bowiem, że we wszystkich nowotworach mamy do czynienia albo z ekspresją, albo wyciszeniem białka YAP. W zależności, do której z tych grup należy dany nowotwór, różnie reaguje on na leczenie. Białka YAP są niezwykle ważnym elementem szlaku sygnałowego Hippo. Szlak ten odgrywa istotną rolę w kontroli wzrostu narządów u zwierząt, regulując procesy proliferacji i apoptozy komórek. YAP nie tylko jest włączone bądź wyłączone, ale ma też przeciwne pro- lub antynowotworowe działanie, zależnie od kontekstu. Nowotwory z YAPon potrzebują YAP by się rozwijać i przetrwać, z kolei nowotwory YAPoff przestają się rozwijać po aktywacji YAP, mówi Rod Bremner. Naukowcy przypominają, że wiele nowotworów YAPoff to choroby wysoce śmiertelne. Naukowcy wykazali też, że niektóre nowotwory, jak nowotwór prostaty czy płuc, potrafią przełączyć się pomiędzy stanem YAPon a YAPoff by zyskać oporność na leczenie. Komórki nowotworowe, hodowane w szalkach laboratoryjnych, albo unoszą się w płynie, albo przyczepiają się do szalki. Uczeni z Sinai Health odkryli, że to YAP decyduje o pływalności komórek. Wszystkie komórki nowotworowe YAPoff unoszą się, a wszystkie YAPon przyczepiają się. Nie od dzisiaj zaś wiemy, że zdolność komórek do adhezji decyduje o ich oporności na leczenie. Odkryta przez nas prosta dwuwartościowa klasyfikacja nowotworów może pomóc w opracowaniu terapii, które są skuteczne dla wszystkich chorób należących do klas YAPoff i YAPon, stwierdził współautor badań Joel Pearson Uczony zauważył też, że skoro nowotwory mogą przełączać się pomiędzy tymi stanami, by uniknąć leczenia, opracowanie metod kontrolowania stanu YAPoff i YAPon spowoduje, że będziemy mogli powstrzymać nowotwór przed przełączeniem się w stan, w którym może zyskać oporność na leczenia. « powrót do artykułu

Proteina p53 zapobiega podziałom komórek ze zmutowanym lub uszkodzonym DNA, chroniąc nas w ten sposób przed rozwojem guzów nowotworowych. Problem jednak w tym, że p53 bardzo szybko rozpada się w komórkach. Naukowcy ze szwedzkiego Karolinska Institutet odkryli sposób na ustabilizowanie p53 poprzez dodanie do niej proteiny z nici pajęczej. Nieprawidłowe białka to poważny problem w biologii strukturalnej. Znaczącym przykładem jest tutaj supresor nowotworowy p53, którego niewielka ekspresja i niska stabilność stanowią przeszkodę w rozwoju leków przeciwnowotworowych, czytamy w artykule A “spindle and thread” mechanism unblocks p53 translation by modulating N-terminal disorder opublikowanym na łamach pisma Structure. Komórki wytwarzają niewiele p53, a proteina bardzo szybko się w nich rozpada. Zainspirowało nas to, jak natura tworzy stabilne proteiny i wykorzystaliśmy proteiny z pajęczej sieci do ustabilizowania p53. Nić pajęcza zawiera długie łańcuchy wysoko stabilnych protein i jest jednym z najbardziej wytrzymałych naturalnych polimerów, stwierdził jeden z autorów badań, Michael Landreh. W ramach swoich eksperymentów uczeni dodali do p53 niewielki fragment proteiny z pajęczej sieci. Gdy tylko go wprowadzili, zauważyli, że komórki zaczęły wytwarzać duże ilości p53. Za pomocą mikroskopii elektronowej, spektrometrii mas i symulacji komputerowych naukowcy wykazali, że pajęcza proteina ustabilizowała p53. Stworzenie w komórce bardziej stabilnej odmiany p53 to obiecująca metoda walki z nowotworami. Widzimy, że warto podążać tą drogą. Mamy nadzieję, że w przyszłości uda się opracować bazującą na mRNA szczepionkę antynowotworową, ale zanim to zrobimy, musimy dowiedzieć się, jak proteina zachowuje się w komórce i czy jej duże ilości nie będą toksyczne, mówi współautor badań profesor David Lane. Uczony jest jednym z odkrywców proteiny p53. « powrót do artykułu

Gdy starsi ludzie pozostają fizycznie aktywni, w ich mózgach znajduje się więcej protein tworzących połączenia pomiędzy neuronami. Dzięki temu, zachowują tez sprawność umysłową. Zwiększoną ilość wspomnianych białek zaobserwowano podczas autopsji nawet w mózgach osób, które były pełne toksycznych protein powiązanych z chorobą Alzheimera i innymi chorobami neurodegeneracyjnymi. "Jako pierwsi wykorzystaliśmy tego typu dane, by wykazać, że regulacja protein w synapsach jest powiązana z aktywnością fizyczną i to właśnie ona może być przyczyną pozytywnych skutków ćwiczeń fizycznych w starszym wieku, które możemy obserwować", powiedziała główna autorka badań, profesor Kaitlin Casaletto z Uniwersytetu Kalifornijskiego w San Francisco (UCSF). Badania Casaletto i jej grupy opierały się na danych pozyskanych w ramach Memory and Aging Project prowadzonego na Rush University w Chicago. W ramach tego projektu śledzono poziom aktywności fizycznej u starszych ludzi, którzy zgodzili się oddać po śmierci swoje mózgi do badań. Dlatego też uczeni z UCSF mogą pochwalić się przeprowadzeniem wyjątkowych badań na ludziach. Dotychczas bezpośredni związek pomiędzy aktywnością fizyczną a zdolnościami poznawczymi mogliśmy obserwować w ten sposób na myszach. Utrzymanie stabilnych połączeń pomiędzy neuronami może być kluczowym elementem ochrony przed demencją. To synapsy są tym miejscem, które decydują o naszych zdolnościach poznawczych. A utrzymanie aktywności fizycznej, co jest bardzo łatwe, może pomóc w poprawieniu funkcjonowania synaps, stwierdza Casaletto. Naukowcy nie tylko zauważyli, że dzięki aktywności fizycznej poprawia się jakość synaps, ale – ku ich zdumieniu – okazało się, że dobroczynne skutki wykraczają daleko poza hipokamp i dotyczą też innych obszarów mózgu. "Być może aktywność fizyczna ma pozytywny wpływ na cały mózg, wspierając i utrzymując prawidłowe funkcjonowanie protein odpowiedzialnych za wymianę sygnałów między synapsami", dodaje współautor badań, profesor William Honer z University of British Columbia. W mózgach większości osób starszych dochodzi do akumulacji białek tau i beta-amyloidu. To toksyczne proteiny powiązane z chorobą Alzheimera. Obecnie uważa się, że najpierw pojawia się beta-amyloid, a następnie tau i dochodzi do uszkodzeń synaps oraz neuronów. Casaletto już podczas wcześniejszych badań zauważyła, że u starszych osób z bardziej spójnymi połączeniami między synapsami – niezależnie od tego, czy badania były wykonywane z płynu mózgowo-rdzeniowego pobranego od żywych pacjentów, czy na podstawie autopsji mózgu – toksyczne działanie beta-amyloidu i białek tau było osłabione. Uczona podsumowuje, że biorąc pod uwagę oba wspomniane badania, widać, jak ważne jest utrzymywanie aktywności fizycznej w starszym wieku. « powrót do artykułu

Analizy badań EPIC-Oxford sugerują, że weganie, wegetarianie oraz osoby, które z mięsa jedzą wyłącznie mięso ryb, są bardziej narażeni na złamania kości niż osoby jedzące mięso. Ryzyko takie jest szczególnie widoczne w przypadku wegan, którzy narażeni są na zwiększone prawdopodobieństwo złamania wszelkich kości, w tym kości nóg czy kręgosłupa. Ponadto weganie, wegetarianie i osoby jedzące tylko mięso ryb są szczególnie narażeni na złamania biodra. We wszystkich wymienionych przypadkach ryzyko złamań było mniejsze, gdy uczestnicy badań mieli większą masę ciała i przyjmowali więcej wapnia oraz białka. To sugeruje, że zwiększone ryzyko złamań w porównaniu z osobami jedzącymi mięso jest spowodowane faktem, iż osoby nie jedzące mięsa są zwykle szczuplejsze, zatem ich kości nie są tak dobrze chronione przez mięśnie i tłuszcz, a poza tym przyjmują mniej białka i wapnia, co negatywnie wpływa na wytrzymałość kości. Nie zauważono także, by osoby nie jedzące mięsa lub jedzące tylko ryby były narażone na większe ryzyko złamań nadgarstka, kostki lub ramienia. Główna autorka badań, doktor Tammy Tong z Oxford University mówi: To pierwsze tak szeroko zakrojone badania na temat ryzyka złamań u osób stosujących różną dietę. Okryliśmy, że w przypadku wegan ryzyko złamań kości jest wyższe o niemal 20 przypadków na 1000 osób w przeciągu 10 lat w porównaniu z osobami jedzącymi mięso. Najwyższe ryzyko występuje w przypadku złamań biodra. Tutaj jest ono u wegan 2,3 raza wyższe niż u jedzących mięso, co odpowiada 15 dodatkowym przypadkom na 1000 osób na 10 lat. Badania EPIC-Oxford prowadzone były w latach 1993–2001 na niemal 55 000 brytyjskich kobiet i mężczyzn. Autorzy najnowszych badań śledzili losy tych osób roku 2016. W tym czasie doszło do niemal 4000 złamań kości. O ile zwiększenie ryzyka dla całej badanej grupy nie jest zbyt wysokie, w końcu to około 20 dodatkowych przypadków na 1000 osób w ciągu 10 lat, to szczególną uwagę należałoby zwrócić na osoby starsze. Wtedy to ryzyko złamań rośnie, a same złamania są bardziej niebezpieczne. Dlatego tego weganie i wegetarianie powinni zwracać szczególną uwagę na zdrowie kości. Jest mało prawdopodobne, by bez przyjmowania suplementów weganie mieli w diecie odpowiednią ilość wapnia, mówi doktor Tong. Uczona zwraca też uwagę, że obecnie sytuacja wegetarian może być lepsza, gdyż w latach 90. producenci mleka rzadziej wzbogacali go wapniem. Heather Russel, dietetyk z brytyjskiego Vegan Society mówi: Z pewnością możliwe jest zadbanie o kości w dobrze zaplanowanej wegańskiej diecie. Ale ludzie potrzebują informacji, by dokonywać odpowiednich wyborów. Szczegóły badań opublikowano w BMC Medicine. « powrót do artykułu

AlphaFold, sieć sztucznej inteligencji zbudowana w oparciu o słynny DeepMind dokonała olbrzymiego kroku w kierunku poradzenia sobie z jednym z najpoważniejszych wyzwań nauk biologicznych – określeniem kształtu białek z sekwencji ich aminokwasów. To zmieni medycynę, zmieni bioinżynierię. Zmieni wszystko, mówi Andrei Lupas, biolog ewolucyjny z Instytutu Biologii Rozwojowej im. Maxa Plancka w Tybindze, który oceniał możliwości podobnych programów. Lupas dobrze zna AlphaFold. Program pomógł określić mu strukturę białka, z którym jego laboratorium nie mogło sobie poradzić od dekady. Możliwość określenia prawidłowej struktury białek pozwoli zarówno na lepsze zrozumienie życia, jak i na szybsze opracowywanie supernowoczesnych leków. Obecnie znamy 200 milionów białek, ale w pełni rozumiemy strukturę i funkcję niewielkiego ułamka z nich. Jednak nawet opisanie tej niewielkiej liczby dobrze poznanych białek zajęło nauce wiele lat, a do ich badań konieczny był wyspecjalizowany sprzęt warty miliony dolarów. AlphaFold pokonał około 100 innych programów, które wraz z nim stanęły do zawodów CASP (Critical Assesment of Structure Prediction). Zawody odbywają się co dwa lata, a AlphaFold wystartował w nich po raz pierwszy w 2018 roku i od razu trafił na szczyt klasyfikacji. Jednak w tym roku jego możliwości zaskoczyły specjalistów. Nie dość, że znacząco wyprzedził konkurencję, to jego osiągnięcia były tak imponujące, iż mogą zwiastować rewolucję w biologii. W niektórych przypadkach wyniki uzyskane za pomocą AlphaFold nie różniły się niczym od tych osiąganych za pomocą metod eksperymentalnych stanowiących złoty standard, takich jak krystalografia rentgenowska czy mikroskopia krioelektronowa. Naukowcy mówią, że AlphaFold nie zastąpi – przynajmniej na razie – tych metod, ale już teraz pozwoli na badanie struktur biologicznych w zupełnie nowy sposób. Białka to podstawowe budulce organizmów żywych. Odpowiedzialne są za większość procesów zachodzących w komórkach. O tym, jak działają i co robią, decyduje ich struktura 3D. Odpowiedni kształt przyjmują one bez żadnej instrukcji, kierowane jedynie prawami fizyki. Od dziesięcioleci główną metodą określania kształtów białek były metody eksperymentalne. Badania tego problemu rozpoczęto w latach 50. ubiegłego wieku korzystając z metod krystalografii rentgenowskiej. W ostatniej dekadzie preferowanym narzędziem badawczym stała się mikroskopia krioelektronowa. W latach 80. i 90. zaczęto prace nad wykorzystaniem komputerów do określania kształtu protein. Jednak nie szło to zbyt dobrze. Metody, które sprawdzały się przy jednych białkach nie zdawały egzaminu przy badaniu innych. John Moult, biolog obliczeniowy z University of Maryland, wraz z kolegami wpadł na pomysł zorganizowania CASP, zawodów, które miały uporządkować prace nad wykorzystaniem komputerów do badania kształtów białek. W ramach tych zawodów przed zespołami naukowymi stawia się zadanie określenia właściwej struktury protein, których to struktura została wcześniej określona metodami eksperymentalnymi, ale wyniki tych badań nie zostały jeszcze upublicznione. Moult mówi, że eksperyment ten – uczony unika słowa „zawody” – znakomicie przysłużył się badaniom na tym polu, pozwolił na uporządkowanie metod i odrzucenie wielu nieprawdziwych twierdzeń. Tutaj naprawdę możemy przekonać się, która metoda jest obiecująca, która działa, a którą należy odrzucić, stwierdza. W 2018 roku na CASP13 po raz pierwszy pojawił się AlphaFold. To algorytm sztucznej inteligencji bazujący na słynnym DeepMind, który pokonał mistrza go Lee Sedola, przełamując kolejną ważną barierę dla sztucznej inteligencji. Już w 2018 roku AlphaFold zyskał sobie uznanie specjalistów. Jednak wówczas korzystał z bardzo podobnych technik, co inne programy. Najpierw wykorzystywał metody głębokiego uczenia się oraz dane strukturalne i genetyczne do określenia odległości pomiędzy parami aminokwasów w proteinie, a następnie – już bez użycia SI – wypracowywał „konsensus” dotyczący ostatecznego wyglądu proteiny. Twórcy AlphaFolda próbowali to udoskonalać korzystając z takiego właśnie modelu, ale natrafili na przeszkody nie do pokonania. Zmienili więc taktykę i stworzyli sieć sztucznej inteligencji, która wykorzystywała też informacje o fizycznych i geometrycznych ograniczeniach w zawijaniu białek. Ponadto nowy model zamiast przewidywać zależności pomiędzy poszczególnymi aminokwasami miał do zrobienia coś znacznie trudniejszego – przewidzieć ostateczny kształt białka. CASP trwa kilka miesięcy. Biorące w nim udział zespoły regularnie otrzymują niezbędne informacje o proteinach lub ich fragmentach – w sumie jest ich około 100 – i mają określić ich strukturę. Wyniki pracy tych zespołów oceniają niezależni eksperci, którzy sprawdzają, na ile wyniki uzyskane na komputerach są zgodne z rzeczywistą strukturą białek określoną wcześniej metodami eksperymentalnymi. Oceniający nie wiedzą, czyją pracę oceniają. Wyniki są anonimizowane. Dane z AlphaFold były w bieżącym roku opisane jako „grupa 427”. Jednak niektóre z przewidywań dostarczonych przez tę grupę były tak dokładne, że wielu sędziów domyśliło się, kto jest autorem pracy. Zgadłem, że to AlphaFold. Większość zgadła, mówi Lupas. AlphaFold nie sprawował się równo. Raz radził sobie lepiej, raz gorzej. Ale niemal 2/3 jego przewidywań dorównywało wynikom uzyskanym metodami eksperymentalnymi. Czasami nie było wiadomo, czy różnica wynika z niedoskonałości AlphaFold czy metod eksperymentalnych. Jak mówi Moult, największą różnicę pomiędzy AlphaFold a metodami eksperymentalnymi było widać, gdy rzeczywisty wygląd proteiny określano za pomocą rezonansu jądrowego. Jednak różnica ta może wynikać ze sposobu obróbki surowych danych uzyskanych tą metodą. AlphaFold słabo sobie radził też w określaniu indywidualnych struktur w grupach protein, gdzie kształt białka mógł być zaburzany obecnością innego białka. Ogólnie rzecz biorąc średnia wydajność modeli biorących udział w tegorocznym CASP była lepsza niż przed dwoma laty, a za większość postępu odpowiadał AlphaFold. Na przykład tam, gdzie proteiny określano jako średnio trudne najlepsze modele uzyskiwały 75 na 100 możliwych punktów, a AlphaFold uzyskał tam 90 punktów. Przekroczenie granicy 90 punktów uznaje się za dorównanie metodom eksperymentalnym. Mohammed AlQuraishi, biolog obliczeniowy z Columbia University, który też brał udział w CASP chwali osiągnięcie AlphaFold: myślę, że trzeba uczciwie powiedzieć, iż osiągnięcie to wstrząśnie dziedziną badania struktur białek. Sądzę, że wielu specjalistów przestanie się tym zajmować, gdyż główny problem został rozwiązany. To olbrzymi przełom, jedno z najważniejszych osiągnięć naukowych, jakie widziałem w swoim życiu. O tym, jak wielkie możliwości ma AlphaFold i jak olbrzymia rewolucja może nadchodzić niech świadczy przykład badań, jakie prowadził zespół Andreia Lupasa. Niemcy od dawna próbowali określić strukturę białka pewnej bakterii. Za pomocą krystalografii rentgenowskiej uzyskali surowe dane, jednak ich przełożenie na odpowiednią strukturę wymagało pewnych informacji o kształcie proteiny. Wszelkie próby rozwiązania zagadnienia spaliły na panewce. Spędziliśmy dekadę próbując wszystkiego. Model opracowany przez group 427 dostarczył nam tę strukturę w ciągu pół godziny, mówi Lupas. Demis Hassabis, współzałożyciel i szef firmy DeepMind, która obecnie należy do Google'a, mówi, że jego firma dopiero zaczyna rozumieć, czego biolodzy chcą od AlphaFold. AlphaFold już zresztą przydaje się w praktyce. Na początku 2020 roku algorytm opisał strukturę kilku białek wirusa SARS-CoV-2. Później okazało się, że przewidywania dotyczące białka Orf3a zgadzają się z wynikami uzyskanymi eksperymentalnie. Rozpowszechnienie się AlphaFold raczej nie doprowadzi do zamknięcia laboratoriów. Jednak dzięki niemu do określenia struktury protein wystarczą gorszej jakości, a więc i łatwiejsze do uzyskania, dane. Możemy się też spodziewać olbrzymiej liczby odkryć, gdyż już w tej chwili dysponujemy olbrzymią liczbą danych, które program będzie mógł wykorzystać. Dodatkową korzyścią jest fakt, że będzie można prowadzić bardziej zaawansowane badania. Nowa generacja biologów molekularnych będzie mogła zadać bardziej złożone pytania. Będą mogli skupić się bardziej na myśleniu niż na prowadzeniu eksperymentów, mówi Lupas. Naukowcy mają nadzieję, że dzięki AlphaFold poznamy funkcje tysięcy białek tworzących ludzkie DNA, a to z kolei pozwoli nam poznać przyczyny wielu chorób. « powrót do artykułu

Pewna szczególnie bolesna i inwazyjna forma endometriozy być może będzie leczona za pomocą terapii epigenetycznej, donoszą naukowcy z Michigan State University. Uczeni skupili się na rodzaju endometriozy, który występuje u kobiet z mutacją genu ARID1A. Gdy dochodzi do tej mutacji ma miejsce gwałtowna aktywizacja tzw. super wzmacniaczy transkrypcji (super enhacers). W wyniku ich działania komórki wyściółki macicy (endometrium) wydostają się poza macicę, powodując olbrzymi ból. Na łamach Cell Reports opisano badania, podczas których profesor Ron Chandler, doktor Mike Wilson oraz Jake Reske testowali lek, który bierze na cel super wzmacniacze i powstrzymuje rozprzestrzenianie się komórek poza macicę. Taki lek może być znacznie skuteczniejszy niż stosowane obecnie leczenie hormonalne, chirurgiczne czy podawanie środków przeciwbólowych. Endometrioza, szczególnie jej rodzaj związany z mutacją ARID1A wiąże się m.in. z olbrzymim długotrwały bólem i często prowadzi do niepłodności. Negatywnie wpływa ona na jakość życia kobiety, jej zdolność do podjęcia pracy i posiadania dzieci. Nie jest łatwa w leczeniu i może uodpornić się na terapię hormonalną. Odkryliśmy, że leki biorące na cel super wzmaczniacze transkrypcji mogą być nowym sposobem leczenia tej bardzo inwazyjnej choroby, mówi Chandler. Badany przez nich lek bierze na cel proteinę P300, hamując działanie super wzmacniaczy i w ten sposób niwelując skutki mutacji ARID1A. Zdaniem Wilsona ten sam lek może znaleźć zastosowanie także w leczeniu innych form endometriozy. Naukowcy już planują badania innych leków epigenetycznych, które mogą brać za cel P300. « powrót do artykułu

Spożywanie białka nocą podwyższa poranny poziom cukru we krwi u zdrowych ludzi. Wyniki badań zespołu z Uniwersytetu w Bath zaprezentowano na konferencji Future Physiology 2020. Naukowcy podkreślają, że wysoki poziom cukru we krwi po posiłku wiąże się z problemami zdrowotnymi, takimi jak cukrzyca czy choroby serca. Wcześniejsze badania wykazały, że przekąska spożywana na kilka godzin przed posiłkiem może pomóc w kontrolowaniu glikemii. To zaś po części może wyjaśnić, czemu pierwsza rzecz, jaką zjadamy danego dnia (przeważnie śniadanie), podwyższa poziom cukru w większym stopniu niż inne, późniejsze, posiłki. W ramach najnowszego studium sprawdzano, czy budzenie się w nocy, by spożyć białka, utrzymuje cukier na niższym poziomie następnego ranka. Okazało się, że w porównaniu do wypicia o 4 nad ranem czystej wody, po spożyciu białek serwatkowych odpowiedź glikemiczna na śniadanie była większa. Naukowcy podkreślają, że uzyskane wyniki mogą mieć spore znaczenie dla osób próbujących poprawić kontrolę glikemiczną. Jak akademicy wyjaśniają uzyskane rezultaty? Wg nich, organizm nie spodziewa się lub nie potrzebuje spożywania w nocy jakichś pokarmów, dlatego białko jest przekształcane w cukier. To z kolei może powodować, że po przebudzeniu dysponuje większą ilością węglowodanów, stąd więc to, co zostanie spożyte ze śniadaniem, nie zostanie raczej zużyte lub zmagazynowane, ale "nadbuduje się" we krwi. Zespół z Uniwersytetu w Bath badał 15 zdrowych, młodych osób - 8 kobiet i 7 mężczyzn. Ochotnicy byli budzeni o 4 nad ranem i wypijali 300 ml czystej wody albo roztworu 63 g białek serwatkowych. Później kładli się z powrotem spać, a o 9 podawano im owsiankę. Następnie w ciągu 2 godzin monitorowano poziom cukru we krwi. Po jakimś czasie ochotnicy wracali do laboratorium, by spożyć o 4 nad ranem drugi (inny niż za pierwszym razem) rodzaj napoju. W ten sposób Brytyjczycy porównywali odpowiedź glikemiczną na ten sam posiłek u tej samej osoby i mogli określić wpływ nocnego spożycia białka. Przyszłe badania pokażą, czy to odnosi się do ludzi starszych bądź z nadwagą, którzy często mają więcej problemów z kontrolą poziomu cukru we krwi. Ciekawie byłoby też ustalić, do jakiego stopnia nasze wyniki są spowodowane jedzeniem o niezwykłej porze czy rodzajem spożytego białka - podsumowuje Eleanor Smith. « powrót do artykułu

Proteina produkowana przez ludzki układ odpornościowy może powstrzymywać koronawirusy, w tym i ten odpowiedzialny za obecną epidemię COVID-19. Do takich wniosków doszedł międzynarodowy zespół naukowy, który zauważył, że proteina LY6E znacznie ogranicza zdolność koronawirusa do rozpoczęcia infekcji. Odkrycie może prowadzić do opracowania nowego leku. W trakcie badań naukowcy zauważyli, że myszy, które pozbawiono genu Ly6e, stały się niezwykle podatne na infekcje zwykle bezpiecznymi dla nich dawkami koronawirusa. Ten silny inhibitor działa na wszystkie koronawirusy, które testowaliśmy, w tym na koronawirusy, które spowodowały epidemie SARS z 2003 roku, MERS z 2012 oraz na obecny SARS-CoV-2, mówi jeden z autorów badań, profesor John Schoggins z UT Southwestern Medical Center. Obecne badania to efekt wieloletniej pracy Schogginsa, który w przeszłości zauważył, że gen LY6E przyczynia się do... zwiększenia zaraźliwości wirusa grypy. W 2017 roku, gdy Schoggins pracował już na UT Southwestern, jego laboratorium odwiedziła Stephanie Pfaender ze Szwajcarii, która pracuje w laboratorium Volkera Thiela, jednego z czołowych ekspertów od koronawirusów. Przyjechała, by wykorzystać dostępne w USA techniki do poszukiwania genów, które mogłyby powstrzymywać infekcje koronawirusem. Tak doszło do obecnego odkrycia. Zauważyliśy, że LY6E działa na koronawirusy odwrotnie, niż na grypę. Powstrzymuje infekcję, zamiast ją wspomagać. Zaintrygowało to nas i natychmiast przystąpiliśmy do pracy, gdyż już mieliśmy przygotowany zwierzęcy model LY6E, na którym mogliśmy prowadzić badania, mówi Schoggins. Prace zajęły niemal 2 lata. Niemal w tym samym czasie, gdy wybuchła epidemia COVID-19 naukowcy stwierdzili, że LY6E powstrzymuje wiele różnych koronawirusów. Właściwości LY6E testowano na komórkach nerek naczelnych, które są często używane do badań nad koronawirusami. Naukowcy zauważyli, że LY6E zapobiega wnikaniu koronawirusów do komórek. Gdy mu się to nie uda, nie może zainfekować organizmu. Jako, że akurat wybuchła obecna epidemia, Volker Thiel zdobył próbki ludzkiego SARS-CoV-2 i skonfrontował go z LY6E. Okazało się, że i ten koronawirus jest powstrzymywany przez proteinę. W tym samym czasie na UT Southwestern prowadzono badania nad modelem mysim infekowanym koronawirusem. W ich wyniku stwierdzono, że gdy u myszy brakuje Ly6e jej komórki odpornościowe nie radzą sobie z infekcją, a ich liczba dastycznie spada. To tylko pogarsza sytuację. Schoggins podkreśla, że koronawirus użyty w modelu mysim jest znacząco różny od SARS-CoV-2. Na przykład nie atakuje on układu oddechowego, a wątrobę, powodując żółtaczkę. Ponadto zwykle nie zabija. Chyba, że myszy zostają pozbawione Ly6e, wówczas infekcja jest dla nich śmiertelna. Pomimo tych różnic, model mysi jest powszechnie akceptowanym modelem służącym do zrozumienia sposobu replikacji i odpowiedzi immunologicznej na infekcje. Nasze badania pokazują, jak działa niezwykle ważny gen antywirusowy. Jako, że LY6E w sposób naturalny występuje w ludzkim organizmie, mamy nadzieję, że nasze odkrycie przyczyni się do powstania środka do zwalczania infekcji koronawirusami, mówi Schoggins. Naukowcy przypominają, że podobna strategia leczenia jest z powodzeniem wykorzystywana w walce z HIV. Ze szczegółami badań można zapoznać się na łamach bioRxiv. « powrót do artykułu

Bogata w białko, błonnik i przeciwutleniacze wolfia Wolffia globosa jest dobrze zapowiadającym się superpokarmem. Na dodatek ostatnio izraelscy naukowcy zauważyli, że po spożyciu węglowodanów zapewnia ona skuteczną kontrolę glikemiczną. Zespół Hili Zelichy, doktorantki z Uniwersytetu Ben Guriona, badał aspekt glikemiczny działania W. globosa. Wyniki analiz ukazały się w piśmie Diabetes Care. Izraelczycy odwołali się do badania klinicznego typu crossover study, gdzie każdy pacjent przechodzi w losowej kolejności poszczególne warianty terapii. Zebrano grupę 20 osób z otyłością brzuszną. Średnia wieku wynosiła 51,4 r., a poziomu glukozy na czczo 110,9 mg/dl. Część ochotników miała najpierw zastąpić kolację koktajlem zawierającym wolfię, a część zawierającym tyle samo białka, węglowodanów i kalorii napojem jogurtowym. Przez 2 tygodnie zmiany poposiłkowego poziomu glukozy badano za pomocą systemu monitorowania glikemii typu Flash (Flash Glucose Monitoring System). By dowiedzieć się, jaki jest poziom cukru, pacjent musi zbliżyć czytnik do sensora umieszczonego na ramieniu. Stwierdzono, że u osób, które piły koktajl z wolfią, występował niższy i późniejszy poposiłkowy pik glukozy, a powrót do wartości wyjściowej następował szybciej. Następnego ranka ochotnicy ci mieli niższy poziom glukozy na czczo. Długość snu wszystkich osób była zbliżona. Członkowie grupy z wolfią czuli się po koktajlu nieco bardziej syci. W. globosa jest od dawna spożywana w południowo-wschodniej Azji. W Tajlandii nazywa się ją "wodnymi jajami" (khai-nam). Okazuje się, że całkiem słusznie, gdyż profil aminokwasowy wolfii, w przypadku której białko stanowi ponad 45% suchej masy, do złudzenia przypomina profil jajka. Warto dodać, że roślina ta jest bogata w polifenole, głównie w kwasy fenolowe i flawonoidy (w tym katechiny), a także w błonnik, minerały (np. żelazo i cynk), witaminę A oraz witaminy z grupy B, w tym, co rzadkie u roślin, witaminę B12. Wcześniejsze badania , które przeprowadził Alon Kaplan, pokazały, że wchłanianie niezbędnych aminokwasów z wolfii przypomina absorpcję z miękkiego sera i roślinnego odpowiednika zawartości białka (grochu). Uzyskane wyniki demonstrują, że wolfia jest dobrym źródłem białka. Anat Yaskolka Meir wykazała z kolei (wyniki jej badań ukazały się wcześniej w tym roku w Journal of Nutrition), że mimo niewielkich ilości mięsa, dieta śródziemnomorska suplementowana W. globosa podnosi poziom żelaza i kwasu foliowego. Meir wykazała także, że u szczurów żelazo z wolfii skutecznie likwiduje anemię z niedoboru żelaza; uzyskiwano podobne rezultaty, jak w przypadku standardowej terapii. « powrót do artykułu

Fiński startup Solar Foods produkuje żywność z wody, powietrza i elektryczności, wykorzystując przy tym proces podobny do warzenia piwa. Finowie twierdzą, że pozyskują najbardziej przyjazną środowisku proteinę. Produkt o nazwie Solein wytwarza się poprzez potraktowanie wody prądem elektrycznym. Do wody dodaje się mikroorganizmy, a samą wodę traktuje się prądem elektrycznym. W procesie tym zostają uwolnione dwutlenek węgla i wodór, którymi żywią się mikroorganizmy. Produktem ubocznym jest Solein. Całość następnie suszy się i uzyskuje proteinowy proszek. Proces podobny jest do warzenia piwa, jednak wymaga on specjalnego reaktora. Firma twierdzi, że cały proces jest, w przeliczeniu na hektar, 10-krotnie bardziej efektywny energetycznie niż fotosynteza i zużywa od 10 do 100 razy mniej wody niż uprawa roślin czy hodowla zwierząt. Proszek Solein zawiera 50 procent białka, smakiem i wyglądem przypomina mąkę pszenną, nadaje się do spożycia i może być wykorzystywany w drukarkach 3D, dzięki czemu uzyskamy pożądane kształty czy tekstury. To nowy rodzaj pożywienia, nowy rodzaj białka, odmienny od wszystkiego, co obecnie znajduje się na rynku. Do jego wytworzenia nie potrzebujemy ani rolnictwa, ani akwakultury, mówi dyrektor Solar Foods, dokor Pasi Vainikka. Jego zdaniem jest to całkowite zerwanie z liczącą tysiące lat tradycją pozyskiwania żywności przez człowieka. Jeśli spojrzymy w przeszłość, jeszcze na społeczności zbierackie, to zobaczymy, że ludzkość od zawsze używa mniej więcej tych samych roślin i zwierząt. Obecnie 1/3 spożywanych przez ludzi kalorii pochodzi od 12 roślin i 5 gatunków zwierząt. Z produkcją żywności wiąże się 25% emisji CO2, a zdaniem ONZ do połowy wieku będziemy musieli wytwarzać 50-75 procent więcej pożywienia niż obecnie. Już w tej chwili 50% nadających się do zamieszkania terenów jest przeznaczonych na produkcję rolną. Tymczasem przełowione oceany zapewniają nam coraz mniej pożywienia. Szczyt efektywności połowów miał miejsce 20 lat temu. Jednym z powodów, dla którego mięso stało się tak ważne w ludzkiej diecie jest fakt, iż jest ono świetnym źródłem białka o wysokiej jakości. Solein, proteina produkowana przez Solar Foods, również zawiera wszystkie niezbędne aminokwasy, ale ze względu na sposób produkcji nie wymaga używania olbrzymich połaci ziemi. Kolejną cechą charakterystyczną Solein jest możliwość pozyskania węgla bezpośrednio z dwutlenku węgla bez potrzeby korzystania ze źródła cukru. Inne metody produkcji protein za pomocą mikroorganizmów wymagają ziemi, by uprawiać na niej źródło węgla, czytamy na firmowej witrynie. Vainikka nie sądzi, by wynalazek jego firmy stał się w najbliższym czasie alternatywą dla rolnictwa. Jest jednak optymistą. W ciągu 2 lat jego firma chce uzyskać pozwolenie na rynkowy debiut Solein i ma zamiar w ciągu roku sprzedać 50 milionów posiłków. Finowie współpracują już z Europejską Agencją Kosmiczną, która jest zainteresowana wyprodukowaniem pożywienia na potrzeby załogowej misji na Marsa. Koszt produkcji kilograma Solein to obecnie 5 euro.   « powrót do artykułu

Najnowsze badanie ujawniło genetyczną różnicę między dzikimi gorzkimi migdałami a słodką udomowioną odmianą. Wyniki badań międzynarodowego zespołu ukazały się w piśmie Nature. Migdały od tysięcy lat wchodzą w skład ludzkiej diety. Wzmianki na ich temat znajdują się np. we wczesnych pismach greckich hodowców, którzy szczepili migdałowce zrazami sosnowymi i uzyskiwali w ten sposób słodsze owoce. Obecnie uważa się, że zabieg ten stresuje drzewka, przez co nie produkują one amigdaliny, toksyny odpowiedzialnej za gorycz. Hiszpańsko-duńsko-szwajcarski zespół sekwencjonował genom migdałów, a następnie analizował różnice między odmianami, by określić, która część genomu odpowiada za produkcję amigdaliny. Jak się okazało, zadanie nie należało do łatwych i zajęło naukowcom aż 2 lata. Ostatecznie natrafili oni na białko, którego szukali: białko bHLH2. Ekipa ustaliła, że w dzikich migdałowcach bHLH2 wiąże się z 2 genami (PdCYP79D16 i PdCYP71AN24), inicjując w ten sposób wytwarzanie amigdaliny. W słodkich odmianach występuje zmutowana wersja bHLH2, która nie jest w stanie związać się z tymi genami, przez co produkcja amigdaliny nie zachodzi. Hodowla i sprzedaż migdałów to prężnie funkcjonujący biznes. Ostatnie statystyki pokazały, że w zeszłym roku sama Kalifornia wyeksportowała nieco ponad 1000 t migdałów. Akademicy mają nadzieję, że ich ustalenia sprawią, że hodowla migdałów stanie się bardziej wydajna. Obecnie w niektórych migdałowcach występuje dzika odmiana bHLH2, ale rolnicy nie mają jak ich zidentyfikować przed pierwszym owocowaniem. Teraz będzie można przeprowadzić wcześniejsze testy. « powrót do artykułu

Panda wielka żywi się wyłącznie pędami bambusa, a mimo to jest zaliczana do drapieżnych (Carnivora). Ostatnio udało się wykazać, że pod pewnymi względami przestawienie się na restrykcyjną dietę wegetariańską nie było tak dużym skokiem ewolucyjnym, jak się wydaje. Badanie Fuwena Weia z Chińskiej Akademii Nauk pokazało, że zawartość białka i węglowodanów w diecie pandy plasuje ją dość blisko hiperdrapieżników, których dieta składa się w ponad 70% z mięsa. W przypadku pandy białko zaspokaja ok. 50% zapotrzebowania energetycznego, co stawia ją wśród wilków czy zdziczałych kotów. "Jak wiemy, panda należy do Carnivora, ale jest skrajnie wyspecjalizowana w pokarmie roślinnym, bambusie. W oparciu o to, co je, należy ją absolutnie uznać za roślinożercę, lecz gdy weźmie się pod uwagę zawartość makroskładników [...], należy do drapieżników". Pandy mają cechy wspólne z roślinożercami; chodzi m.in. o budowę czaszki, muskulaturę szczęk i uzębienie przystosowane do włóknistej diety. Dysponują też pseudokciukiem (fałszywym 6. palcem na przednich kończynach, powstałym z ruchomej kości nadgarstka), który służy do przytrzymywania bambusa. Oprócz tego pandy utraciły zdolność wyczuwania smaku umami (często wiąże się ona z jedzeniem mięsa). Z drugiej strony przewód pokarmowy, enzymy trawienne i mikrobiom Ailuropoda melanoleuca przypominają te występujące u drapieżników, a nie roślinożerców. Na potrzeby najnowszego badania Wei nawiązał współpracę m.in. z ekologiem-dietetykiem Davidem Raubenheimerem z Uniwersytetu w Sydney. Zespół analizował zawartość makroskładników w diecie pandy (czyli co zwierzęta te zjadają i wchłaniają). Stosując metodę zwaną geometrią żywieniową, naukowcy ustalili, że mieszanina makroskładników, jaką panda spożywa i absorbuje, jest podobna do drapieżników. Zawartość makroskładników w mleku także plasuje ją jednoznacznie wśród drapieżników. Autorzy publikacji z pisma Current Biology podkreślają, że uzyskane wyniki pomogą rozwiązać kilka kwestii związanych z ewolucją pandy wielkiej, w tym niezwykłe przejście na skrajną roślinną specjalizację pokarmową przez przedstawiciela rzędu Carnivora. W rzeczywistości przejście to było bardziej powierzchowne niż zakładano i łączyło przystosowanie do nowych rodzajów pokarmu z relatywnie mniejszymi zmianami w zakresie makroskładników. Bambusowa dieta doprowadziła do rozwoju przystosowań dot. zębów, czaszki i 6. "palca". Sam przewód pokarmowy zmienił się jednak nieznacznie, co sugeruje, że potrzeba było minimalnych ewolucyjnych modyfikacji, by poradzić sobie z właściwościami makroskładnikowymi bambusa. Generalnie krótki przewód pokarmowy i obfitość bambusa pozwalają przetwarzać duże ilości surowca, kompensując niską efektywność trawienia. Badanie pokazuje też coś innego, demonstruje, że by zrozumieć ekologię ewolucyjną jakiegoś zwierzęcia, trzeba wziąć pod uwagę zarówno spożywane pokarmy, jak i ich skład. « powrót do artykułu

Naukowcy z South Australian Health & Medical Research Institute (SAHMRI) odkryli, dlaczego dieta wysokobiałkowa jest niezdrowa. Ponadto potwierdzili wyniki wcześniejszych badań wskazujących, że węglowodany wcale nie są tak szkodliwe, jak się powszechnie uważa. Profesor Christopher Proud mówi, że jego zespół odkrył, jak składniki diety wpływają na długość życia. Od pewnego czasu wiadomo, że spożywanie zbyt dużych ilości pożywienia, szczególnie białka, skraca życie. Teraz wiemy, dlaczego tak się dzieje, stwierdza uczony. Nasz zespół udowodnił, że zwiększona ilość pożywienia przyspiesza syntezę białek w komórkach. Im szybciej ten proces zachodzi, tym więcej błędów powstaje. A nagromadzenie błędnie zsyntetyzowanych białek negatywnie wpływa na zdrowie i skraca życie, mówi Proud. Wyniki badań opublikowano na łamach Current Biology. Wspierają one już wcześniej zauważone zjawisko, że dieta uboga w białka, a bogata w węglowodany powiązana jest z dłuższym zdrowszym życiem. Szczególnie odnosi się to do zdrowia mózgu. Węglowodany mają złą opinię, szczególnie jeśli chodzi o dietę. Jednak kluczem jest tutaj równowaga i zrozumienie różnicy pomiędzy „dobrymi” a „złymi” węglowodanami. Spożywanie węglowodanów z włókien, które są obecne w warzywach, owocach, nieprzetworzonych ziarnach jest najzdrowsze. Działa to podobnie jak dieta śródziemnomorska, o której wiemy, że wydłuża życie, dodaje uczony. Naukowcy prowadzili badania na muszkach owocówkach oraz innych owadach. Wykazali, że im więcej jedzenia, tym szybsza synteza białek, tym więcej błędów i tym krótsze życie. Już wcześniej wiedzieliśmy, że mniej jedzenia wydłuża życie. Teraz pokazaliśmy, dlaczego spożywanie zbyt dużej ilości jedzenia skraca życie. Jako, że takie samo zjawisko obserwujemy u ludzi, nasze badania pokazują, że mniejsze spożycie białek wydłuża życie człowieka, dodaje. « powrót do artykułu

Spożywanie umiarkowanych ilości węglowodanów wydaje się najbardziej korzystne dla zdrowia, dowiadujemy się z najnowszego The Lancet. Badania, podczas których obserwowano ponad 15 400 Amerykanów biorących udział w Atherosclerosis Risk in Communities Study (ARIC) wykazały, że diety niskowęglowodanowa, gdy z węglowodanów pochodzi mniej niż 40% energii, oraz wysokowęglowodanowa (>70% energii) są powiązane ze zwiększoną śmiertelnością. Najmniejsze ryzyko zgonu wiązało się z umiarkowanym spożyciem węglowodanów (50–55% energii). Wnioski takie potwierdzono za pomocą metaanalizy danych obejmujących ponad 432 000 osób z ponad 20 krajów. Wykazała ona, że nie wszystkie diety niskowęglowodanowe są sobie równe. Jeśli węglowodany zastępujemy białkiem i tłuszczem zwierzęcym z mięsa czy sera, dieta taka jest powiązana z większym ryzykiem zgonu. Tam, gdzie węglowodany zostały zastąpione białkiem i tłuszczem roślinnym, ryzyko zgonu było mniejsze. Musimy bardzo rozważnie wybierać diety, mówi doktor Sara Seidelmann z Brigham and Women's Hospital w Bostonie, która stała na czele zespołu badawczego. Diety niskowęglowodanowe, w których węglowodany są zastępowane białkiem i tłuszczem, stają się coraz bardziej popularne wśród ludzi chcących żyć zdrowo i się odchudzić. Jednak nasze analizy pokazują, że powszechne w Europie i Ameryce Północnej diety niskowęglowodanowe oparte na produktach zwierzęcych są powiązane ze skróceniem życia i powinno się ich unikać. Jeśli już ktoś chce stosować dietę niskowęglowodanową, to zastąpienie węglowodanów tłuszczami i białkami roślinnymi może zapewnić dłuższe zdrowsze życie, stwierdza uczona. Wcześniejsze badania wykazały, że diety niskowęglowodanowe są w krótkim terminie korzystne dla układu krążenia i pozwalają schudnąć. Jednak badania nad ich długoterminowym wpływem na zdrowie przyniosły mieszane wyniki. Co więcej, podczas wcześniejszych badań nie brano pod uwagę rodzaju i źródła białka i tłuszczu, którymi zastępowano węglowodany. Podczas najnowszych badań pod uwagę wzięto dane 15 428 osób w wieku 45–64 lat, które przystąpiły do badania ARIC w latach 1987–1989. Mężczyźni, którzy brali w nich udział spożywali od 600 do 4200 kalorii dziennie, a kobiety od 500 do 3600 kalorii. A analizy wykluczono dane osób przyjmujących skrajne ilości kalorii. Na początku badań oraz 6 lat później uczestnicy wypełniali kwestionariusze, w których informowali co jedli i pili, jakie ilości i jak często. Na tej podstawie wyliczano spożycie węglowodanów, tłuszczów i białek. Po uwzględnieniu takich czynników jak wiek, płeć, rasa, ogólna ilość przyjmowanych kalorii, poziom wykształcenia, aktywność fizyczna, dochody, palenie papierosów i cukrzyca, oceniano związek pomiędzy ilością spożywanych węglowodanów a śmiertelnością. Uczeni sprawdzili też, ilu uczestników badań wciąż żyje. Okazało się, że po 25 latach po przystąpieniu do ARIC zmarły 6283 osoby. Wykres zależności spożycia węglowodanów i śmiertelności układał się w kształt litery U. Osoby pobierające z węglowodanów mniej niż 40% energii oraz więcej niż 70% energii były narażone na większe ryzyko zgonu, niż ci, którzy pobierali z nich 50–55% energii. Obliczenia wykazały, że po osiągnięciu 50. roku życia spodziewana długość życia dla osób z grupy spożywającej umiarkowane ilości węglowodanów wynosiła 33 lata. Dla osób spożywających mało węglowodanów spodziewana długość życia wynosiła 29 lat, a dla grupy spożywającej dużo weglowodanów – 32 lata. Naukowcy zauważają jednak, że jako iż  informacje o diecie zbierano na początku ARIC i 6 lat później, to nie można wykluczyć, że po 25 latach badani zmienili swoją dietę. Kolejnym etapem badań sporządzono metaanalizę 432 179 przypadków z Ameryki Północnej, Europy i Azji. Wykazała ona istnienie podobnego trendu – osoby spożywające dużo i mało węglowodanów żyły krócej niż ci, którzy jedli ich umiarkowane ilości. Doktor Seidelmann zwraca też uwagę, że przyglądając się wynikom tych badań trzeba brać poprawkę na czynniki kulturowe. W Ameryce Północnej i Europie średnia konsumpcja węglowodanów zapewnia 50% energii, tymczasem w Azji jest to 60%. Zatem zalecana konsumpcja węglowodanów może być przez Azjatów postrzegana jako niska. Podczas kolejnych analiz naukowcy skupili się na białkach i tłuszczach, którymi zastępowane są węglowodany. Wykazali, że jeśli zostaną one zastąpione produktami zwierzęcymi, to dieta taka będzie bardziej szkodliwa niż umiarkowane spożycie węglowodanów. Jeśli zaś zastąpimy je produktami roślinnymi, dieta będzie korzystna i zmniejszy się ryzyko zgonu. W naszych badaniach wyjaśniliśmy kilka niejasnych dotychczas rzeczy. Zbyt dużo i zbyt mało węglowodanów jest szkodliwe, ale najważniejsze jest to, jaki rodzaj tłuszczu, białka i węglowodanów przyjmujemy, mówi współautor badań profesor Walter Willett z Uniwersytetu Harvarda. Biorąc pod uwagę wyniki innych badań uczeni sądzą, że na Zachodzie, gdzie dieta niskowęglowodanowa często wiąże się z ograniczeniem spożycia warzyw, owoców i ziaren oraz ze wzrostem spożycia produktów zwierzęcych, prowadzi ona do zwiększonego ryzyka śmierci. « powrót do artykułu

Im wyższa temperatura ciała, tym szybciej organizm przystępuje do walki z infekcjami, ranami czy guzami nowotworowymi, wykazali matematycy i biolodzy z Uniwersytetów w Warwick i Manchesterze. Naukowcy dowiedli, że niewielki wzrost temperatury ciała, taki jak ma to miejsce podczas gorączki, przyspiesza zegar komórkowy, który kontroluje reakcję organizmu na infekcję. Okazało się, że to zapalenie objawiające się gorączką aktywują proteiny NF-κB (Nuclear Factor kappa B) i w ten sposób dochodzi do uruchomienia specyficznego zegara komórkowego. NF-κB opuszczają jądro komórkowe i ponownie doń wchodzą, co powoduje włączanie i wyłączania odpowiednich genów. To zaś pozwala komórce reagować na  pojawienie się infekcji, rany czy guza. Gdy NF-κB przemieszcza się w sposób niekontrolowany pojawiają się choroby zapalne, takie jak choroba Leśniewskiego-Crohna, łuszczyca czy reumatoidalne zapalenie stawów. Biolodzy zauważyli też, że gdy temperatura ciała spada do 34 stopni cykl NF-κB ulega spowolnieniu, gdy zaś przekracza 37 stopni dochodzi do jego przyspieszenia. Matematycy obliczyli, w jaki sposób wzrost temperatury prowadzi do przyspieszenia cyklu. Najpierw założyli, że proteina A20, która pozwala uniknąć chorób zapalnych, musi być podstawowym elementem całego cyklu. Gdy modelu matematycznym usunięto A20 z komórek, okazało się, że zegar NF-κB przestał reagować na wzrost temperatury. Matematyk profesor David Rand z Instytutu Biologii Systemów i Epidemiologii Chorób Zakaźnych wyjaśnia, że w czasie normalnego funkcjonowania nasz zegar biologiczny kontroluje zmiany temperatury, które w ciągu doby sięgają 1,5 stopnia Celsjusza. Niższa temperatura ciała w czasie snu może być wspaniałym wyjaśnieniem takich zjawisk jak kłopoty z przystosowaniem się do pracy zmianowej, zespołu nagłej zmiany strefy czasowej czy problemów ze snem. W tym czasie bowiem pojawia się w organizmie więcej procesów zapalnych. Jak zauwazył matematyk Dan Woodcock, najnowsza praca to wspaniały przykład tego, jak matematyczne modelowanie komórek może pomóc w zrozumieniu biologii. Zmiany temperatury nie miały wpływu na aktywność wielu genów kontrolowanych przez NF-κB, jednak wpływały na kluczowe geny, które wykazywały różne zachowania w różnych temperaturach. Wśród genów wrażliwych na zmiany temperatury były te odpowiedzialne za regulowanie procesów zapalnych i kontrolowanie komunikacji międzykomórkowej. Powyższe badania sugerują, że leki, które brałyby na cel proteinę A20 pozwoliłyby na manipulowanie reakcją organizmu na stany zapalne. Mogą też wyjaśniać, jak temperatura otoczenia i naszego własnego organizmu wpływają na nasze zdrowie. Od pewnego czasu wiemy, że epidemie grypy czy gorączek są zwykle poważniejsze w chłodniejszych porach roku. Wiemy też, że myszy żyjące w wyższych temperaturach rzadziej chorują na nowotwory i zapalenia. Być może te różnice da się wyjaśnić reakcją układu odpornościowego na różną temperaturę otoczenia, mówi profesor Mike White, biolog z University of Manchester. « powrót do artykułu

Peptydy powstałe z rozkładu białka mięsa wołowego blokują receptory goryczy (T2R4) na języku. Naukowcy mają nadzieję, że w przyszłości takie hydrolizaty enzymatyczne sprawią, że pewne pokarmy i leki będą postrzegane jako mniej gorzkie. Większość ludzi unika gorzkich smaków, bo są dla nich nieprzyjemne. Nie da się jednak ukryć, że pewne zdrowe pokarmy czy leki są gorzkie. Nic więc dziwnego, że przemysły spożywczy i farmaceutyczny od dawna poszukują sposobów na zmniejszenie, a najlepiej wyeliminowanie goryczy. Do tej pory zidentyfikowano jednak zaledwie parę inhibitorów aktywności receptorów T2R. W ostatnich latach sporym zainteresowaniem cieszą się bioaktywne peptydy, pozyskiwane podczas enzymatycznej hydrolizy białek. Wpisując się w ten nurt, zespół Prashena Chelikaniego i Rimiego E. Aluko zajął się białkiem mięsa wołowego. Potraktowano je 3 proteazami otrzymywanymi z tkanek zwierzęcych - chymotrypsyną, trypsyną i pepsyną - i 3 pozyskiwanymi z komórek mikroorganizmów: Alcalase, Flavourzyme oraz Thermoase (to nazwy komercyjnych preparatów enzymatycznych). Okazało się, że podczas testów z elektronicznym językiem hydrolizaty uzyskane za pomocą trypsyny i pepsyny najskuteczniej zmniejszały intensywność goryczy chininy. Uzyskane dzięki nim peptydy były najdłuższe, co sugeruje, że rozmiar peptydów ma spore znaczenie. « powrót do artykułu