Skocz do zawartości
Forum Kopalni Wiedzy

Znajdź zawartość

Wyświetlanie wyników dla tagów 'białko' .



Więcej opcji wyszukiwania

  • Wyszukaj za pomocą tagów

    Wpisz tagi, oddzielając je przecinkami.
  • Wyszukaj przy użyciu nazwy użytkownika

Typ zawartości


Forum

  • Nasza społeczność
    • Sprawy administracyjne i inne
    • Luźne gatki
  • Komentarze do wiadomości
    • Medycyna
    • Technologia
    • Psychologia
    • Zdrowie i uroda
    • Bezpieczeństwo IT
    • Nauki przyrodnicze
    • Astronomia i fizyka
    • Humanistyka
    • Ciekawostki
  • Artykuły
    • Artykuły
  • Inne
    • Wywiady
    • Książki

Szukaj wyników w...

Znajdź wyniki, które...


Data utworzenia

  • Od tej daty

    Do tej daty


Ostatnia aktualizacja

  • Od tej daty

    Do tej daty


Filtruj po ilości...

Dołączył

  • Od tej daty

    Do tej daty


Grupa podstawowa


Skype


ICQ


Jabber


MSN


AIM


Yahoo


Lokalizacja


Zainteresowania

Znaleziono 64 wyników

  1. Jeśli wierzyć greckim kronikarzom, jeden z najwybitniejszych uczestników starożytnych igrzysk olimpijskich, Milon z Krotonu, przyjmował dla wzmocnienia muskulatury aż 17 funtów (niemal 8 kg) mięsa dziennie. Dziś wiemy na pewno, że tak wielka ilość białka nie była mu potrzebna, ale ile dokładnie protein potrzeba, by mięśnie przerastały w optymalnym tempie? Odpowiedź na to pytanie próbowali znaleźć naukowcy z University of Texas Medical Branch (UTMB). Do udziału w eksperymencie zaproszono 34 osoby: 17 młodych (średnia wieku: 34 lata) i 17 w wieku podeszłym (średnia wieku: 68 lat). Celem doświadczenia było sprawdzenie, czy istnieje różnica pomiędzy szybkością syntezy białek mięśni po spożyciu porcji chudej wołowiny zawierającej 30 lub 120 gramów wysokiej jakości protein. Wiedzieliśmy dzięki poprzednim pracom, że konsumpcja 30 gramów białka (...) przyśpiesza syntezę białek mięśni o 50% u osób młodych oraz u starszych, opisuje dr Douglas Paddon-Jones, jeden z autorów studium. Zadaliśmy więc pytanie: czy jeżeli 4 uncje wołowiny [czyli ok. 120 g mięsa o zawartości białek ok. 30 g] dają poprawę o 50%, to czy 360 g, zawierających 90 g białek, da tobie dodatkową poprawę? Na podstawie analizy składu krwi oraz badania materiału biopsyjnego z mięśni ustalono, że spożywanie dodatkowych 240 g mięsa nie ma wpływu na szybkość syntezy białek. Wszystko wskazuje więc na to, że dawka 30 g protein w czasie pojedynczego posiłku jest ilością optymalną dla budowy muskulatury, zaś pochłanianie dodatkowej ilości protein nie zapewnia dodatkowych korzyści. Co więcej, nadmiar białek może zostać zamieniony na tkankę tłuszczową, czego większość z nas raczej sobie nie życzy. Zdaniem dr. Paddon Jonesa najprawdopodobniej istnieje jednak sposób na przyśpieszenie syntezy białek mięśni. Jest nim przyjmowanie białek podczas każdego posiłku. Ponieważ większość z nas spożywa proteiny głównie podczas obiadu, a podczas pozostałych posiłków nieco tę kwestię zaniedbuje, wzbogacenie diety o regularne przyjmowanie protein mogłoby zwiększyć tempo budowy mięśni.
  2. Miomezyna to małe białko, które jest jednym z czynników stabilizujących miofibryle - włókienka kurczliwe mięśni. Wykorzystując kilka różnych technik, naukowcy z European Molecular Biology Laboratory (EMBL) w Hamburgu wykazali, że w pracujących mięśniach elastyczna część tego białka rozciąga się aż 2,5-krotnie. Ogony dwóch cząsteczek miomezyny tworzą elastyczne mostki między pęczkami włókien mięśniowych. Na każdym z ogonów znajdują się domeny immunoglobulinopodobne rozmieszczone na helisie alfa - trójwymiarowej strukturze w kształcie taśmy skręconej wzdłuż poprzecznej osi (całość przypomina koraliki nanizane na nitkę). Gdy białko jest rozciągane, wstęga się rozplata. Podczas badań zachowania miomezyny Niemcy posłużyli się krystalografią rentgenowską, niskokątowym rozpraszaniem promieniowania X (SAXS – Small Angle X-ray Scattering), a także mikroskopami elektronowym i sił atomowych. W przyszłości zespół Matthiasa Wilmannsa chce odtworzyć budowę całego filamentu miomezynowego oraz zbadać jego działanie w żywym organizmie.
  3. Nasz język wykazuje powinowactwo do tłuszczu, co umożliwia jego wykrywanie. Osoby z różnymi wariantami genu CD36 wykazują różną wrażliwość na "tłusty" smak (Journal of Lipid Research). Ostatecznym celem jest zrozumienie, jak nasze postrzeganie tłuszczu w pokarmach może wpłynąć na to, jakie produkty/dania wybieramy i w jakich ilościach je spożywamy. W ramach omawianego studium odkryliśmy, że jedną z potencjalnych przyczyn zmienności osobniczej jest to, jak ludzie wyczuwają tłuszcz. Jak wykazano ostatnio, może być tak, że konsumując więcej tłuszczu, stajemy się na niego mniej wrażliwi i by osiągnąć satysfakcję, musimy zwiększać konsumpcję - opowiada dr Nada A. Abumrad ze Szkoły Medycznej Uniwersytetu Waszyngtona w St. Louis. Amerykanie ustalili, że osoby, które wytwarzają więcej odpowiadającego za wychwyt kwasów tłuszczowych białka CD36, łatwo wyczuwają obecność tłuszczu. Okazało się, że badani produkujący najwięcej CD36 byli 8-krotnie bardziej wrażliwi, jeśli chodzi o wykrywanie tłuszczu niż osoby produkujące go o połowę mniej. W studium wzięło udział 21 ludzi ze wskaźnikiem masy ciała wynoszącym 30 lub więcej. Poproszono ich o spróbowanie roztworów z 3 kubków. Jeden zawierał niewielką ilość oleju. Pozostałe napełniono substancjami przypominającymi konsystencją olej, które w rzeczywistości nim nie były. Zadanie polegało na wytypowaniu zawartości różniącej się od reszty. Z każdym z ochotników wielokrotnie przeprowadzaliśmy ten sam 3-kubkowy test, by określić próg, przy którym identyfikuje tłuszcz w roztworze - wyjaśnia dr M. Yanina Pepino. By wyeliminować wskazówki wzrokowe i zapachowe, eksperyment przebiegał przy czerwonym świetle, a badani mieli na nosie klamerkę. Wcześniej naukowcy sądzili, że ludzie rozpoznają tłuszcz dzięki konsystencji, ale wyniki studium zespołu z Uniwersytetu Waszyngtona sugerują, że tłuszcz wpływa na język tak samo, jak substancje odpowiadające za smaki. Badania nad funkcją CD36 u ludzi poprzedziły eksperymenty na zwierzętach. Wykazały one, że gdy wyhodowano zwierzęta pozbawione działającego CD36, nie preferowały one tłustych pokarmów. Brak białka sprawiał też, że miały problemy z trawieniem tłuszczów. Uważa się, że do 20% ludzi dysponuje wariantem genu CD36 warunkującym wytwarzanie mniejszych ilości białka CD36. U zwierząt dieta oddziałuje na ilość produkowanego CD36. Jeśli u ludzi byłoby tak samo, wysokotłuszczowa dieta mogłaby prowadzić do ograniczenia produkcji CD36 i spadku wrażliwości na tłuszcz - wyjaśnia Pepino. Ilość powstającego w organizmie CD36 zależy zatem zarówno od genów, jak i od diety. Podczas testów Pepino i Abumrad podawały ludziom wolne kwasy tłuszczowe i trójglicerydy. Podczas badań na zwierzętach ustalono, że białko CD36 jest aktywowane przez kwasy tłuszczowe, ale nie przez trójglicerydy, jednak ludzie wyczuwali smak i tych, i tych. Pepino sądzi, że przyczyną jest działalność enzymu śliny lipazy, który rozkłada trójglicerydy, uwalniając kwasy tłuszczowe w momencie, gdy pokarm pozostaje jeszcze w ustach. Gdy badanym podano orlistat, lek blokujący enzymy trawienne należące do lipaz, nadal mogli oni wyczuwać kwasy tłuszczowe, ale utrudniało to detekcję trójglicerydów.
  4. Naukowcy z Wake Forest Baptist Medical Center odkryli białko - proteinę homeostazy wysp (ang. Islet Homeostasis Protein, IHoP) - które prawdopodobnie odgrywa krytyczną rolę w procesie regulowania poziomu cukru we krwi przez organizm. Te dane mogą zmienić aktualnie obowiązujący sposób myślenia o przyczynach cukrzycy typu 1. - uważa dr Bryon E. Petersen, podkreślając, że trzeba jeszcze przeprowadzić wiele pogłębionych badań, zanim zostaną opracowane ewentualne leki na tę nieuleczalną chorobę. Jak dotąd IHoP wyizolowano z trzustek gryzoni i ludzi. Jak sama nazwa wskazuje, występuje w wyspach trzustkowych, czyli tam, gdzie produkowana jest zarówno insulina, jak i glukagon. U zdrowej osoby glukagon podwyższa poziom cukru we krwi, a insulina go obniża. Amerykanie stwierdzili, że IHoP znajduje się w wytwarzających glukagon komórkach alfa wysp trzustkowych. U myszy i ludzi, u których nie rozwinęła się cukrzyca, występowały wysokie stężenia IHoP. Gdy jednak pojawiała się choroba, nie zachodziła ekspresja białka. Sugeruje to, że IHoP reguluje wzajemny poziom insuliny i glukagonu, odpowiada więc za homeostazę. Kiedy zespół z Wake Forest Baptist Medical Center zablokował u gryzoni produkcję proteiny, zmniejszyła się ekspresja glukagonu. Uruchomiło to cały ciąg niekorzystnych zjawisk, które ostatecznie doprowadziły do spadku poziomu insuliny, wzrostu stężenia glukagonu i obumarcia komórek beta wysp Langerhansa. Dotąd uważano, że u genetycznie podatnych osób cukrzyca typu 1. jest wywoływana przez wirus lub czynnik środowiskowy. Wskutek tego komórki układu odpornościowego atakują komórki beta wysp trzustkowych. W ciągu 10-15 lat od postawienia diagnozy dochodzi do całkowitego ich zniszczenia. Badania ekipy Petersena także wskazują na proces niszczenia komórek beta, ale jednocześnie sugerują, że na proces ten wpływają zdarzenia związane z IHoP. W kolejnym etapie badań akademicy zamierzają ustalić, w jaki sposób IHoP kontroluje interakcje między insuliną a glukagonem.
  5. KopalniaWiedzy.pl

    Supermięśnie lekarstwem na cukrzycę?

    Wydajność mięśni zależy m.in. od zdolności wykorzystania węglowodanów jako źródła energii. Ćwiczenia wpływają na nią korzystnie, a otyłość czy przewlekłe choroby wręcz przeciwnie. Naukowcy z Sanford-Burnham Medical Research Institute odkryli mechanizm, dzięki któremu można u myszy przeprogramować geny metaboliczne mięśni, wpływając na ich umiejętność zużywania cukrów. Niewykluczone, że w ten sposób będzie się w przyszłości zapobiegać bądź leczyć cukrzycę, zespół metaboliczny i otyłość. Zasadniczo te transgeniczne myszy są w stanie magazynować węglowodany i spalać je w stopniu występującym tylko u wytrenowanych sportowców - wyjaśnia dr Daniel P. Kelly. Mięśnie wyhodowanych przez Amerykanów myszy wytwarzają białko PPARβ/δ. Jest ono receptorem jądrowym, a więc czynnikiem transkrypcyjnym, który przez przyłączanie ligandów reguluje ekspresję genów metabolicznych mięśni w odpowiedzi na bodźce zewnętrzne. Wcześniejsze badania pokazały, że gryzonie z wyższym poziomem PPARβ/δ w mięśniach cechuje większa wydolność wysiłkowa. Jak napisali w artykule opublikowanym na łamach Genes & Development członkowie zespołu Kelly'ego, mięśnie zwierząt z grupy PPARβ/δ przewyższają mięśnie zwykłych zwierząt pod względem zdolności wychwytywania cukru z krwiobiegu, a także magazynowania go i wykorzystywania w formie energii. Myszy PPARβ/δ są supersprawne. W porównaniu do przeciętnych gryzoni, biegną dłużej i szybciej, a w ich mięśniach powstaje mniej kwasu mlekowego. Główną rolę w mechanizmie odkrytym przez ekipę z Sanford-Burnham Medical Research Institute odgrywają kompleksy tworzone przez 3 białka: 1) PPARβ/δ, 2) AMPK (kinazę aktywowaną 5'AMP) oraz 3) czynnik transkrypcyjny MEF2A, który pomaga w aktywowaniu miocytospecyficznych genów. Wspólnie białka włączają ekspresję genu kodującego dehydrogenazę mleczanową - enzym kierujący cukropochodne metabolity do mitochondriów, gdzie możliwe jest całkowite spalanie "surowca".
  6. Norowirusy, które wywołują tzw. grypę żołądkową, powiązano ostatnio z alergiami pokarmowymi (The Open Immunology Journal). Zespół doktora Mitchella H. Graysona z Medical College of Wisconsin nakarmił białkami jaja kurzego myszy zainfekowane norowirusem. Następnie monitorowano stężenie swoistych przeciwciał IgE dla alergenów jajek. W 2007 r. na łamach Journal of Experimental Medicine ukazał się artykuł Graysona, w którym wspominano, że u myszy, u których później wystąpiły objawy astmy, podczas zakażenia wirusem podobnym do wirusa RSV produkowane były przeciwciała i sygnały przypominające te występujące podczas reakcji alergicznej. Niewykluczone zatem, że u predysponowanych genetycznie jednostek reakcja typu alergicznego może stanowić część antywirusowej reakcji immunologicznej. Sugeruje to pewien mechanizm rozwoju chorób alergicznych, np. astmy, u dzieci. Na podobnej zasadzie reakcja immunoglobulin E na zarażenie norowirusem zwiększa prawdopodobieństwo rozwoju alergii pokarmowej po ustąpieniu zatrucia. Alergie pokarmowe są niebezpieczne i kosztowne [...]. To studium stanowi dodatkowe poparcie dla idei, że choroba alergiczna może mieć związek z antywirusową reakcją immunologiczną. Planowane są kolejne badania, które pozwoliłby prześledzić dokładny ciąg wydarzeń wiążących odpowiedź antywirusową z chorobami alergicznymi - podkreśla dr Grayson. W kontekście badań z tej dziedziny warto przypomnieć, że przed paroma laty pojawiały się opracowania dotyczące związku zakażenia wirusem EBV z występowaniem chorób atopowych. U pacjentów, którzy przeszli infekcję wirusem Epsteina-Barr, choroby atopowe występują częściej, poza tym w sezonie ekspozycji na alergeny dochodzi do zaostrzenia objawów chronicznego aktywnego zakażenia EBV.
  7. KopalniaWiedzy.pl

    Białko ochroni przed porażeniem mózgowym

    Naukowcy z Uniwersytetu Waszyngtońskiego w St. Louis wykazali, że wykorzystując białko Nmnat1, można zapobiec uszkodzeniom mózgu występującym u dzieci z porażeniem mózgowym (Proceedings of the National Academy of Sciences). Amerykanie zademonstrowali, że u nowo narodzonych myszy wysokie stężenia Nmnat1 znacznie zmniejszają uszkodzenia mózgu, do których dochodzi przy ograniczeniu przepływu krwi i niedotlenieniu. Członkowie zespołu mają nadzieję, że ich odkrycia przydadzą się nie tylko przy leczeniu porażenia mózgowego, ale i pacjentów po udarach czy z parkinsonizmem i alzheimeryzmem. W normalnych warunkach mózg może sobie poradzić z czasowym zaburzeniem dopływu krwi lub niedotlenieniem, ale gdy występują one łącznie przez dostatecznie długi czas, może dojść do długoterminowej niepełnosprawności, a nawet śmierci. Jeśli zastosujemy lek, który uruchomi ten sam ochronny szlak co Nmnat1, będzie się dało zapobiec uszkodzeniu mózgu w różnych chorobach, także neurodegeneracyjnych - tłumaczy dr David M. Holtzman. Akademicy nie wiedzą, na czym polega zabezpieczający wpływ Nmnat1, ale podejrzewają, że białko blokuje działanie neuroprzekaźnika kwasu glutaminowego. Uważają tak, bo uszkodzone lub pozbawione tlenu neurony wydzielają kwas glutaminowy, który może nadmiernie stymulować i zabijać sąsiednie komórki. Po raz pierwszy ochronny wpływ Nmnat1 zaobserwował przed 5 laty dr Jeff Milbrandt, który wykazał, że białko może zapobiegać uszkodzeniom nerwów obwodowych w kończynach. Dr Phillip Verghese z laboratorium Holtzmana postanowił potem sprawdzić, czy podobny efekt wystąpi także w mózgu. Ekipa z St. Louis porównywała skutki ograniczenia przepływu krwi i niedotlenienia u zwykłych myszy i gryzoni zmodyfikowanych genetycznie w taki sposób, by w ich organizmie powstawało więcej białka Nmnat1. Po 6 godzinach u zwierząt z nadmiarem Nmnat1 występowało znaczne ograniczenie uszkodzenia mózgu. Kiedy tydzień później naukowcy oceniali zakres atrofii mózgu, zauważyli, że u myszy z ponadprzeciętnym poziomem Nmnat1 występowało mniej uszkodzeń w kluczowych rejonach, takich jak hipokamp czy kora (ulegają one zniszczeniu w porażaniu mózgowym). Późniejsze badania za pomocą rezonansu magnetycznego zademonstrowały, że Nmnat1 może chronić jeszcze lepiej niż początkowo sądzono. Na skanach gryzoni z podwyższonym stężeniem Nmnat1 widać było bowiem niewiele albo nie widać było żadnych uszkodzeń mózgu. Holtzman wyjaśnia, że Nmnat1 zapobiega nekrozie - czyli gwałtownej śmierci komórek. Z podobnym mechanizmem mamy do czynienia podczas udaru niedokrwiennego. Umierające neurony zalewają swoje otoczenie kwasem glutaminowym, który uszkadza kolejne komórki. Zespół z St. Louis odtworzył te warunki w probówce. Po dodaniu Nmnat1 ginęło mniej neuronów. Jak widać, możliwości wykorzystania tego białka w terapii i prewencji są naprawdę duże.
  8. Zespół z University of Michigan Health System opisał biomarker, który pomaga w szybkiej identyfikacji ciężkiej jelitowej postaci choroby przeszczep przeciw gospodarzowi (ang. graft-versus-host disease, GvHD) u pacjentów z białaczkami i chłoniakami. U chorych tych dokonuje się przeszczepu szpiku kostnego. Komórki macierzyste układu krwiotwórczego można także pobierać z krwi obwodowej (ang. peripheral blood stem cells, PBSC). Najpoważniejszym - potencjalnie śmiertelnym - powikłaniem przeszczepu jest choroba przeszczep przeciw gospodarzowi, kiedy obce antygenowo limfocyty zwracają się przeciw skórze i narządom wewnętrznym biorcy. Do 30% chorych rozwija najbardziej oporną na leczenie jelitową postać GvHD. Amerykanie podkreślają, że bez inwazyjnych testów, np. biopsji, trudno jednak odróżnić jelitową postać GvHD od zakażeń układu pokarmowego lub efektów ubocznych podawanych medykamentów. Akademicy z Michigan analizowali próbki krwi 1000 pacjentów leczonych w siedzibie uniwersytetu w Ann Arbor, w Niemczech oraz Japonii. Sądzimy, że udało nam się znaleźć wiarygodny biomarker, specyficzny dla choroby przeszczep przeciw gospodarzowi. Można w ten sposób szybko wskazać pacjentów, dla których standardowe leczenie będzie prawdopodobnie niewystarczające - tłumaczy dr James L.M. Ferrara. Wykorzystanie podwyższonego poziomu białka REG3-alfa we krwi jako markera nie eliminuje konieczności przeprowadzania biopsji, ale wraz z innymi czynnikami pozwala wcześnie wdrożyć odpowiednią terapię. REG3-alfa jest białkiem wydzielniczym trzustki, które może brać udział w namnażaniu i różnicowaniu komórek. Ekipa ma nadzieję, że na początku przyszłego roku test znajdzie zastosowanie kliniczne.
  9. KopalniaWiedzy.pl

    Alergik zje orzechy?

    Amerykańskim naukowcom udało się wyłączyć reakcję alergiczną organizmu na niektóre pokarmy. Potencjalnie śmiertelna reakcja układu odpornościowego na orzechy została wyłączona, dzięki „przekonaniu" go, że proteiny z orzechów nie stanowią zagrożenia dla organizmu. Naukowcy z Northwestern University dokonali tego u myszy, dołączając do jej własnych komórek krwi proteiny orzecha i wprowadzając je ponownie do organizmu. Sądzimy, że znaleźliśmy sposób na bezpieczne i szybkie wyłączenie reakcji alergicznej na żywność - powiedział profesor Paul Bryce, który jest współautorem badań prowadzonych wraz z profesorem Stephenem Millerem. Uczeni jako pierwsi użyli do walki z alergiami metody, która była dotychczas wykorzystywana przy chorobach autoimmunologicznych. Zaproponowany przez nich sposób działa dzięki temu, że prowadzi do stworzenia bardziej zrównoważonego układu odpornościowego poprzez zwiększenie liczby regulujących limfocytów T. Limfocyty T występują w różnych odmianach. Nasza metoda wyłącza niebezpieczne limfocyty Th2, które odpowiadają za reakcję alergiczną i zwiększa liczbę regulujących limfocytów T. Możemy wówczas jeść orzechy. Uzyskaliśmy bowiem tolerancję układu odpornościowego - dodaje naukowiec. U alergików uczulonych na orzechy kontakt z nimi bardzo często prowadzi do wystąpienia zagrażającej życiu anafilaksji. Szacuje się, że w USA corocznie występuje 15-30 tysięcy anafilaksji związanych z żywnością, a reakcja alergiczna na pokarm przyczynia się do śmierci 100-200 osób rocznie. Naukowcy z Northwestern wyhodowali myszy z alergią na orzechy, dołączyli do białych krwinek proteiny orzechów i wstrzyknęli je zwierzętom. Po zaledwie dwóch sesjach leczenia myszom podano pastę z orzechów. Reakcja alergiczna nie wystąpiła. Ich system immunologiczny uznał proteiny orzechów za bezpieczne, gdyż były one już obecne w białych krwinkach. Bez leczenia zwierzęta przeżyłyby wstrząs anafilaktyczny - mówi Bryce. Naukowiec nie wyklucza, że jednocześnie można będzie dołączać do komórek krwi proteiny więcej niż jednego rodzaju. Podczas innej serii badań proteiny orzechów zastąpiono proteinami jaj, a następnie myszy uczulone na białko jajek poddano działaniu powietrza zawierającego ich proteiny. U alergika w płucach pojawiłby się stan zapalny. Nie zaobserwowano go u leczonych myszy.
  10. KopalniaWiedzy.pl

    Odkryto przełącznik płodności

    Naukowcy zidentyfikowali białko będące przełącznikiem płodności. Kobiety z niepłodnością o nieustalonej przyczynie mają wysokie stężenia enzymu SGK1, natomiast niski poziom białka zwiększa ryzyko poronienia częstego. Specjaliści z Imperial College London pobrali próbki endometrium od ponad 100 kobiet. Prowadzili też badania na myszach, podczas których zauważyli, że w okresie , kiedy może dojść do zapłodnienia, stężenie SGK1 w nabłonku macicy spada. Zespół ustalił ponadto, że gdy do endometrium wprowadzi się dodatkową kopię genu SGK1, zwiększając w ten sposób ilość enzymu, gryzonie nie mogą zajść w ciążę. Wg Brytyjczyków, oznacza to, że spadek poziomu SGK1 jest konieczny, by zwiększyła się receptywność macicy w stosunku do zarodka. Jeśli stężenie SGK1 pozostanie niskie także ciąży, pojawiają się problemy z jej donoszeniem. Kiedy w ramach eksperymentów naukowcy z ekipy profesora Jana Brosensa zablokowali działanie genu SGK1, myszy bez problemu zachodziły w ciążę, ale wydawały na świat mniejsze mioty i wykazywały objawy krwotoków. Sugeruje to, że przy niedoborach enzymu rośnie ryzyko poronień. Nasze badania na myszach pokazują, że czasowy zanik SGK1 w tzw. płodnym okienku jest zjawiskiem krytycznym dla zajścia w ciążę. Próbki tkankowe pobrane od ludzi wskazują, że poziom enzymu SGK1 pozostaje wysoki u części kobiet, które mają problem z zajściem w ciążę. [...] W przyszłości będziemy mogli leczyć tę postać niepłodności, obmywając nabłonek macicy przed procedurą zapłodnienia in vitro lekami blokującymi SGK1. Po zapłodnieniu błona śluzowa macicy przekształca się w doczesną ciążową. Akademicy z Imperial College London uważają, że niedobór SGK1 w czasie ciąży może upośledzać zdolność komórek doczesnej do zabezpieczania się przed stresem oksydacyjnym (ekspozycją na działanie reaktywnych form tlenu i jej skutkami).
  11. Stwardnienie zanikowe boczne (ALS), nieuleczalna choroba prowadząca do całkowitego paraliżu i śmierci pacjenta, na którą cierpi m.in. Stephen Hawking, zdradziła naukowcom swoją wielką tajemnicę. Uczeni z Northwestern University Freinberg School of Medicine odkryli, że wszystkie rodzaje ALS mają tę samą przyczynę. To daje możliwość znalezienia skutecznego lekarstwa na ALS - mów Teepu Siddique z Northwestern University. Siddique wraz z kolegami odkryli, że przyczyną wszystkich rodzajów stwardnienia zanikowego bocznego jest zaburzenie w systemie recyklingu białek w neuronach rdzenia kręgowego i mózgu. Neurony mogą prawidłowo funkcjonować jeśli recykling białek przebiega prawidłowo. Teraz wiemy, że u chorych na ALS mechanizm ten uległ zaburzeniu, co z czasem prowadzi do coraz większych uszkodzeń neuronów. Badania wykazały, że białko ubiquilin2, które odpowiada za recykling nieprawidłowych białek, nie spełnia swojego zadania. Wskutek tego nieprawidłowe proteiny oraz ubiquilin2 akumulują się w komórkach prowadząc do degeneracji neuronów. Teraz będziemy mogli testować leki,których celem będzie regulowanie lub optymalizacja recyklingu białek tak, by funkcjonował on w miarę normalnie - dodaje Siddique. Uczeni nie wykluczają, że ich odkrycie przyczyni się też do skuteczniejszego leczenia innych chorób neurodegeneracyjnych, takich jak alzheimer czy parkinson. Skuteczne usuwanie uszkodzonych lub źle zagiętych białek jest bowiem kluczowe dla optymalnego funkcjonowania komórek. Nieprawidłowy recykling białek leży u podstaw wszystkich trzech rodzajów ALS: dziedzicznego, sporadycznego oraz ALS atakującego mózg. Ponadto w czasie badań uczeni odkryli nową mutację genetyczną, która występuje w ALS dziedzicznym i ALS atakującym mózg. Szacuje się, że na całym świecie na ALS cierpi około 350 000 osób. Mniej więcej 50% z nich umiera w ciągu trzech lat po postawieniu diagnozy.
  12. Odkryto negatywny regulator wytrzymałości. Naukowcy z University of Pennsylvania ustalili, że nieobecność genu opisanego w artykule opublikowanym na łamach Journal of Clinical Investigation prowadzi u myszy do wzrostu wytrzymałości. Amerykanie zaznaczają, że wyniki ich studium można wykorzystać do poprawy działania mięśni choćby w zaburzeniach metabolicznych, otyłości czy osłabionych w wyniku naturalnego starzenia. Wykazaliśmy, że myszy pozbawione rzeczonego genu biegną 6 razy dłużej niż myszy kontrolne i że męczliwe mięśnie – szybkie mięśnie z przodu nóg – zostają przeprogramowane i stają zmęczeniooporne – opowiada dr Tejvir S. Khurana. Gen koduje białko IL-15R-alfa, które albo działa w pojedynkę, albo razem z interleukiną-15. IL-15R-alfa odgrywa ważną rolę w odpowiedzi immunologicznej. Razem z interleukiną-15 ma też związki z fizjologią mięśni, na razie nie wiadomo jednak, na czym dokładnie polegają. Mięśnie zbudowane z włókien wolnych – ST od ang. slow twitch, nazywane też włóknami typu I lub oksydacyjnymi - są przystosowane do ruchów ciągłych o małej intensywności (akcji wytrzymałościowych). Mięśnie zbudowane z włókien szybko kurczących się – FT od ang. fast twitch; nazywa się je też włóknami typu II – umożliwiają akcje szybkie, krótkie i intensywne. Supermięśniami FT są mięśnie poruszające gałką oczną. Są one dodatkowo jedynymi zmęczenioopornymi mięśniami szybkimi. Podczas eksperymentów myszy z usuniętym genem IL-15R-alfa pokonywały 6,3 razy dłuższe dystanse i wykazywały bardziej nasiloną ogólną aktywność niż zwierzęta kontrolne. Poza tym ich szybkie mięśnie wydawały się oporne na zmęczenie i kurczyły się wolniej. Khurana i inni udowodnili też, że utrata IL-15R-alfa prowadzi do zmiany sposobu zużywania energii przez szybkie mięśnie, co wiąże się ze znacznym wzrostem wydolności wysiłkowej myszy. W mięśniach zmodyfikowanych zwierząt wykryto więcej aktywnych czynników transkrypcyjnych, co przekładało się na większą liczbę włókien o mniejszej powierzchni z większą liczbą mitochondriów. Zagłębiając się dalej w morfologię, naukowcy stwierdzili, że na włókno przypadało więcej jąder komórkowych. Wszystkie zaobserwowane zmiany odpowiadały przekształceniom w kierunku mięśni z przewagą włókien oksydacyjnych. Akademicy zauważyli też, że istnieje związek między genem IL-15R-alfa (a właściwie jego brakiem) a osiągnięciami sportowców uprawiających dziedziny wytrzymałościowe. Studium pokazuje, że mięśnie można przeprogramować, dlatego organizacje zajmujące się dopingiem w sporcie powinny dopisać do długiej listy zakazanych środków manipulowanie IL-15R-alfa. Na razie nie sprawdza się tego, nie istnieją też metody wykrywania tego typu praktyk u zawodników. Obecnie zespół Khurany zajmuje się ich stworzeniem.
  13. KopalniaWiedzy.pl

    Bakterie produkują przewody elektryczne

    Nieznane dotychczas właściwości bakterii z rodziny Geobacter mogą przyczynić się do rewolucji w nanotechnologii i bioelektronice. Naukowcy z University of Massachusetts Amherst odkryli, że produkowane przez bakterię włókna świetnie przewodzą prąd. Dlatego też uczeni zaczęli o nich mówić „bakteryjne nanoprzewody". Naturalne włókna są równie efektywne jak przewodzące polimery, a ładunek elektryczny podróżuje nimi na znaczne odległości - tysiące razy większe niż długość samej bakterii. Możliwość przewodzenia w ten sposób prądu przez białkowe włókna to zwrot w biologii, który pozwoli nam zrozumieć, w jaki sposób zachodzą różne procesy naturalne. Będzie to można również wykorzystać w praktyce - mówi mikrobiolog Derek Lovley. Zdaniem fizyka Nikhila Malvankara odkrycie to zrewolucjonizuje naszą wiedzę o bakteryjnych biofilmach. U tego gatunku biofilm zawiera proteiny, które zachowują się jak metale, przewodząc prąd na bardzo duże odległości - mówi Malvankar. To odkrycie jest bardzo istotne nie tylko z punktu widzenia biologii, ale również materiałoznawstwa. Możemy teraz badać różne nanomateriały, które są naturalne, nietoksyczne, łatwiejsze w produkcji i tańsze niż materiały wytwarzane przez człowieka. Niewykluczone, że pozwolą one nawet na wykorzystywanie elektroniki w wodzie i wilgotnych środowiskach. Otwiera to nowe możliwości zarówno w dziedzinie biologii jak i produkcji energii - stwierdził inny fizyk, Mark Tuominen. Dotychczas sądzono, że aby białkowe włókna zachowywały się jak metale, konieczna jest obecność dodatkowych protein, zwanych cytochromami. Uczeni z UMass Amherst zauważyli występowanie bardzo dobrego przewodnictwa bez obecności cytochromów. W naturze Geobacter wykorzystuje białkowe nanowłókna w czasie procesu podobnego do oddychania. To, co Geobacter robi ze swoimi nanowłóknami można porównać z oddychaniem przez rurkę o długości 10 kilometrów - mówi Malvankar. Już w 2005 roku uczeni z University of Massachusetts stwierdzili na łamach „Nature", że nanowłókna produkowane przez Geobacter mogą charakteryzować się nieznanymi dotychczas właściwościami. Nie potrafili jednak dokładnie określić natury i mechanizmu działania włókien, przez co ich twierdzenia spotkały się ze znacznym sceptycyzmem. Podczas eksperymentów laboratoryjnych naukowcy zauważyli, że Geobacter rozmnażają się na elektrodach i wytwarzają tam gruby, przewodzący prąd biofilm. Dalsze badania wykazały, że przewodnictwo jest możliwe dzięki produkowanej przez bakterie siatce białkowych nanowłókien. Okazało się również, że ich strukturę można łatwo zmieniać w zależności od potrzeb. Wystarczy bowiem zmiana temperatury otoczenia lub manipulowanie ekspresją genów, by uzyskać nanowłókna o różnych właściwościach.
  14. Utrata powłoki białkowej plemników tłumaczy znaczny odsetek przypadków męskiej niepłodności – donoszą naukowcy z Uniwersytetu Kalifornijskiego w Davis. W artykule opublikowanym na łamach pisma Science Translational Medicine białko DEFB126 jest porównywane do czapki niewidki, ukrywającej plemniki przed kobiecym układem odpornościowym. Zespół prof. Gary'ego Cherra odkrył, że u wielu mężczyzn występuje wadliwy gen białka DEFB126. Badanie próbek z USA, Wielkiej Brytanii i Chin ujawniło, że aż ¼ panów z całego świata ma 2 kopie zmutowanego genu, co może w znacznym stopniu upośledzić ich płodność. Jedną z tajemnic ludzkiej płodności jest fakt, że jakość i liczba plemników wydają się mieć niewiele wspólnego z tym, czy mężczyzna jest płodny, czy nie – podkreśla główny autor raportu Ted Tollner. Cherr dodaje, że u 70% mężczyzn nie można przewidzieć płodności na podstawie zliczania plemników i rutynowej oceny ich jakości. Studium Amerykanów rzuca jednak nieco światła na mechanizmy, które wchodzą w grę w tych przypadkach. Urolog John Gould ma nadzieję, że odkrycia zespołu uda się przełożyć na test, którego wyniki byłyby podstawą do skierowania par na docytoplazmatyczną mikroiniekcję plemnika (ang. intracytoplasmic sperm injection, ICSI). DEFB126 należy do grupy białek zwanych defensynami. Chronią one błony śluzowe i występują w komórkach żernych kręgowców, aktywnych wobec grzybów, bakterii i wirusów osłonkowych. DEFB126 powstaje w najądrzach, których zadanie polega na odprowadzaniu z jądra i magazynowaniu nasienia. Tam odbywa się powlekanie plemników grubą warstwą proteiny. Ponieważ Tollner i Cherr pracowali nad szczepionką antykoncepcyjną, próbowali uzyskać przeciwciała przeciw DEFB126, ale im się nie udało. Poprosili więc o pomoc Charlesa Bevinsa, który w celu uzyskania oczyszczonego białka przeprowadził rekombinację. Przy pierwszej próbie okazało się, że gen DEFB126 był zmutowany, przez co nie mogło dojść do ekspresji białka. Kiedy naukowcy wykorzystali plemniki od innego dawcy, byli w stanie uzyskać prawidłowe białko. Plemniki od mężczyzn z wadliwym genem DEFB126 są ruchliwe i wyglądają normalnie pod mikroskopem, jednak o wiele gorzej radzą sobie z pokonaniem bariery sztucznego żelu, przypominającego śluz szyjki macicy. Gdy do spermy doda się normalnego białka, odzyskuje ona swoje zwykłe zdolności. Dzięki współpracy z Edwardem Holloksem z University of Leicester, Xipingiem Xu z University of Illinois oraz Scottem Vennersem z kanadyjskiego Uniwersytetu Simona Frasera naukowcy byli w stanie ustalić, jak często wadliwa kopia genu osłonki plemników występuje w USA, Wielkiej Brytanii, Chinach, Japonii i Afryce. Odnosząc te dane do świata, wyliczyli, że ok. ½ mężczyzn to nosiciele jednej wadliwej kopii, a ¼ ma aż dwie zmutowane kopie genu DEFB126, co znacznie utrudnia plemnikom pokonanie etapu szyjki macicy. Czemu mutacja wpływająca na płodność jest tak powszechna? Być może dlatego, że heterozygoty (mężczyźni z jedną prawidłową i jedną zmutowaną wersją genu) są w jakiś sposób uprzywilejowani biologicznie. Tollner przypomina, że w porównaniu do plemników małp i innych ssaków, plemniki ludzkie mają przeważnie kiepską jakość, wolno pływają, a w sporej części występują jakieś wady. Niewykluczone, że dzieje się tak, ponieważ ludzie pozostają w długoterminowych związkach monogamicznych, stąd jakość spermy nie liczy się aż tak bardzo. Część badaczy uważa jednak, że ostatnimi czasy z nieznanych powodów jakość ludzkiej spermy systematycznie się pogarsza, ujawniając problemy związane z defektami genu DEFB126.
  15. Priony, które wywołują nieuleczalne na razie choroby neurodegeneracyjne, oddziałują na białka prawidłowe, zmieniając ich konformację. Reakcja łańcuchowa prowadzi do ciągłego przybywania białek o nieprawidłowej budowie. Skąd jednak biorą się pierwsze priony, porównywane przez naukowców z Emory University do jąder kondensacji w chmurach? Amerykanie odkryli właśnie u drożdży proteinę Lsb2, która sprzyja spontanicznemu powstawaniu prionów. Ustalono, że to niestabilne, szybko rozkładające się białko powstaje pod wpływem stresu komórkowego, np. gorąca. Agregaty nieprawidłowych białek, które występują w różnych chorobach neurodegeneracyjnych, np. chorobie Azheimera czy pląsawicy Huntingtona, zachowują się w pewnych okolicznościach jak priony, dlatego badania zespołu doktora Keitha Wilkinsona pozwalają zrozumieć, w jaki sposób metody radzenia sobie przez komórki ze stresem mogą prowadzić do gromadzenia się toksycznych protein. Nie ma bezpośredniego ludzkiego homologu Lsb2, ale może istnieć białko spełniające tę samą funkcję – uważa Wilkinson. Samo Lsb2 nie tworzy stabilnych prionów, ale wydaje się wiązać z innym białkiem – Sup35 - i sprzyjać jego akumulacji. Dopiero Sup35 tworzy priony. Lsb2 chroni przed maszynerią kontroli jakości wystarczająco dużo nowo powstałych prionów, by kilku udało się przemknąć. Badania zespołu z Emory University zostały sfinansowane przez Narodowe Instytuty Zdrowia.
  16. KopalniaWiedzy.pl

    Proteiny odporne na wysoką temperaturę

    Przed 50 laty na Polytechnic Institute of New York University testowano nowo utworzony materiał - teflon. Teraz naukowcy z tej uczelni, korzystając ze zdobytej wówczas wiedzy, stworzyli proteiny, które są wyjątkowo odporne na wysoką temperaturę. Do pierwszych prac nad teflonem użyto fluorowanych polimerów. W najnowszym numerze pisma ChemBioChem Jin Montclare i Peter Baker donoszą o stworzeniu fluorowanych protein, które mogą w przyszłości znaleźć zastosowanie zarówno w produkcji środków czystości jak i lekarstw. Jednym z głównych problemów, z którymi zmagają się badacze protein - niezależnie czy są one utworzone w laboratorium czy powstają naturalnie w organizmach żywych - jest fakt, iż funkcjonują one w określonych warunkach i rozpadają się w innych. Stabilna proteina, która byłaby aktywna w bardzo różnych warunkach to potencjalnie niezwykle istotny materiał dla naukowców czy twórców produktów - mówi Montclare. Dzięki inżynierii genetycznej uczeni zmusili bakterie do produkcji fluorowanych aminokwasów. W naturze fluorowane aminokwasy nie powstają, ale nasz eksperyment dowodzi, że można je stworzyć - dodaje Montclare. W efekcie powstały fluorowane białka, które bez żadnej szkody dla siebie wytrzymują temperaturę do 60 stopni Celsjusza, zachowując przy tym swoją aktywność i funkcje. Naukowcy chcą sprawdzić, które białka można wzbogacić fluorem i zwiększyć ich wytrzymałość. Szczególną nadzieję wiążą z proteinami używanymi do produkcji leków antynowotworowych. Niewykluczone też, że takie odporne białka posłużą jako ochrona przed neurotoksynami, w tym bronią chemiczną. Stworzenie białek odpornych na wysokie temperatury pozwoliłoby np. na łatwiejsze przechowywanie wielu leków.
  17. Po złożeniu jaj naturalna ochrona przed patogenami, np. pałeczkami salmonelli, w postaci wysycenia dwutlenkiem węgla stopniowo się zmniejsza. Prof. Kevin Keener z Purdue University opracował proces szybkiego schładzania jaj, który pozwala odtworzyć to zabezpieczenie (Poultry Science). Świeżo złożone jaja są nasycone dwutlenkiem węgla, a ich pH wynosi ok. 7. Z czasem pH wzrasta do 9, a CO2 opuszcza jajo. W takich warunkach aktywność lizozymu chroniącego białko przed bakteriami spada. Podczas eksperymentów Keener nasycił oczyszczone lizozymy białka CO2 i sprawdzał, co będzie się działo przy różnych wartościach pH. Zauważył, że zarówno przy wysokim, jak i niskim pH dodatek dwutlenku węgla zwiększał aktywność enzymu nawet o 50%. Opracowany przez Amerykanina proces chłodzenia odtwarza te warunki. Kiedy chłodzimy jaja, dwutlenek węgla jest zasysany do ich wnętrza. Potrafimy [zatem] ponownie nasycić białko CO2, powracając do pierwotnych "ustawień", typowych dla jaj właśnie złożonych przez kurę. Wg Keenera, dodatkowa aktywność lizozymu daje jaju więcej czasu na samoczynne wyeliminowanie szkodliwych bakterii (oznacza to, że człowiek nie musi się wtrącać, by wspomóc dezynfekcję). Metoda specjalisty z Purdue University polega na wykorzystaniu suchego lodu. Jaja umieszcza się w komorze chłodniczej i wprowadza CO2 o temperaturze -78,88 st. Celsjusza. Gaz cyrkuluje w komorze i tworzy cienką warstwę wewnątrz skorupki jajek. Suchy lód sublimuje i szybko obniża wewnętrzną temperaturę jaj (spada ona poniżej 7 stopni Celsjusza). Udowodniono, że skorupka bez problemu wytrzymuje rozciąganie pod wpływem oddziaływania suchego lodu. W kolejnym etapie badań Keener będzie analizować zmiany molekularne zachodzące podczas ochładzania.
  18. Odkryto nowy element mitochondrium, który odgrywa kluczową rolę w ich funkcjonowaniu. Naukowcy wierzą, że dzięki temu lepiej zrozumieją zarówno choroby dziedziczne, jak i związane z wiekiem. Mitochondria nazywa się centrami energetycznymi komórki. Do prawidłowego funkcjonowania potrzebne są im syntetyzowane w rybosomach mitochondrialnych białka. Specjaliści z Karolinska Institutet oraz Instytutu Biologii Starzenia Maxa Plancka odkryli, że białko MTERF4 łączy się z innym białkiem NSUN4, a powstały w ten sposób kompleks kontroluje tworzenie i działanie mitochondrialnych rybosomów. U myszy pozbawionych MTERF4 nie powstawały funkcjonujące mitochondria, co prowadziło do obniżenia ilości wytwarzanej energii. Zredukowana funkcja mitochondriów występuje w wielu chorobach dziedzicznych, w ramach normalnego starzenia oraz w chorobach związanych z wiekiem. Podstawowa wiedza o tym, jak regulowane jest działanie mitochondriów, może zatem mieć olbrzymie znaczenie kliniczne – podkreśla prof. Nils Göran Larsson. Naukowcy odkryli wcześniej w mitochondriach podobne mechanizmy regulacyjne, które okazały się odgrywać pewną rolę w rozwoju cukrzycy.
  19. KopalniaWiedzy.pl

    Kable izolowane białkiem

    Naukowcy z University of Arizona otrzymali patent na technologię, która może całkowicie zmienić sposób produkcji układów elektronicznych. Bioinżynierowie z College of Engineering opatentowali bowiem obwody zbudowane z miedzi izolowanej proteinami. Uczeni stworzyli proteinowe mikrotubule o wewnętrznej średnicy 15, a średnicy zewnętrznej 25 nanometrów. Można je hodować tak, by osiągnęły długość kilkunastu mikrometrów. Główną częścią uzyskanego patentu jest proces umieszczania miedzi wewnątrz proteinowych mikrotubuli. W naturze mikrotubule stanowią cytoszkielet komórek, podczas podziału komórki tworzą wrzeciono kariokinetyczne, odpowiedzialne za rozdzielanie chromosomów. Mikrotubule powstają z białka zwanego tubuliną. Profesor Pierre Deymier i jego zespół nanieśli jeden z rodzajów tubuliny - gamma tubulinę - na podłoże w miejscach łączenia, a szlaki, którymi miało przebiegać okablowanie oznaczyli peptydami. Rozpoczął się wzrost mikrotubuli, z których jedne przyczepiły się do podłoża, a inne nie. Gdy już wszystko było gotowe, zmieniono skład roztworu, w którym przebiegał proces, co pozwoliło oczyścić podłoże z nieprzyczepionych mikrotubuli. Następnie całość zanurzono w roztworze soli miedzi. Kluczem do sukcesu jest spowodowanie, by miedź wytrąciła się wewnątrz mikrotubuli szybciej niż na zewnątrz - mówi Deymier. Było to możliwe dzięki histydynie, aminokwasowi wykazującemu silne powinowactwo do miedzi, który w naturalny sposób powstaje w mikrotubulach. Odpowiednio dobierając czas trwania kąpieli w solach miedzi można uzyskać miedziane kable izolowane proteinami. Niezwykle istotnym etapem produkcji tego typu obwodów było opracowanie takiej metody osadzania protein na podłożu, podczas której nie dochodzi do uszkodzenia struktury mikrotubuli ani zmiany sposobu ich funkcjonowania. Metoda taka została stworzona przez profesora Srini Rahavana. Teraz uczeni z Arizony chcą dostosować swój pomysł do współczesnych procesów technologicznych wykorzystywanych w produkcji elektroniki.
  20. KopalniaWiedzy.pl

    Białko z nicienia na sepsę

    Pasożytniczemu nicieniowi Acanthocheilonema viteae możemy zawdzięczać nową metodę leczenia sepsy. Naukowcy odkryli bowiem, że układowy stan zapalny da się stłumić, stosując białko naturalnie występujące w tym zwierzęciu (Nature Immunology). W ciągu ostatnich 30 lat przy sepsie stosowano głównie antybiotykoterapię oraz starano się podtrzymać krążenie (spadek ciśnienia krwi utrudnia przepływ tlenu i substancji odżywczych). Skutkiem tego bywają komplikacje, np. uszkodzenie wątroby pod wpływem antybiotyków. Wyzwaniem pozostają też wielolekooporne bakterie. Wskaźnik śmiertelności osób z ciężką posocznicą, u których dochodzi do uszkodzenia narządów i szoku septycznego, wynosi 50%. Stąd potrzeba opracowania nowych sposobów na sepsę. Pracami brytyjsko-singapurskiego zespołu kierował prof. Alirio Melendez z Uniwersytetu w Liverpoolu. Akademicy stwierdzili, że stan zapalny wyzwalany przez bakteryjne endotoksyny w komórkach odpornościowych pacjentów z posocznicą był tłumiony przez wydzielane przez nicienia A. viteae białko ES-62. Szacuje się, że zakażenie nicieniami dotyczy niemal ¼ ludzkości, zwłaszcza mieszkańców rejonów świata, gdzie trudno dbać o higienę. Nicienie mogą żyć w organizmie przez wiele lat, nie wywołując objawów i nie wyzwalając reakcji układu odpornościowego. Naukowcy wiedzą już od jakiegoś czasu, że białko wydzielane przez pasożyta tłumi stan zapalny, na czym korzystają zakażeni ludzie, cierpiący jednocześnie na alergie czy choroby autoimmunologiczne. Białko wydzielane przez nicienia stymuluje proces zwany autofagią, czyli samozjadaniem, który zasadniczo służy do usuwania uszkodzonych białek komórkowych lub organelli i sprzyja przeżyciu i działaniu komórki w sytuacjach stresowych. Autofagia ogranicza zapalenie i w tym samym czasie pozwala na zwalczenie infekcji bakteryjnej – wyjaśnia prof. Melendez. Podanie ES-62 lub drobnocząsteczkowej pochodnej, w pojedynkę albo w połączeniu z antybiotykami, można potencjalnie wykorzystać w leczeniu wstrząsu septycznego oraz chorób o podłożu zapalnym.
  21. Badacze z Uniwersytetu w Edynburgu odkryli białko, które odpowiada za podtrzymywanie dobrego stanu zdrowia oraz funkcji odcinka aksonu odpowiadającego za bezproblemowe wysyłanie sygnałów elektrycznych. Zespół podkreśla, że dzięki "wytropieniu" białka Nfasc186 będzie można lepiej zrozumieć wiele chorób neurodegeneracyjnych, w tym stwardnienie rozsiane lub demencję, a także padaczkę czy udar. W każdym z tych przypadków przesyłanie impulsów elektrycznych w obrębie układu nerwowego ulega zaburzeniu, a niezdolność prawidłowego kontrolowania ruchów może prowadzić do degeneracji mięśni. Choć aksony osiągają niekiedy imponującą długość 1 metra, za jego najważniejszą część uznaje się nieprzewyższający rozmiarami średnicy ludzkiego włosa segment początkowy aksonu, zwany też segmentem inicjującym (ang. axon initial segment, AIS). Znajduje się on tuż za wzgórkiem aksonu, w którym generowany jest potencjał czynnościowy. Szkoccy akademicy ustalili, że AIS oraz zgromadzone w jego obrębie białko odpowiadają za to, że impuls ma odpowiednie właściwości do przekazania żądanej wiadomości. W każdym momencie dziesiątki tysięcy impulsów elektrycznych przekazują informacje między neuronami naszych mózgów. Zidentyfikowanie białek, które są krytyczne dla zainicjowania potencjałów czynnościowych, może pomóc ujawnić zawiłości funkcjonowania mózgu oraz ścieżki jego ewolucji – uważa dr Matthew Nolan.
  22. KopalniaWiedzy.pl

    Przypadkowy lek na łysienie

    Stres przyczynia się nie tylko do siwienia, ale i utraty włosów. Dotąd promowano wiele sposobów na porost włosów, od szarlatańskich po jak najbardziej naukowe, ale żaden nie był skuteczny w 100%. Wygląda jednak na to, że podczas badań nad wpływem stresu na układ pokarmowy przez przypadek odkryto białko – astresynę-b - prowadzące do długotrwałego odrostu włosów. Akademicy z Uniwersytetu Kalifornijskiego w Los Angeles współpracowali z kolegami z Departamentu Spraw Weteranów, Salk Institute oraz Oregon Health and Sciences University. Nasze odkrycia pokazują, że krótkie leczenie tym peptydem daje zaskakujące rezultaty w postaci długotrwałego odrostu włosów u chroniczne zestresowanych zmodyfikowanych genetycznie myszy. Toruje to drogę terapii łysienia u ludzi za pomocą modulowania działania receptorów hormonów stresu – wyjaśnia Million Mulugeta z UCLA. Podczas eksperymentów akademicy wykorzystywali myszy, u których dochodziło do wydzielania nadmiernych ilości kortykoliberyny (hormonu odpowiadającego za uaktywnienie zachowań lękowych oraz zahamowanie apetytu i aktywności seksualnej). W miarę gdy gryzonie się starzały, traciły włosy. W końcu ich grzbiety stawały się zupełnie łyse. Dzięki temu łatwo je było odróżnić od zwierząt niezmodyfikowanych genetycznie. Naukowcy z Salk Institute opracowali astresynę-B. Białko wstrzykiwano dootrzewnowo łysym myszom, by sprawdzić, jak jego zdolność blokowania receptorów kortykoliberyny wpłynie na przewód pokarmowy (astresyna-B jest antagonistą receptorów CRF1/CRF2). Pojedynczy zastrzyk nie dał żadnych efektów, dlatego iniekcje powtarzano przez 5 dni. Zmierzono wpływ terapii na wywołaną stresem reakcję jelita, a następnie eksperymentalne zwierzęta włożono do klatek z owłosionymi pobratymcami. Po ok. 3 miesiącach naukowcy chcieli przeprowadzić kolejne doświadczenia na przewodzie pokarmowym myszy, ale okazało się, że nie są w stanie powiedzieć, które gryzonie są które. Wszystkie były bowiem jednakowo owłosione. Kolejne badania potwierdziły, że to astresyna-B odpowiadała za odrastanie włosów. Co ważne, terapia peptydem była bardzo krótka – wystarczył jeden zastrzyk dziennie przez 5 kolejnych dni, by rezultaty utrzymywały się nawet przez 4 miesiące. To stosunkowo długi czas, zważywszy że myszy żyją krócej niż dwa lata – podkreśla Mulugeta. Na razie nie wiadomo, czy astresyna-B zadziała podobnie na ludzi. Zespół przetestował jednak na myszach minoksydyl, który przy stosowaniu zewnętrznym stymuluje mieszki włosowe. Podobnie jak u ludzi uzyskano lekki odrost włosów, co pozwala mieć nadzieję, że badany obecnie peptyd również oddziałuje analogicznie na oba gatunki.
  23. Chlamydioza zwiększa ryzyko ciąży pozamacicznej, a konkretnie jajowodowej. Naukowcy z Uniwersytetu w Edynburgu ustalili, że w jajowodach pacjentek z zakażeniem Chlamydia trachomatis powstaje więcej białka PROKR2, które podwyższa prawdopodobieństwo zagnieżdżenia zarodka w tym rejonie. Opisywane badanie stanowi kontynuację wcześniejszego studium, które wykazało, że produkcja podobnej proteiny zwiększała prawdopodobieństwo ciąży ektopowej u palaczek. Chlamydioza prowadzi do powstawania blizn i niedrożności jajowodów, czego skutkiem jest niepłodność. Badanie Szkotów pokazuje jednak, że zmiany w jajowodach mogą być bardziej subtelne, bez wyraźnego bliznowacenia.
  24. KopalniaWiedzy.pl

    Wątrobowe źródło insulinooporności

    Japońscy naukowcy zidentyfikowali hormon wątrobowy, który stanowi jedną z przyczyn insulinooporności (Cell Metabolism). Wcześniej badacze odkryli, że w wątrobie osób z cukrzycą typu 2. dochodzi do nadekspresji genów kodujących pewne białka wydzielnicze. Zespół Hirofumi Misu z Kanazawa University zaczął się więc zastanawiać, czy analogicznie do tkanki tłuszczowej, wątroba nie przyczyna się do rozwoju cukrzycy typu 2. i insulinooporności za pośrednictwem tzw. hepatokin. Japończycy przeprowadzili analizę ekspresji genów i ujawnili, że u chorych z cukrzycą typu 2. nasila się ekspresja genu kodującego selenoproteinę P (SEEP). W porównaniu do zdrowych osób, we krwi cukrzyków również stwierdzano wyższe stężenia SEEP. Selenoproteina P jest jednym z białek zawierających w strukturze selen. Wbudowuje się on w aminokwas selenocysteinę. W odróżnieniu od innych selenoprotein, SEEP zawiera jednak nie jedno, ale kilka centrów selenocysteinowych. Jest glikoproteiną zlokalizowaną pozakomórkowo. Bierze udział w transporcie selenu z wątroby do tkanek obwodowych i procesach obrony przeciwutleniającej w przestrzeni pozakomórkowej. Studia zespołu Misu na myszach potwierdziły, że związek między SEEP a insulinoopornością ma charakter przyczynowo-skutkowy. Kiedy naukowcy podawali zdrowym myszom SEEP, stawały się insulinooporne, a stężenie glukozy w ich krwi rosło, zaś zabieg polegający na zablokowaniu aktywności selenoproteiny P w wątrobie gryzoni z cukrzycą i otyłych zwiększał ich wrażliwość na insulinę i obniżał poziom cukru we krwi. Misu podkreśla, że dotąd SEEP funkcjonowała głównie jako białko transportujące selen, lecz jej rola w homeostazie glukozy pozostawała nieznana. Akademicy z Kraju Kwitnącej Wiśni uważają, że selenoproteina nie działa w pojedynkę. Dysponują bowiem wstępnymi dowodami na powiązania między SEEP a wytwarzaniem adipocytokinin – czynnych biologicznie substancji, wydzielanych przez białe komórki tkanki tłuszczowej. W przyszłości kwestia ta będzie jeszcze szczegółowo badana. Misu i Toshinari Takamura zaznaczają, że może się okazać, że wątroba jest narządem endokrynnym, który wydziela wiele hepatokin, nie tylko SEEP, a zaburzenie tego procesu wiąże się z patogenezą różnych chorób.
  25. KopalniaWiedzy.pl

    Hybrydowy nos dla robota

    Elektroniczne nosy zatrudniono do wykrywania zepsutych materiałów na liniach produkcyjnych. Nie są one jednak zbyt dokładne. W założeniu kwarcowe pręciki mają drgać z inną częstotliwością, gdy zwiążą się z substancją docelową. Okazuje się jednak, że e-nos łatwo zmylić, gdyż nieco inne związki z cząsteczkami o podobnej wadze dają bowiem fałszywie pozytywne wyniki. Jak temu zaradzić? Skorzystać z wynalazków natury, w tym przypadku ze skrzeku żaby szponiastej (Xenopus laevis). Zespół bioinżyniera Shoji Takeuchiego z Uniwersytetu Tokijskiego zmodyfikował niedojrzałe żabie jaja, wprowadzając do nich fragmenty DNA jedwabnika morwowego, tantnisia krzyżowiaczka i muszki owocowej. Chodziło o to, by dochodziło w nich do ekspresji białek będących receptorami węchu. Japończycy wybrali afrykańskiego płaza, ponieważ jest on dokładnie przebadany i wiadomo, jak zachodzi ekspresja protein. Następnie komórki umieszczono między elektrodami w specjalnie zaprojektowanym, wypełnionym cieczą kartridżu i mierzono przepływ sygnałów elektrycznych w odpowiedzi na wiążące się z receptorami rozmaite cząsteczki zapachowe. Okazało się, że taki nos jest w stanie odróżnić bardzo podobne molekuły. Wstrzyknęliśmy DNA do oocytów i w ten sposób uzyskaliśmy bardzo użyteczny i tani czujnik. Zastosowaliśmy 3 rodzaje feromonów i jeden środek zapachowy (odorant), wszystkie bardzo podobne chemicznie, a one [jaja] potrafiły bez problemu odseparować i wykryć różne typy zapachów oraz związków. Wrażliwość żabiego czujnika wynosi kilka części wagowych substancji w miliardzie (109) części wagowych roztworu. Aparat umie naraz rozpoznać kilka związków, które różnią się, dajmy na to, tylko izomerią wiązania podwójnego bądź grupą funkcyjną, np. ─OH, ─CHO czy ─C(═O)─. Takeuchi stworzył nawet robota, który kręci głową, gdy jego nos z prawdziwego zdarzenia wyczuje feromony ćmy. Naukowcy z Kraju Kwitnącej Wiśni zamierzają rozbudować opisaną technologię. Już teraz cieszą się, że wspólny zmysł węchu może rozciągnąć nową nić porozumienia między człowiekiem a maszyną. Ekipa z Tokio ma nadzieję, że dzięki jej wynalazkowi uda się zaprojektować lepsze urządzenia do wykrywania gazowych zanieczyszczeń powietrza, np. dwutlenku węgla. Komar znajduje ludzi właśnie dzięki CO2, co oznacza, że dysponuje receptorami do jego detekcji. Gdyby więc wyekstrahować materiał genetyczny owada i wprowadzić go do skrzeku, stworzenie odpowiedniego sensora powinno się powieść.
×